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万見
- EMDB-44761: Structure of electron bifurcating Nfn-ABC holoenzyme from Caldice... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44761
タイトルStructure of electron bifurcating Nfn-ABC holoenzyme from Caldicellulosiruptor saccharolyticus
マップデータ
試料
  • 複合体: Csac Nfn-ABC complex
    • タンパク質・ペプチド: Molybdopterin oxidoreductase
    • タンパク質・ペプチド: NADH dehydrogenase (Quinone)
    • タンパク質・ペプチド: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードElectron bifurcating enzyme / Nfn-type BfuABC complex / FMN/B1/C1 bifurcation site / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH dehydrogenase (quinone) / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / FAD/NAD(P)-binding domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Beta-grasp domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit / NADH dehydrogenase (Quinone) / Molybdopterin oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM reveals a composite flavobicluster electron bifurcation site in the Bfu family member NfnABC.
著者: Hua Li / Gerrit J Schut / Xiang Feng / Michael W W Adams / Huilin Li /
要旨: The BfuABC family is a diverse group of electron bifurcating enzymes that play key roles in anaerobic microbial metabolism. Previous studies have focused almost exclusively on the BfuABC-type ...The BfuABC family is a diverse group of electron bifurcating enzymes that play key roles in anaerobic microbial metabolism. Previous studies have focused almost exclusively on the BfuABC-type hydrogenases but the mechanism and site of electron bifurcation remain unknown. Herein we focus on the Caldicellulosiruptor saccharolyticus (Csac) NfnABC-type Bfu enzyme that catalyzes the oxidation of NADPH and simultaneous reduction of NAD and the redox protein ferredoxin (Fd). Cryo-EM structures determined with and without NAD and Fd reveal seven FeS clusters and one FAD in NfnA, one FeS cluster in NfnC, and three FeS clusters, two Zn ions, and one FMN in NfnB. The Zn ions take the place of FeS clusters previously proposed in other Bfu family members. Csac Nfn for the first time defines the minimum bifurcation site as a flavobicluster consisting of FMN, a [4Fe-4S] (B1) cluster and a [2Fe-2S] (C1) cluster. Binding of NAD to the FMN triggers a series of conformational changes, crucial to the bifurcation of two electron pairs derived from NADPH by the [B1-FMN-C1] flavobicluster into low and high potential electrons that reduce Fd and NAD, respectively. The structures lay the foundation for investigations of the proposed reaction cycle common to all Bfu enzymes.
履歴
登録2024年5月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44761.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44761.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.44 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.44 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 397.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.05574577 - 1.7285435
平均 (標準偏差)0.013982682 (±0.035758946)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 397.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Csac Nfn-ABC complex

全体名称: Csac Nfn-ABC complex
要素
  • 複合体: Csac Nfn-ABC complex
    • タンパク質・ペプチド: Molybdopterin oxidoreductase
    • タンパク質・ペプチド: NADH dehydrogenase (Quinone)
    • タンパク質・ペプチド: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Csac Nfn-ABC complex

超分子名称: Csac Nfn-ABC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
分子量理論値: 760 KDa

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分子 #1: Molybdopterin oxidoreductase

分子名称: Molybdopterin oxidoreductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
分子量理論値: 130.025906 KDa
組換発現生物種: Caldicellulosiruptor (バクテリア)
配列文字列: MRLVRVNIDN KEIFAEEGKT ILEVAHENNI EIPHLCYDKR LKPYGACGLC VVEIEGSPKL ARACSTYVTD KMVIKTDSPR VRNARKMAL ELLLSEHRGD CRPPCVLACP AHTDCQGYVG LIANGQFREA VALIKEQLPF PASIGRVCPH PCEEACRRNM V DQPIAIAE ...文字列:
MRLVRVNIDN KEIFAEEGKT ILEVAHENNI EIPHLCYDKR LKPYGACGLC VVEIEGSPKL ARACSTYVTD KMVIKTDSPR VRNARKMAL ELLLSEHRGD CRPPCVLACP AHTDCQGYVG LIANGQFREA VALIKEQLPF PASIGRVCPH PCEEACRRNM V DQPIAIAE LKRFVGDIDL LDDGYIPPIK PKTGKKVAIV GGGPAGLTCA FFLAKEGHDI VVYEAMPKAG GMLRYGIPEY RL PKGILDK EIELIEKMGV QIKTNMRLGV DISLEYLRKN YDAVFLAVGA WKSSTLGCPG DSAEGVIGGI EFLRKVSMNQ PVN LGQRVL VVGGGNTAMD AARTAIRLGA KEVTVLYRRT REEMPAEDIE VNEAEEEGVK FQFLVAPIEV ITDGGRVRAL KCQR MRLGD MDESGRRRPV PIEGAEVIFE ADTIISAIGQ KVRVEDVEGL ELTRHGTIKV DEGTYQTSLE GVFAGGDAVT GPKIA IEAI AQGKNAARVI DSYLRGKLEP IKEPYYVKQE DLTPEDFKDR ERKPRVPLKV ANAEERKNNF REITSTMTEK EAIAEA SRC LECGCMDYFE CQLYKYVNQY DVDPQRLSGY KHKRYEPQKH PFIERNPDKC ILCGLCIRVC EEVVGVCALG FVNRGFE TI VKPEFGLPLE ETSCISCGQC ADICPTGACI GKQPVAKQVP VNTVATKTVC TFCGMGCEML VETKGNLIFD VSPVQSNE G MLCAFGRFGI KYVNDKDRIL APLIKVNGEL SKTTFDQALI ETAKKLQAIR ASYGKDSIAI IASQRLTNEE ALLLTKLAQ KLDTTVIGSF DLRESVLDRI FGLNASTNSF DEIYSTDLIV AVGKVAENHA VMGAKLKKAV ELGAKLVTIN NGETRADERA IATYKIDNT AFFKATIKAL FEMKAVDEDY VSKIAVNLDE LKDDVKNVEV TDEASEFAKI IAGAKTAMVI VDEESVSDTT I GQLANILT LTQKIGRPRC GIIKVTGLGN TQGAWDMGIR MSKEGIVKLI NEGKVKAAFI VSEDPQAADK NLGEVLDKLE CL IVADVFL TETGKRADVV LPLVSHVEST GTVTRADGKI QNLNLVLKPK NGLSNLDLLL KLAELFGLQY NLEKLNREMV ELL QNENKY NQQILYTEGF ATPDKTVHLF VSKDAPAFVE KAVFDTVKNR FEKYLQDKHL KY

