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- EMDB-44642: Cholecystokinin 1 receptor (CCK1R) Y140A mutant, Gq chimera (mGsq... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44642
タイトルCholecystokinin 1 receptor (CCK1R) Y140A mutant, Gq chimera (mGsqi) complex
マップデータbest class, local refinement (micelle and ScFv16 masked out), sharpened
試料
  • 複合体: Complex of CCK1R (Y140A mutant) bound to miniGs (Gq, Gi chimera), G-beta1, G-gamma-2 and CCK8s.
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin-8
    • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin receptor type A
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
  • リガンド: AMINO GROUP
キーワードcholecystokinin / GPCR / cholesterol / mutant / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cholecystokinin receptor activity / cholecystokinin signaling pathway / regulation of hormone secretion / neuropeptide hormone activity / peptide hormone receptor binding / eating behavior / peptide hormone binding / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth ...cholecystokinin receptor activity / cholecystokinin signaling pathway / regulation of hormone secretion / neuropeptide hormone activity / peptide hormone receptor binding / eating behavior / peptide hormone binding / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / cellular response to hormone stimulus / Hedgehog 'off' state / positive regulation of protein localization to cell cortex / Adenylate cyclase inhibitory pathway / T cell migration / forebrain development / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / activation of adenylate cyclase activity / D2 dopamine receptor binding / digestion / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of insulin secretion / cellular response to glucagon stimulus / regulation of mitotic spindle organization / axonogenesis / adenylate cyclase activator activity / Peptide ligand-binding receptors / trans-Golgi network membrane / Regulation of insulin secretion / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / bone development / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / response to peptide hormone / centriolar satellite / platelet aggregation / cognition / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / neuron migration / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GDP binding / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / sensory perception of smell / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cold-induced thermogenesis / G protein activity / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Ca2+ pathway / midbody / cell cortex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
Cholecystokinin-like / Gastrin/cholecystokinin peptide hormone / Gastrin/cholecystokinin, conserved site / Gastrin/cholecystokinin family / Gastrin / cholecystokinin family signature. / gastrin / cholecystokinin / caerulein family / Cholecystokinin receptor type A / Cholecystokinin A receptor, N-terminal / Cholecystokinin A receptor, N-terminal domain superfamily / Cholecystokinin A receptor, N-terminal ...Cholecystokinin-like / Gastrin/cholecystokinin peptide hormone / Gastrin/cholecystokinin, conserved site / Gastrin/cholecystokinin family / Gastrin / cholecystokinin family signature. / gastrin / cholecystokinin / caerulein family / Cholecystokinin receptor type A / Cholecystokinin A receptor, N-terminal / Cholecystokinin A receptor, N-terminal domain superfamily / Cholecystokinin A receptor, N-terminal / Cholecystokinin receptor / G-protein alpha subunit, group S / G-protein alpha subunit, group I / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cholecystokinin / Cholecystokinin receptor type A / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Cary BP / Harikumar KG / Zhao P / Desai AJ / Mobbs JM / Toufaily C / Furness SGB / Christopoulos A / Belousoff MJ / Wootten D ...Cary BP / Harikumar KG / Zhao P / Desai AJ / Mobbs JM / Toufaily C / Furness SGB / Christopoulos A / Belousoff MJ / Wootten D / Sexton PM / Miller LJ
資金援助 米国, オーストラリア, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141003 米国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1154434 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1155302 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT180100543 オーストラリア
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2024
タイトル: Cholesterol-dependent dynamic changes in the conformation of the type 1 cholecystokinin receptor affect ligand binding and G protein coupling.
著者: Kaleeckal G Harikumar / Peishen Zhao / Brian P Cary / Xiaomeng Xu / Aditya J Desai / Maoqing Dong / Jesse I Mobbs / Chirine Toufaily / Sebastian G B Furness / Arthur Christopoulos / Matthew J ...著者: Kaleeckal G Harikumar / Peishen Zhao / Brian P Cary / Xiaomeng Xu / Aditya J Desai / Maoqing Dong / Jesse I Mobbs / Chirine Toufaily / Sebastian G B Furness / Arthur Christopoulos / Matthew J Belousoff / Denise Wootten / Patrick M Sexton / Laurence J Miller /
要旨: Development of optimal therapeutics for disease states that can be associated with increased membrane cholesterol requires better molecular understanding of lipid modulation of the drug target. Type ...Development of optimal therapeutics for disease states that can be associated with increased membrane cholesterol requires better molecular understanding of lipid modulation of the drug target. Type 1 cholecystokinin receptor (CCK1R) agonist actions are affected by increased membrane cholesterol, enhancing ligand binding and reducing calcium signaling, while agonist actions of the closely related CCK2R are not. In this work, we identified a set of chimeric human CCK1R/CCK2R mutations that exchange the cholesterol sensitivity of these 2 receptors, providing powerful tools when expressed in CHO and HEK-293 model cell lines to explore mechanisms. Static, low energy, high-resolution structures of the mutant CCK1R constructs, stabilized in complex with G protein, were not substantially different, suggesting that alterations to receptor dynamics were key to altered function. We reveal that cholesterol-dependent dynamic changes in the conformation of the helical bundle of CCK receptors affects both ligand binding at the extracellular surface and G protein coupling at the cytosolic surface, as well as their interrelationships involved in stimulus-response coupling. This provides an ideal setting for potential allosteric modulators to correct the negative impact of membrane cholesterol on CCK1R.
履歴
登録2024年4月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月22日-
マップ公開2024年5月22日-
更新2024年8月14日-
現状2024年8月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44642.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44642.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈best class, local refinement (micelle and ScFv16 masked out), sharpened
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.6 Å		0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.6 Å		0.85 Å/pix.
x 256 pix.
= 217.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.66
最小 - 最大-3.2525418 - 4.681007
平均 (標準偏差)0.0045112907 (±0.10297948)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 217.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: best class, local refinement (micelle, G protein, and...

