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- EMDB-44556: Structure of the extracellular domain of Protein Sevenless -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44556
タイトルStructure of the extracellular domain of Protein Sevenless
マップデータ
試料
  • 細胞: Protein sevenless
    • タンパク質・ペプチド: Protein sevenless
キーワードreceptor tyrosine kinase / ROS1 / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


boss receptor activity / transmembrane receptor protein kinase activity / germ-line stem-cell niche homeostasis / R7 cell fate commitment / sevenless signaling pathway / regulation of TOR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / visual perception / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase ...boss receptor activity / transmembrane receptor protein kinase activity / germ-line stem-cell niche homeostasis / R7 cell fate commitment / sevenless signaling pathway / regulation of TOR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / visual perception / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / receptor complex / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III ...LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.94 Å
データ登録者Zhang J / Klein DE
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the interaction between the Drosophila RTK Sevenless (dROS1) and the GPCR BOSS.
著者: Jianan Zhang / Yuko Tsutsui / Hengyi Li / Tongqing Li / Yueyue Wang / Salma Laraki / Sofia Alarcon-Frias / Steven E Stayrook / Daryl E Klein /
要旨: Sevenless, the Drosophila homologue of ROS1 (University of Rochester Sarcoma) (herein, dROS1) is a receptor tyrosine kinase (RTK) essential for the differentiation of Drosophila R7 photoreceptor ...Sevenless, the Drosophila homologue of ROS1 (University of Rochester Sarcoma) (herein, dROS1) is a receptor tyrosine kinase (RTK) essential for the differentiation of Drosophila R7 photoreceptor cells. Activation of dROS1 is mediated by binding to the extracellular region (ECR) of the GPCR (G protein coupled receptor) BOSS (Bride Of Sevenless) on adjacent cells. Activation of dROS1 by BOSS leads to subsequent downstream signaling pathways including SOS (Son of Sevenless). However, the physical basis for how dROS1 interacts with BOSS has long remained unknown. Here we provide a cryo-EM structure of dROS1's extracellular region, which mediates ligand binding. We show that the extracellular region of dROS1 adopts a folded-over conformation stabilized by an N-terminal domain comprised of two disulfide stapled helical hairpins. We further narrowed down the interacting binding epitopes on both dROS1 and BOSS using hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS). This includes beta-strands in dROS1's third Fibronectin type III (FNIII) domain and a C-terminal peptide in BOSS' ECR. Our mutagenesis studies, coupled with AlphaFold complex predictions, support a binding interaction mediated by a hydrophobic interaction and beta-strand augmentation between these regions. Our findings provide a fundamental understanding of the regulatory function of dROS1 and further provide mechanistic insight into the human ortholog and oncogene ROS1.
履歴
登録2024年4月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44556.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44556.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0804
最小 - 最大-0.5177348 - 0.90324557
平均 (標準偏差)0.00012509558 (±0.010272076)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 319.488 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44556_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44556_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44556_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Protein sevenless

全体名称: Protein sevenless
要素
  • 細胞: Protein sevenless
    • タンパク質・ペプチド: Protein sevenless

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超分子 #1: Protein sevenless

超分子名称: Protein sevenless / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Monomeric
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: Protein sevenless

分子名称: Protein sevenless / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 181.029219 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: HHHHHHHHGS STSNIEGRSR VTRDCVQRCI VEEDLFLDEF GIQCEKADNG EKCYKTRCTK GCAQWYRALK ELESCQEACL SLQFYPYDM PCIGACEMAQ RDYWHLQRLA ISHLVERTQP QLERAPRADG QSTPLTIRWA MHFPEHYLAS RPFNIQYQFV D HHGEELDL ...文字列:
HHHHHHHHGS STSNIEGRSR VTRDCVQRCI VEEDLFLDEF GIQCEKADNG EKCYKTRCTK GCAQWYRALK ELESCQEACL SLQFYPYDM PCIGACEMAQ RDYWHLQRLA ISHLVERTQP QLERAPRADG QSTPLTIRWA MHFPEHYLAS RPFNIQYQFV D HHGEELDL EQEDQDASGE TGSSAWFNLA DYDCDEYYVC EILEALIPYT QYRFRFELPF GENRDEVLYS PATPAYQTPP EG APISAPV IEHLMGLDDS HLAVHWHPGR FTNGPIEGYR LRLSSSEGNA TSEQLVPAGR GSYIFSQLQA GTNYTLALSM INK QGEGPV AKGFVQTHSA RNEKPAKDLT ESVLLVGRRA VMWQSLEPAG ENSMIYQSQE ELADIAWSKR EQQLWLLNVH GELR SLKFE SGQMVSPAQQ LKLDLGNISS GRWVPRRLSF DWLHHRLYFA MESPERNQSS FQIISTDLLG ESAQKVGESF DLPVE QLEV DALNGWIFWR NEESLWRQDL HGRMIHRLLR IRQPGWFLVQ PQHFIIHLML PQEGKFLEIS YDGGFKHPLP LPPPSN GAG NGPASSHWQS FALLGRSLLL PDSGQLILVE QQGQAASPSA SWPLKNLPDC WAVILLVPES QPLTSAGGKP HSLKALL GA QAAKISWKEP ERNPYQSADA ARSWSYELEV LDVASQSAFS IRNIRGPIFG LQRLQPDNLY QLRVRAINVD GEPGEWTE P LAARTWPLGP HRLRWASRQG SVIHTNELGE GLEVQQEQLE RLPGPMTMVN ESVGYYVTGD GLLHCINLVH SQWGCPISE PLQHVGSVTY DWRGGRVYWT DLARNCVVRM DPWSGSRELL PVFEANFLAL DPRQGHLYYA TSSQLSRHGS TPDEAVTYYR VNGLEGSIA SFVLDTQQDQ LFWLVKGSGA LRLYRAPLTA GGDSLQMIQQ IKGVFQAVPD SLQLLRPLGA LLWLERSGRR A RLVRLAAP LDVMELPTPD QASPASALQL LDPQPLPPRD EGVIPMTVLP DSVRLDDGHW DDFHVRWQPS TSGGNHSVSY RL LLEFGQR LQTLDLSTPF ARLTQLPQAQ LQLKISITPR TAWRSGDTTR VQLTTPPVAP SQPRRLRVFV ERLATALQEA NVS AVLRWD APEQGQEAPM QALEYHISCW VGSELHEELR LNQSALEARV EHLQPDQTYH FQVEARVAAT GAAAGAASHA LHVA PEVQA VPRVLYANAE FIGELDLDTR NRRRLVHTAS PVEHLVGIEG EQRLLWVNEH VELLTHVPGS APAKLARMRA EVLAL AVDW IQRIVYWAEL DATAPQAAII YRLDLCNFEG KILQGERVWS TPRGRLLKDL VALPQAQSLI WLEYEQGSPR NGSLRG RNL TDGSELEWAT VQPLIRLHAG SLEPGSETLN LVDNQGKLCV YDVARQLCTA SALRAQLNLL GEDSIAGQLA QDSGYLY AV KNWSIRAYGR RRQQLEYTVE LEPEEVRLLQ AHNYQAYPPK NCLLLPSSGG SLLKATDCEE QRCLLNLPMI TASEDCPL P IPGVRYQLNL TLARGPGSEE HDHGVEPLGQ WLLGAGESLN LTDLLPFTRY RVSGILSSFY QKKLALPTLV LAPLELLTA SATDYKDDDD K

UniProtKB: Protein sevenless

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chlorideNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.56 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 144311
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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