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- EMDB-44413: PI4KA complex bound to C-terminus of EFR3A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44413
タイトルPI4KA complex bound to C-terminus of EFR3A
マップデータPI4KA-TTC7B-FAM126A-EFR3Acterm Map
試料
  • 複合体: Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus
    • タンパク質・ペプチド: Protein EFR3 homolog A
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
    • タンパク質・ペプチド: Tetratricopeptide repeat protein 7B
    • タンパク質・ペプチド: Hyccin
キーワードPI4KA / TTC7B / FAM126A / EFR3A / EFR3 / Lipid Signaling / PI4KIIIa / Phosphoinositide Kinase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


reorganization of cellular membranes to establish viral sites of replication / Synthesis of PIPs at the ER membrane / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Schwann cell migration / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / host-mediated perturbation of viral process / Golgi-associated vesicle membrane / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylinositol biosynthetic process ...reorganization of cellular membranes to establish viral sites of replication / Synthesis of PIPs at the ER membrane / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Schwann cell migration / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / host-mediated perturbation of viral process / Golgi-associated vesicle membrane / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylinositol biosynthetic process / synaptic vesicle priming / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / myelination / protein localization to plasma membrane / presynapse / actin cytoskeleton organization / neuron projection / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / EFR3, armadillo repeat / PI4-kinase, N-terminal / PI4-kinase N-terminal region / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / : ...: / : / EFR3, armadillo repeat / PI4-kinase, N-terminal / PI4-kinase N-terminal region / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / : / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / Protein EFR3 homolog A / Tetratricopeptide repeat protein 7B / Hyccin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Shaw AL / Suresh S / Yip CK / Burke JE
資金援助 カナダ, 4件
OrganizationGrant number国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)NSERC-2020-04241 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-168907 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-03951 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-195808 カナダ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Molecular basis for plasma membrane recruitment of PI4KA by EFR3.
著者: Sushant Suresh / Alexandria L Shaw / Joshua G Pemberton / Mackenzie K Scott / Noah J Harris / Matthew A H Parson / Meredith L Jenkins / Pooja Rohilla / Alejandro Alvarez-Prats / Tamas Balla / ...著者: Sushant Suresh / Alexandria L Shaw / Joshua G Pemberton / Mackenzie K Scott / Noah J Harris / Matthew A H Parson / Meredith L Jenkins / Pooja Rohilla / Alejandro Alvarez-Prats / Tamas Balla / Calvin K Yip / John E Burke /
要旨: The lipid kinase phosphatidylinositol 4 kinase III α (PI4KIIIα/PI4KA) is a master regulator of the lipid composition and asymmetry of the plasma membrane. PI4KA exists primarily in a heterotrimeric ...The lipid kinase phosphatidylinositol 4 kinase III α (PI4KIIIα/PI4KA) is a master regulator of the lipid composition and asymmetry of the plasma membrane. PI4KA exists primarily in a heterotrimeric complex with its regulatory proteins TTC7 and FAM126. Fundamental to PI4KA activity is its targeted recruitment to the plasma membrane by the lipidated proteins EFR3A and EFR3B. Here, we report a cryogenic electron microscopy structure of the C terminus of EFR3A bound to the PI4KA-TTC7B-FAM126A complex, with extensive validation using both hydrogen deuterium exchange mass spectrometry, and mutational analysis. The EFR3A C terminus undergoes a disorder-order transition upon binding to the PI4KA complex, with an unexpected direct interaction with both TTC7B and FAM126A. Complex disrupting mutations in TTC7B, FAM126A, and EFR3 decrease PI4KA recruitment to the plasma membrane. Multiple posttranslational modifications and disease linked mutations map to this site, providing insight into how PI4KA membrane recruitment can be regulated and disrupted in human disease.
履歴
登録2024年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44413.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44413.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PI4KA-TTC7B-FAM126A-EFR3Acterm Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.77 Å/pix.
x 600 pix.
= 462. Å		0.77 Å/pix.
x 600 pix.
= 462. Å		0.77 Å/pix.
x 600 pix.
= 462. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.77 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0284
最小 - 最大-0.1000331 - 0.20783226
平均 (標準偏差)0.00032433352 (±0.0060740644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 462.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: PI4KA-TTC7B-FAM126A-EFR3Acterm Half Map A

ファイルemd_44413_half_map_1.map
注釈PI4KA-TTC7B-FAM126A-EFR3Acterm Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: PI4KA-TTC7B-FAM126A-EFR3Acterm Half Map B

