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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44735
タイトルStructural basis for adhesin secretion by the outer-membrane usher in type 1 pili
マップデータDeepEMhancer map
試料
  • 複合体: Quaternary complex of the FimD usher translocating the FimH adhesin with FimC chaperone and FimF tip adapter on the periplasmic side
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane usher protein FimD
    • タンパク質・ペプチド: Protein FimF
    • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbria chaperone FimC
    • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
キーワードOuter membrane usher / FimD / FimH / adhesin / type 1 pilus / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : ...fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : / cell wall organization / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. ...Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein FimF / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Outer membrane usher protein FimD / Type 1 fimbria chaperone FimC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.99 Å
データ登録者Bitter RM / Zimmerman M / Hultgren S / Yuan P
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI029549 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI157797 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structural basis for adhesin secretion by the outer-membrane usher in type 1 pili.
著者: Ryan M Bitter / Maxwell I Zimmerman / Brock T Summers / Jerome S Pinkner / Karen W Dodson / Scott J Hultgren / Peng Yuan /
要旨: Gram-negative bacteria produce chaperone-usher pathway pili, which are extracellular protein fibers tipped with an adhesive protein that binds to a receptor with stereochemical specificity to ...Gram-negative bacteria produce chaperone-usher pathway pili, which are extracellular protein fibers tipped with an adhesive protein that binds to a receptor with stereochemical specificity to determine host and tissue tropism. The outer-membrane usher protein, together with a periplasmic chaperone, assembles thousands of pilin subunits into a highly ordered pilus fiber. The tip adhesin in complex with its cognate chaperone activates the usher to allow extrusion across the outer membrane. The structural requirements to translocate the adhesin through the usher pore from the periplasm to the extracellular space remains incompletely understood. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of a quaternary tip complex in the type 1 pilus system from , which consists of the usher FimD, chaperone FimC, adhesin FimH, and the tip adapter FimF. In this structure, the usher FimD is caught in the act of secreting its cognate adhesin FimH. Comparison with previous structures depicting the adhesin either first entering or having completely exited the usher pore reveals remarkable structural plasticity of the two-domain adhesin during translocation. Moreover, a piliation assay demonstrated that the structural plasticity, enabled by a flexible linker between the two domains, is a prerequisite for adhesin translocation through the usher pore and thus pilus biogenesis. Overall, this study provides molecular details of adhesin translocation across the outer membrane and elucidates a unique conformational state adopted by the adhesin during stepwise secretion through the usher pore. This study elucidates fundamental aspects of FimH and usher dynamics critical in urinary tract infections and is leading to antibiotic-sparing therapeutics.
履歴
登録2024年5月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月9日-
マップ公開2024年10月9日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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添付画像

emd_44735.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44735.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer map
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軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å

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表面レベル登録者による: 0.311
最小 - 最大-0.0016748268 - 2.2028782
平均 (標準偏差)0.0013188769 (±0.02566651)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 307.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Sharpened Map

ファイルemd_44735_additional_1.map
注釈Sharpened Map
投影像・断面図
軸ZYX

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_44735_half_map_1.map
注釈Half Map A
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密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_44735_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Quaternary complex of the FimD usher translocating the FimH adhes...

全体名称: Quaternary complex of the FimD usher translocating the FimH adhesin with FimC chaperone and FimF tip adapter on the periplasmic side
要素
  • 複合体: Quaternary complex of the FimD usher translocating the FimH adhesin with FimC chaperone and FimF tip adapter on the periplasmic side
    • タンパク質・ペプチド: Outer membrane usher protein FimD
    • タンパク質・ペプチド: Protein FimF
    • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbria chaperone FimC
    • タンパク質・ペプチド: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

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超分子 #1: Quaternary complex of the FimD usher translocating the FimH adhes...

超分子名称: Quaternary complex of the FimD usher translocating the FimH adhesin with FimC chaperone and FimF tip adapter on the periplasmic side
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Outer membrane usher protein FimD