UniProtKB: Molybdopterin oxidoreductase

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分子 #2: NADH dehydrogenase (Quinone)

分子名称: NADH dehydrogenase (Quinone) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH dehydrogenase (quinone)
由来(天然)生物種: Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
分子量理論値: 63.533527 KDa
組換発現生物種: Caldicellulosiruptor (バクテリア)
配列文字列: MKIRVGLGSC GMAAGGNKVM ECIQQELRSR NLDIPVEPTG CIGLCFFEPL VDVIDGDDVY TYGNVTPEMI PKIIESHVIG KKPLDEFIV STSFEPYPML KSQVRIALKN CGRINPEDID DYIKNGGYEA LKKVLTSMTP EEVIEEIKIS GLRGRGGAGF P TWFKWDAA ...文字列:
MKIRVGLGSC GMAAGGNKVM ECIQQELRSR NLDIPVEPTG CIGLCFFEPL VDVIDGDDVY TYGNVTPEMI PKIIESHVIG KKPLDEFIV STSFEPYPML KSQVRIALKN CGRINPEDID DYIKNGGYEA LKKVLTSMTP EEVIEEIKIS GLRGRGGAGF P TWFKWDAA RKASGDIKYV VCNADEGDPG AFMDRSILEG DPHAVLEGMT IAAYAIGAKE GYIYVRAEYP LAIKRLEIAI EQ ARNRNLL GNNILNTNFS FDIKLKKGAG AFVCGEETAL IASIEGERGM PRLKPPFPAQ SGLWGRPTNI NNVETYANVP WII TNGGKA FASLGTEKSK GTKVFALAGK IKRGGLVEVP MGMSLREVIY NIGGGIKDDK AFKAVQMGGP SGGCIPADLI DTPV DYESI TKTGAIMGSG GMIVMDETTC MVDIARFFLE FTCKESCGKC TYCRVGTRRM LEILDRICNG EGRDGDLELL EELAV SVKD GSLCGLGQTA PNPVLTTLRY FKDEYIAHIR DKKCPAKQCK ALITYSILPE KCTGCGLCAR KCPTKAITGE RLKPHV IDQ SKCTKCGTCM NVCRFGAVNV E

UniProtKB: NADH dehydrogenase (Quinone)

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分子 #3: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit

分子名称: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
分子量理論値: 19.914066 KDa
組換発現生物種: Caldicellulosiruptor (バクテリア)
配列文字列:
MYMSCPECEN RLASNFKNQK VDLSLLDPVL DEYKGEKSNI IAILQKTQEI YRFLPLDALN YISEKTGVKK AKIYGIATFY AQFRLKPVG KYVILQCQGT ACHVNGSEEI KNALCDELNI KPGDTTEDGM FTLEEVACLG CCSLAPVMMI NGETYGKLTP D KAREIIRR IYEREKNV

UniProtKB: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit

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分子 #4: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 36 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #6: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #7: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 8 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
260.0 mMNaClSodium Chloride
25.0 mMHEPES
1.0 1%trehalose
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 302 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 193.0 K / 最高: 193.0 K
アライメント法Coma free - Residual tilt: 0.05 mrad
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7290 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 279815
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 108700
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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