ファイルemd_44413_half_map_2.map
注釈PI4KA-TTC7B-FAM126A-EFR3Acterm Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus

全体名称: Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus
要素
  • 複合体: Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus
    • タンパク質・ペプチド: Protein EFR3 homolog A
    • タンパク質・ペプチド: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
    • タンパク質・ペプチド: Tetratricopeptide repeat protein 7B
    • タンパク質・ペプチド: Hyccin

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超分子 #1: Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus

超分子名称: Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Complex stabilized with BS3 crosslinker
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein EFR3 homolog A

分子名称: Protein EFR3 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: EFR3A c-terminus construct (721-791) / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.366863 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MASAWSHPQF EKGGGSGGGS GGSAWSHPQF EKSGMHHHHH HHHHHGSGGS ENLYFQGAGS NTEEITFEAL KKAIDTSGME EQEKEKRRL VIEKFQKAPF EEIAAQCESK ANLLHDRLAQ ILELTIRPPP S

UniProtKB: Protein EFR3 homolog A

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分子 #2: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha

分子名称: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 1-phosphatidylinositol 4-kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 237.102281 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAAAPARGGG GGGGGGGGCS GSGSSASRGF YFNTVLSLAR SLAVQRPASL EKVQKLLCMC PVDFHGIFQL DERRRDAVIA LGIFLIESD LQHKDCVVPY LLRLLKGLPK VYWVEESTAR KGRGALPVAE SFSFCLVTLL SDVAYRDPSL RDEILEVLLQ V LHVLLGMC ...文字列:
MAAAPARGGG GGGGGGGGCS GSGSSASRGF YFNTVLSLAR SLAVQRPASL EKVQKLLCMC PVDFHGIFQL DERRRDAVIA LGIFLIESD LQHKDCVVPY LLRLLKGLPK VYWVEESTAR KGRGALPVAE SFSFCLVTLL SDVAYRDPSL RDEILEVLLQ V LHVLLGMC QALEIQDKEY LCKYAIPCLI GISRAFGRYS NMEESLLSKL FPKIPPHSLR VLEELEGVRR RSFNDFRSIL PS NLLTVCQ EGTLKRKTSS VSSISQVSPE RGMPPPSSPG GSAFHYFEAS CLPDGTALEP EYYFSTISSS FSVSPLFNGV TYK EFNIPL EMLRELLNLV KKIVEEAVLK SLDAIVASVM EANPSADLYY TSFSDPLYLT MFKMLRDTLY YMKDLPTSFV KEIH DFVLE QFNTSQGELQ KILHDADRIH NELSPLKLRC QANAACVDLM VWAVKDEQGA ENLCIKLSEK LQSKTSSKVI IAHLP LLIC CLQGLGRLCE RFPVVVHSVT PSLRDFLVIP SPVLVKLYKY HSQYHTVAGN DIKISVTNEH SESTLNVMSG KKSQPS MYE QLRDIAIDNI CRCLKAGLTV DPVIVEAFLA SLSNRLYISQ ESDKDAHLIP DHTIRALGHI AVALRDTPKV MEPILQI LQ QKFCQPPSPL DVLIIDQLGC LVITGNQYIY QEVWNLFQQI SVKASSVVYS ATKDYKDHGY RHCSLAVINA LANIAANI Q DEHLVDELLM NLLELFVQLG LEGKRASERA SEKGPALKAS SSAGNLGVLI PVIAVLTRRL PPIKEAKPRL QKLFRDFWL YSVLMGFAVE GSGLWPEEWY EGVCEIATKS PLLTFPSKEP LRSVLQYNSA MKNDTVTPAE LSELRSTIIN LLDPPPEVSA LINKLDFAM STYLLSVYRL EYMRVLRSTD PDRFQVMFCY FEDKAIQKDK SGMMQCVIAV ADKVFDAFLN MMADKAKTKE N EEELERHA QFLLVNFNHI HKRIRRVADK YLSGLVDKFP HLLWSGTVLK TMLDILQTLS LSLSADIHKD QPYYDIPDAP YR ITVPDTY EARESIVKDF AARCGMILQE AMKWAPTVTK SHLQEYLNKH QNWVSGLSQH TGLAMATESI LHFAGYNKQN TTL GATQLS ERPACVKKDY SNFMASLNLR NRYAGEVYGM IRFSGTTGQM SDLNKMMVQD LHSALDRSHP QHYTQAMFKL TAML ISSKD CDPQLLHHLC WGPLRMFNEH GMETALACWE WLLAGKDGVE VPFMREMAGA WHMTVEQKFG LFSAEIKEAD PLAAS EASQ PKPCPPEVTP HYIWIDFLVQ RFEIAKYCSS DQVEIFSSLL QRSMSLNIGG AKGSMNRHVA AIGPRFKLLT LGLSLL HAD VVPNATIRNV LREKIYSTAF DYFSCPPKFP TQGEKRLRED ISIMIKFWTA MFSDKKYLTA SQLVPPDNQD TRSNLDI TV GSRQQATQGW INTYPLSSGM STISKKSGMS KKTNRGSQLH KYYMKRRTLL LSLLATEIER LITWYNPLSA PELELDQA G ENSVANWRSK YISLSEKQWK DNVNLAWSIS PYLAVQLPAR FKNTEAIGNE VTRLVRLDPG AVSDVPEAIK FLVTWHTID ADAPELSHVL CWAPTDPPTG LSYFSSMYPP HPLTAQYGVK VLRSFPPDAI LFYIPQIVQA LRYDKMGYVR EYILWAASKS QLLAHQFIW NMKTNIYLDE EGHQKDPDIG DLLDQLVEEI TGSLSGPAKD FYQREFDFFN KITNVSAIIK PYPKGDERKK A CLSALSEV KVQPGCYLPS NPEAIVLDID YKSGTPMQSA AKAPYLAKFK VKRCGVSELE KEGLRCRSDS EDECSTQEAD GQ KISWQAA IFKVGDDCRQ DMLALQIIDL FKNIFQLVGL DLFVFPYRVV ATAPGCGVIE CIPDCTSRDQ LGRQTDFGMY DYF TRQYGD ESTLAFQQAR YNFIRSMAAY SLLLFLLQIK DRHNGNIMLD KKGHIIHIDF GFMFESSPGG NLGWEPDIKL TDEM VMIMG GKMEATPFKW FMEMCVRGYL AVRPYMDAVV SLVTLMLDTG LPCFRGQTIK LLKHRFSPNM TEREAANFIM KVIQS CFLS NRSRTYDMIQ YYQNDIPY