分子名称: Outer membrane usher protein FimD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 91.439914 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DLYFNPRFLA DDPQAVADLS RFENGQELPP GTYRVDIYLN NGYMATRDVT FNTGDSEQGI VPCLTRAQLA SMGLNTASVA GMNLLADDA CVPLTTMVQD ATAHLDVGQQ RLNLTIPQAF MSNRARGYIP PELWDPGINA GLLNYNFSGN SVQNRIGGNS H YAYLNLQS ...文字列:
DLYFNPRFLA DDPQAVADLS RFENGQELPP GTYRVDIYLN NGYMATRDVT FNTGDSEQGI VPCLTRAQLA SMGLNTASVA GMNLLADDA CVPLTTMVQD ATAHLDVGQQ RLNLTIPQAF MSNRARGYIP PELWDPGINA GLLNYNFSGN SVQNRIGGNS H YAYLNLQS GLNIGAWRLR DNTTWSYNSS DRSSGSKNKW QHINTWLERD IIPLRSRLTL GDGYTQGDIF DGINFRGAQL AS DDNMLPD SQRGFAPVIH GIARGTAQVT IKQNGYDIYN STVPPGPFTI NDIYAAGNSG DLQVTIKEAD GSTQIFTVPY SSV PLLQRE GHTRYSITAG EYRSGNAQQE KPRFFQSTLL HGLPAGWTIY GGTQLADRYR AFNFGIGKNM GALGALSVDM TQAN STLPD DSQHDGQSVR FLYNKSLNES GTNIQLVGYR YSTSGYFNFA DTTYSRMNGY NIETQDGVIQ VKPKFTDYYN LAYNK RGKL QLTVTQQLGR TSTLYLSGSH QTYWGTSNVD EQFQAGLNTA FEDINWTLSY SLTKNAWQKG RDQMLALNVN IPFSHW LRS DSKSQWRHAS ASYSMSHDLN GRMTNLAGVY GTLLEDNNLS YSVQTGYAGG GDGNSGSTGY ATLNYRGGYG NANIGYS HS DDIKQLYYGV SGGVLAHANG VTLGQPLNDT VVLVKAPGAK DAKVENQTGV RTDWRGYAVL PYATEYRENR VALDTNTL A DNVDLDNAVA NVVPTRGAIV RAEFKARVGI KLLMTLTHNN KPLPFGAMVT SESSQSSGIV ADNGQVYLSG MPLAGKVQV KWGEEENAHC VANYQLPPES QQQLLTQLSA ECR

UniProtKB: Outer membrane usher protein FimD

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分子 #2: Protein FimF

分子名称: Protein FimF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 16.177095 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ADSTITIRGY VRDNGCSVAA ESTNFTVDLM ENAAKQFNNI GATTPVVPFR ILLSPCGNAV SAVKVGFTGV ADSHNANLLA LENTVSAAS GLGIQLLNEQ QNQIPLNAPS SALSWTTLTP GKPNTLNFYA RLMATQVPVT AGHINATATF TLEYQ

UniProtKB: Protein FimF

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分子 #3: Type 1 fimbria chaperone FimC

分子名称: Type 1 fimbria chaperone FimC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.552932 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GVALGATRVI YPAGQKQVQL AVTNNDENST YLIQSWVENA DGVKDGRFIV TPPLFAMKGK KENTLRILDA TNNQLPQDRE SLFWMNVKA IPSMDKSKLT ENTLQLAIIS RIKLYYRPAK LALPPDQAAE KLRFRRSANS LTLINPTPYY LTVTELNAGT R VLENALVP ...文字列:
GVALGATRVI YPAGQKQVQL AVTNNDENST YLIQSWVENA DGVKDGRFIV TPPLFAMKGK KENTLRILDA TNNQLPQDRE SLFWMNVKA IPSMDKSKLT ENTLQLAIIS RIKLYYRPAK LALPPDQAAE KLRFRRSANS LTLINPTPYY LTVTELNAGT R VLENALVP PMGESTVKLP SDAGSNITYR TINDYGALTP KMTGVMEHHH HHH

UniProtKB: Type 1 fimbria chaperone FimC

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分子 #4: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

分子名称: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 29.081314 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: FACKTANGTA IPIGGGSANV YVNLAPVVNV GQNLVVDLST QIFCHNDYPE TITDYVTLQR GSAYGGVLSN FSGTVKYSGS SYPFPTTSE TPRVVYNSRT DKPWPVALYL TPVSSAGGVA IKAGSLIAVL ILRQTNNYNS DDFQFVWNIY ANNDVVVPTG G CDVSARDV ...文字列:
FACKTANGTA IPIGGGSANV YVNLAPVVNV GQNLVVDLST QIFCHNDYPE TITDYVTLQR GSAYGGVLSN FSGTVKYSGS SYPFPTTSE TPRVVYNSRT DKPWPVALYL TPVSSAGGVA IKAGSLIAVL ILRQTNNYNS DDFQFVWNIY ANNDVVVPTG G CDVSARDV TVTLPDYPGS VPIPLTVYCA KSQNLGYYLS GTTADAGNSI FTNTASFSPA QGVGVQLTRN GTIIPANNTV SL GAVGTSA VSLGLTANYA RTGGQVTAGN VQSIIGVTFV YQ

UniProtKB: Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 47.63 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3rfz

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 160422
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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