ファイルemd_44642_additional_1.map
注釈best class, local refinement (micelle, G protein, and ScFv16 masked out), unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: best class, local refinement (micelle, G protein, and...

ファイルemd_44642_additional_2.map
注釈best class, local refinement (micelle, G protein, and ScFv16 masked out), sharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Consensus map, unsharpened

ファイルemd_44642_additional_3.map
注釈Consensus map, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Consensus refinement, half map A

ファイルemd_44642_additional_4.map
注釈Consensus refinement, half map A
投影像・断面図
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投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Consensus refinement, half map B

ファイルemd_44642_additional_5.map
注釈Consensus refinement, half map B
投影像・断面図
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投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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ハーフマップ: Best class, half-map B

ファイルemd_44642_half_map_1.map
注釈Best class, half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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ハーフマップ: Best class, half-map A

ファイルemd_44642_half_map_2.map
注釈Best class, half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of CCK1R (Y140A mutant) bound to miniGs (Gq, Gi chimera),...

全体名称: Complex of CCK1R (Y140A mutant) bound to miniGs (Gq, Gi chimera), G-beta1, G-gamma-2 and CCK8s.
要素
  • 複合体: Complex of CCK1R (Y140A mutant) bound to miniGs (Gq, Gi chimera), G-beta1, G-gamma-2 and CCK8s.
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin-8
    • タンパク質・ペプチド: Cholecystokinin receptor type A
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
  • リガンド: AMINO GROUP

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超分子 #1: Complex of CCK1R (Y140A mutant) bound to miniGs (Gq, Gi chimera),...

