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- EMDB-44638: Structure of the human DDD-Ube2e2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44638
タイトルStructure of the human DDD-Ube2e2 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of DDB1(deltaBPB)-DET1-DDA1-Ube2e2
    • 複合体: DDD Complex
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: DET1 homolog
      • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • 複合体: Ube2e2
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2
キーワードDDB1 / DDA1 / DET1 / DCAF / ubiquitin conjugating enzyme / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / protein K11-linked ubiquitination / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / biological process involved in interaction with symbiont ...ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / protein K11-linked ubiquitination / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / ubiquitin conjugating enzyme activity / viral release from host cell / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of viral genome replication / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / sperm end piece / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein polyubiquitination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / sperm principal piece / Neddylation / protein-containing complex assembly / sperm midpiece / ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / : / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
De-etiolated protein 1, Det1 / De-etiolated protein 1 Det1 / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / : / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : ...De-etiolated protein 1, Det1 / De-etiolated protein 1 Det1 / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / : / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / DET1 homolog / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 / DET1- and DDB1-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Loughran T / Turk LS / Brown SHJ / Mace PD
資金援助 ニュージーランド, 1件
OrganizationGrant number国
Marsden FundUOO2102 ニュージーランド
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: DET1 dynamics underlie cooperative ubiquitination by CRL4 complexes.
著者: Abigail E Burgess / Tarren A Loughran / Liam S Turk / Hunter G Nyvall / Jessica L Dunlop / Sam A Jamieson / Jack R Curry / John E Burke / Pavel Filipcik / Simon H J Brown / Peter D Mace /
要旨: Transcription factor ubiquitination is a decisive regulator of growth and development. The DET1-DDB1-DDA1 (DDD) complex associates with the Cullin-4 ubiquitin ligase (CRL4) and a second ubiquitin ...Transcription factor ubiquitination is a decisive regulator of growth and development. The DET1-DDB1-DDA1 (DDD) complex associates with the Cullin-4 ubiquitin ligase (CRL4) and a second ubiquitin ligase, COP1, to control ubiquitination of transcription factors involved in neurological, metabolic, and immune cell development. Here, we report the structure of the human DDD complex, revealing a specific segment of DET1 that can recruit ubiquitin-conjugating (E2) enzymes. Structural variability analysis, mass spectrometry, and mutagenesis based on AlphaFold predictions suggest that dynamic closure of DET1, stabilized by DDA1, underlies coordinated recruitment of E2 enzymes and COP1. Biochemical assays suggest that the E2 acts as a recruitment factor to bring COP1 to DET1 for more effective substrate ubiquitination, which parallels a catalytically inactive E2 enzyme (COP10) in plant DDD complexes. This work provides a clear architecture for regulation and cooperative CRL4 complex assembly, which can affect degradation of diverse targets by COP1 complexes.
履歴
登録2024年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44638.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44638.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 384 pix.
= 249.6 Å		0.65 Å/pix.
x 384 pix.
= 249.6 Å		0.65 Å/pix.
x 384 pix.
= 249.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00817
最小 - 最大-0.054935984 - 0.1051255
平均 (標準偏差)0.00004724485 (±0.0028136796)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 249.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44638_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44638_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of DDB1(deltaBPB)-DET1-DDA1-Ube2e2

全体名称: Complex of DDB1(deltaBPB)-DET1-DDA1-Ube2e2
要素
  • 複合体: Complex of DDB1(deltaBPB)-DET1-DDA1-Ube2e2
    • 複合体: DDD Complex
      • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: DET1 homolog
      • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • 複合体: Ube2e2
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2

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超分子 #1: Complex of DDB1(deltaBPB)-DET1-DDA1-Ube2e2

超分子名称: Complex of DDB1(deltaBPB)-DET1-DDA1-Ube2e2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: DDD Complex

