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- EMDB-44530: Apo GltPh, outward-facing state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44530
タイトルApo GltPh, outward-facing state
マップデータApo GltPh, outward-facing state
試料
  • 複合体: Sodium-coupled aspartate transporter, apo conditions
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate transporter homolog
キーワードSodium-coupled aspartate transporter / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid:sodium symporter activity / L-aspartate transmembrane transport / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / chloride transmembrane transporter activity / protein homotrimerization / chloride transmembrane transport / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate transporter homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Reddy KD / Boudker O
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)F32NS102325 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R37NS134865 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Evolutionary analysis reveals the origin of sodium coupling in glutamate transporters.
著者: Krishna D Reddy / Burha Rasool / Farideh Badichi Akher / Nemanja Kutlešić / Swati Pant / Olga Boudker /
要旨: Secondary active membrane transporters harness the energy of ion gradients to concentrate their substrates. Homologous transporters evolved to couple transport to different ions in response to ...Secondary active membrane transporters harness the energy of ion gradients to concentrate their substrates. Homologous transporters evolved to couple transport to different ions in response to changing environments and needs. The bases of such diversification, and thus principles of ion coupling, are unexplored. Employing phylogenetics and ancestral protein reconstruction, we investigated sodium-coupled transport in prokaryotic glutamate transporters, a mechanism ubiquitous across life domains and critical to neurotransmitter recycling in humans. We found that the evolutionary transition from sodium-dependent to independent substrate binding to the transporter preceded changes in the coupling mechanism. Structural and functional experiments suggest that the transition entailed allosteric mutations, making sodium binding dispensable without affecting ion-binding sites. Allosteric tuning of transporters' energy landscapes might be a widespread route of their functional diversification.
履歴
登録2024年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年3月12日-
現状2025年3月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44530.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44530.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Apo GltPh, outward-facing state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 360 pix.
= 304.56 Å		0.85 Å/pix.
x 360 pix.
= 304.56 Å		0.85 Å/pix.
x 360 pix.
= 304.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.846 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.303
最小 - 最大-0.0008697508 - 2.0451496
平均 (標準偏差)0.00055488205 (±0.018958094)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 304.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Apo GltPh, outward-facing state

ファイルemd_44530_half_map_1.map
注釈Apo GltPh, outward-facing state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Apo GltPh, outward-facing state

ファイルemd_44530_half_map_2.map
注釈Apo GltPh, outward-facing state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Sodium-coupled aspartate transporter, apo conditions

全体名称: Sodium-coupled aspartate transporter, apo conditions
要素
  • 複合体: Sodium-coupled aspartate transporter, apo conditions
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate transporter homolog

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超分子 #1: Sodium-coupled aspartate transporter, apo conditions

超分子名称: Sodium-coupled aspartate transporter, apo conditions
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Pyrococcus horikoshii (古細菌)

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分子 #1: Glutamate transporter homolog

分子名称: Glutamate transporter homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pyrococcus horikoshii (古細菌)
分子量理論値: 44.641945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGLYRKYIEY PVLQKILIGL ILGAIVGLIL GHYGYAHAVH TYVKPFGDLF VRLLKMLVMP IVFASLVVGA ASISPARLGR VGVKIVVYY LLTSAFAVTL GIIMARLFNP GAGIHLAVGG QQFQPHQAPP LVHILLDIVP TNPFGALANG QVLPTIFFAI I LGIAITYL ...文字列:
MGLYRKYIEY PVLQKILIGL ILGAIVGLIL GHYGYAHAVH TYVKPFGDLF VRLLKMLVMP IVFASLVVGA ASISPARLGR VGVKIVVYY LLTSAFAVTL GIIMARLFNP GAGIHLAVGG QQFQPHQAPP LVHILLDIVP TNPFGALANG QVLPTIFFAI I LGIAITYL MNSENEKVRK SAETLLDAIN GLAEAMYKIV NGVMQYAPIG VFALIAYVMA EQGVHVVGEL AKVTAAVYVG LT LQILLVY FVLLKIYGID PISFIKHAKD AMLTAFVTRS SSGTLPVTMR VAKEMGISEG IYSFTLPLGA TINMDGTALY QGV CTFFIA NALGSHLTVG QQLTIVLTAV LASIGTAGVP GAGAIMLAMV LHSVGLPLTD PNVAAAYAMI LGIDAILDMG RTMV NVTGD LTGTAIVAKT EGTLVPR

UniProtKB: Glutamate transporter homolog

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM Hepes/Tris, pH 7.4, and 50 mM choline chloride
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.42 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 148756
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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