超分子名称: Complex of CCK1R (Y140A mutant) bound to miniGs (Gq, Gi chimera), G-beta1, G-gamma-2 and CCK8s.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
詳細: Single-chain fragment variable 16 (ScFv16) was included in the complex but left unmodeled.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.413863 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: QSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL ...文字列:
QSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL WDIETGQQTT TFTGHTGDVM SLSLAPDTRL FVSGACDASA KLWDVREGMC RQTFTGHESD INAICFFPNG NA FATGSDD ATCRLFDLRA DQELMTYSHD NIICGITSVS FSKSGRLLLA GYDDFNCNVW DALKADRAGV LAGHDNRVSC LGV TDDGMA VATGSWDSFL KIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.375332 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
NTASIAQARK LVEQLKMEAN IDRIKVSKAA ADLMAYCEAH AKEDPLLTPV PASENPFR

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #3: Cholecystokinin-8

分子名称: Cholecystokinin-8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.144255 KDa
配列文字列:
D(TYS)MGWMDF

UniProtKB: Cholecystokinin

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分子 #4: Cholecystokinin receptor type A

分子名称: Cholecystokinin receptor type A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.66277 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DVVDSLLVNG SNITPPCELG LENETLFCLD QPRPSKEWQP AVQILLYSLI FLLSVLGNTL VITVLIRNKR MRTVTNIFLL SLAVSDLML CLFCMPFNLI PNLLKDFIFG SAVCKTTTYF MGTSVSVSTF NLVAISLERA GAICKPLQSR VWQTKSHALK V IAATWCLS ...文字列:
DVVDSLLVNG SNITPPCELG LENETLFCLD QPRPSKEWQP AVQILLYSLI FLLSVLGNTL VITVLIRNKR MRTVTNIFLL SLAVSDLML CLFCMPFNLI PNLLKDFIFG SAVCKTTTYF MGTSVSVSTF NLVAISLERA GAICKPLQSR VWQTKSHALK V IAATWCLS FTIMTPYPIY SNLVPFTKNN NQTANMCRFL LPNDVMQQSW HTFLLLILFL IPGIVMMVAY GLISLELYQG IK FEASQKK SAKERKPSTT SSGKYEDSDG CYLQKTRPPR KLELRQLSTG SSSRANRIRS NSSAANLMAK KRVIRMLIVI VVL FFLCWM PIFSANAWRA YDTASAERRL SGTPISFILL LSYTSSCVNP IIYCFMNKRF RLGFMATFPC CPNPGPPGAR GEVG EEEEG GTTGASLSRF SYSHMSASVP PQ

UniProtKB: Cholecystokinin receptor type A

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分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine n...

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short,with certain residues mutated to match Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.144971 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: HHHHHHHHGC TLSAEDKAAV ERSKMIDRNL REDGEKARRT LRLLLLGADN SGKSTIVKQM RILHGGSGGS GGTSGIFETK FQVDKVNFH MFDVGGQRDE RRKWIQCFND VTAIIFVVDS SDYNRLQEAL NDFKSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK V LAGKSKIE ...文字列:
HHHHHHHHGC TLSAEDKAAV ERSKMIDRNL REDGEKARRT LRLLLLGADN SGKSTIVKQM RILHGGSGGS GGTSGIFETK FQVDKVNFH MFDVGGQRDE RRKWIQCFND VTAIIFVVDS SDYNRLQEAL NDFKSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK V LAGKSKIE DYFPEFARYT TPEDATPEPG EDPRVTRAKY FIRKEFVDIS TASGDGRHIC YPHFTCAVDT ENARRIFNDC KD IILQMNL REYNLV

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #6: AMINO GROUP

分子名称: AMINO GROUP / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: NH2
分子量理論値: 16.023 Da
Chemical component information

ChemComp-NH2:
AMINO GROUP / アンモニア

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 20 mA, negative polarity
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5884 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3580372
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2) / 使用した粒子像数: 279231
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7mby


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-9bkj:
Cholecystokinin 1 receptor (CCK1R) Y140A mutant, Gq chimera (mGsqi) complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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