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万見
- EMDB-44437: Full-length GC-A bound to ANP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44437
タイトルFull-length GC-A bound to ANP
マップデータ
試料
  • 複合体: Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer
    • タンパク質・ペプチド: Atrial natriuretic peptide receptor 1
キーワードSingle pass transmembrane protein / guanylyl cyclase / atrial natriuretic peptide receptor / hypertension / MEMBRANE PROTEIN
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å
データ登録者Liu S / Huang X
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138676 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Architecture and activation of single-pass transmembrane receptor guanylyl cyclase.
著者: Shian Liu / Alexander M Payne / Jinan Wang / Lan Zhu / Navid Paknejad / Edward T Eng / Wei Liu / Yinglong Miao / Richard K Hite / Xin-Yun Huang /
要旨: The heart, in addition to its primary role in blood circulation, functions as an endocrine organ by producing cardiac hormone natriuretic peptides. These hormones regulate blood pressure through the ...The heart, in addition to its primary role in blood circulation, functions as an endocrine organ by producing cardiac hormone natriuretic peptides. These hormones regulate blood pressure through the single-pass transmembrane receptor guanylyl cyclase A (GC-A), also known as natriuretic peptide receptor 1. The binding of the peptide hormones to the extracellular domain of the receptor activates the intracellular guanylyl cyclase domain of the receptor to produce the second messenger cyclic guanosine monophosphate. Despite their importance, the detailed architecture and domain interactions within full-length GC-A remain elusive. Here we present cryo-electron microscopy structures, functional analyses and molecular dynamics simulations of full-length human GC-A, in both the absence and the presence of atrial natriuretic peptide. The data reveal the architecture of full-length GC-A, highlighting the spatial arrangement of its various functional domains. This insight is crucial for understanding how different parts of the receptor interact and coordinate during activation. The study elucidates the molecular basis of how extracellular signals are transduced across the membrane to activate the intracellular guanylyl cyclase domain.
履歴
登録2024年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44437.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.38 Å/pix.
x 192 pix.
= 456.96 Å		2.38 Å/pix.
x 192 pix.
= 456.96 Å		2.38 Å/pix.
x 192 pix.
= 456.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.38 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-1.231994 - 2.9250853
平均 (標準偏差)0.00013020428 (±0.08186253)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 456.96002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_44437_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44437_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer

全体名称: Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer
要素
  • 複合体: Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer
    • タンパク質・ペプチド: Atrial natriuretic peptide receptor 1

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超分子 #1: Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer

超分子名称: Atrial natriuretic peptide receptor 1 dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Atrial natriuretic peptide receptor 1

分子名称: Atrial natriuretic peptide receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKAA A GNLTVAVV LPLANTSYPW SWARVGPAVE LALAQVKAR PDLLPGWTVR TVLGSSENAL GVCSDTAAPL AAVDLKWEHN PAVFLGPGCV Y AAAPVGRF TAHWRVPLLT AGAPALGFGV KDEYALTTRA GPSYAKLGDF VAALHRRLGW ER QALMLYA ...文字列:
DYKDDDDKAA A GNLTVAVV LPLANTSYPW SWARVGPAVE LALAQVKAR PDLLPGWTVR TVLGSSENAL GVCSDTAAPL AAVDLKWEHN PAVFLGPGCV Y AAAPVGRF TAHWRVPLLT AGAPALGFGV KDEYALTTRA GPSYAKLGDF VAALHRRLGW ER QALMLYA YRPGDEEHCF FLVEGLFMRV RDRLNITVDH LEFAEDDLSH YTRLLRTMPR KGR VIYICS SPDAFRTLML LALEAGLCGE DYVFFHLDIF GQSLQGGQGP APRRPWERGD GQDV SARQA FQAAKIITYK DPDNPEYLEF LKQLKHLAYE QFNFTMEDGL VNTIPASFHD GLLLY IQAV TETLAHGGTV TDGENITQRM WNRSFQGVTG YLKIDSSGDR ETDFSLWDMD PENGAF RVV LNYNGTSQEL VAVSGRKLNW PLGYPPPDIP KCGFDNEDPA CNQDHLSTLE VLALVGS LS LLGILIVSFF IYRKMQLEKE LASELWRVRW EDVEPSSLER HLRSAGSRLT LSGRGSNY G SLLTTEGQFQ VFAKTAYYKG NLVAVKRVNR KRIELTRKVL FELKHMRDVQ NEHLTRFVG ACTDPPNICI LTEYCPRGSL QDILENESIT LDWMFRYSLT NDIVKGMLFL HNGAICSHGN LKSSNCVVD GRFVLKITDY GLESFRDLDP EQGHTVYAKK LWTAPELLRM ASPPVRGSQA G DVYSFGII LQEIALRSGV FHVEGLDLSP KEIIERVTRG EQPPFRPSLA LQSHLEELGL LM QRCWAED PQERPPFQQI RLTLRKFNRE NSSNILDNLL SRMEQYANNL EELVEERTQA YLE EKRKAE ALLYQILPHS VAEQLKRGET VQAEAFDSVT IYFSDIVGFT ALSAESTPMQ VVTL LNDLY TCFDAVIDNF DVYKVETIGD AYMVVSGLPV RNGRLHACEV ARMALALLDA VRSFR IRHR PQEQLRLRIG IHTGPVCAGV VGLKMPRYCL FGDTVNTASR MESNGEALKI HLSSET KAV LEEFGGFELE LRGDVEMKGK GKVRTYWLLG ERGSSTRG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 12270
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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