超分子名称: DDD Complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Ube2e2

超分子名称: Ube2e2 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 95.337336 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAHHHHHHSA ALEVLFQMSY NYVVTAQKPT AVNGCVTGHF TSAEDLNLLI AKNTRLEIYV VTAEGLRPVK EVGMYGKIAV MELFRPKGE SKDLLFILTA KYNACILEYK QSGESIDIIT RAHGNVQDRI GRPSETGIIG IIDPECRMIG LRLYDGLFKV I PLDRDNKE ...文字列:
MAHHHHHHSA ALEVLFQMSY NYVVTAQKPT AVNGCVTGHF TSAEDLNLLI AKNTRLEIYV VTAEGLRPVK EVGMYGKIAV MELFRPKGE SKDLLFILTA KYNACILEYK QSGESIDIIT RAHGNVQDRI GRPSETGIIG IIDPECRMIG LRLYDGLFKV I PLDRDNKE LKAFNIRLEE LHVIDVKFLY GCQAPTICFV YQDPQGRHVK TYEVSLREKE FNKGPWKQEN VEAEASMVIA VP EPFGGAI IIGQESITYH NGDKYLAIAP PIIKQSTIVC HNRVDPNGSR YLLGDMEGRL FMLLLEKEEQ MDGTVTLKDL RVE LLGETS IAECLTYLDN GVVFVGSRLG DSQLVKLNVD SNEQGSYVVA METFTNLGPI VDMCVVDLER QGQGQLVTCS GAFK EGSLR IIRNGIGGNG NSGEIQKLHI RTVPLYESPR KICYQEVSQC FGVLSSRIEV QDTSGGTTAL RPSASTQALS SSVSS SKLF SSSTAPHETS FGEEVEVHNL LIIDQHTFEV LHAHQFLQNE YALSLVSCKL GKDPNTYFIV GTAMVYPEEA EPKQGR IVV FQYSDGKLQT VAEKEVKGAV YSMVEFNGKL LASINSTVRL YEWTTEKELR TECNHYNNIM ALYLKTKGDF ILVGDLM RS VLLLAYKPME GNFEEIARDF NPNWMSAVEI LDDDNFLGAE NAFNLFVCQK DSAATTDEER QHLQEVGLFH LGEFVNVF C HGSLVMQNLG ETSTPTQGSV LFGTVNGMIG LVTSLSESWY NLLLDMQNRL NKVIKSVGKI EHSFWRSFHT ERKTEPATG FIDGDLIESF LDISRPKMQE VVANLQYDDG SGMKREATAD DLIKVVEELT RIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1, DNA damage-binding protein 1

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分子 #2: DET1 homolog

分子名称: DET1 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.903617 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSAWSHPQFE KGGGSGGGSG GSAWSHPQFE KLEVLFQGPG DHHVSTIKPR RIQNQNVIHR LERRRISSGK AGTHWHQVRV FHQNVFPNF TVVNVEKPPC FLRKFSPDGR YFIAFSSDQT SLEIYEYQGC QAAEDLLQGY EGEILSNGND QRSVNIRGRL F ERFFVLLH ...文字列:
MSAWSHPQFE KGGGSGGGSG GSAWSHPQFE KLEVLFQGPG DHHVSTIKPR RIQNQNVIHR LERRRISSGK AGTHWHQVRV FHQNVFPNF TVVNVEKPPC FLRKFSPDGR YFIAFSSDQT SLEIYEYQGC QAAEDLLQGY EGEILSNGND QRSVNIRGRL F ERFFVLLH ITNVAANGEH LNRECSLFTD DCRCVIVGSA AYLPDEPHPP FFEVYRNSES VTPNPRSPLE DYSLHIIDLH TG RLCDTRT FKCDKVVLSH NQGLYLYKNI LAILSVQQQT IHVFQVTPEG TFIDVRTIGR FCYEDDLLTV SAVFPEVQRD SQT GMANPF RDPFINSLKH RLLVYLWRRA EQDGSAMAKR RFFQYFDQLR QLRMWKMQLL DENHLFIKYT SEDVVTLRVT DPSQ ASFFV VYNMVTTEVI AVFENTSDEL LELFENFCDL FRNATLHSEV QFPCSASSNN FARQIQRRFK DTIINAKYGG HTEAV RRLL GQLPISAQSY SGSPYLDLSL FSYDDKWVSV MERPKTCGDH PIRFYARDSG LLKFEIQAGL LGRPINHTVR RLVAFT FHP FEPFAISVQR TNAEYVVNFH MRHCCT

UniProtKB: DET1 homolog

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分子 #3: DET1- and DDB1-associated protein 1

分子名称: DET1- and DDB1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.855297 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADFLKGLPV YNKSNFSRFH ADSVCKASNR RPSVYLPTRE YPSEQIIVTE KTNILLRYLH QQWDKKNAAK KRDQEQVELE GESSAPPRK VARTDSPDMH EDT

UniProtKB: DET1- and DDB1-associated protein 1

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分子 #4: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.352371 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHSA ALEVLFQGPG STEAQRVDDS PSTSGGSSDG DQRESVQQEP EREQVQPKKK EGKISSKTAA KLSTSAKRIQ KELAEITLD PPPNCSAGPK GDNIYEWRST ILGPPGSVYE GGVFFLDITF SPDYPFKPPK VTFRTRIYHC NINSQGVICL D ILKDNWSP ...文字列:
MAHHHHHHSA ALEVLFQGPG STEAQRVDDS PSTSGGSSDG DQRESVQQEP EREQVQPKKK EGKISSKTAA KLSTSAKRIQ KELAEITLD PPPNCSAGPK GDNIYEWRST ILGPPGSVYE GGVFFLDITF SPDYPFKPPK VTFRTRIYHC NINSQGVICL D ILKDNWSP ALTISKVLLS ICSLLTDCNP ADPLVGSIAT QYMTNRAEHD RMARQWTKRY AT

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 61234
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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