UniProtKB: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha

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分子 #3: Tetratricopeptide repeat protein 7B

分子名称: Tetratricopeptide repeat protein 7B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 94.294109 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MATKKAGSRL ETEIERCRSE CQWERIPELV KQLSAKLIAN DDMAELLLGE SKLEQYLKEH PLRQGASPRG PKPQLTEVRK HLTAALDRG NLKSEFLQES NLIMAKLNYV EGDYKEALNI YARVGLDDLP LTAVPPYRLR VIAEAYATKG LCLEKLPISS S TSNLHVDR ...文字列:
MATKKAGSRL ETEIERCRSE CQWERIPELV KQLSAKLIAN DDMAELLLGE SKLEQYLKEH PLRQGASPRG PKPQLTEVRK HLTAALDRG NLKSEFLQES NLIMAKLNYV EGDYKEALNI YARVGLDDLP LTAVPPYRLR VIAEAYATKG LCLEKLPISS S TSNLHVDR EQDVITCYEK AGDIALLYLQ EIERVILSNI QNRSPKPGPA PHDQELGFFL ETGLQRAHVL YFKNGNLTRG VG RFRELLR AVETRTTQNL RMTIARQLAE ILLRGMCEQS YWNPLEDPPC QSPLDDPLRK GANTKTYTLT RRARVYSGEN IFC PQENTE EALLLLLISE SMANRDAVLS RIPEHKSDRL ISLQSASVVY DLLTIALGRR GQYEMLSECL ERAMKFAFEE FHLW YQFAL SLMAAGKSAR AVKVLKECIR LKPDDATIPL LAAKLCMGSL HWLEEAEKFA KTVVDVGEKT SEFKAKGYLA LGLTY SLQA TDASLRGMQE VLQRKALLAF QRAHSLSPTD HQAAFYLALQ LAISRQIPEA LGYVRQALQL QGDDANSLHL LALLLS AQK HYHDALNIID MALSEYPENF ILLFSKVKLQ SLCRGPDEAL LTCKHMLQIW KSCYNLTNPS DSGRGSSLLD RTIADRR QL NTITLPDFSD PETGSVHATS VAASRVEQAL SEVASSLQSS APKQGPLHPW MTLAQIWLHA AEVYIGIGKP AEATACTQ E AANLFPMSHN VLYMRGQIAE LRGSMDEARR WYEEALAISP THVKSMQRLA LILHQLGRYS LAEKILRDAV QVNSTAHEV WNGLGEVLQA QGNDAAATEC FLTALELEAS SPAVPFTIIP RVL

UniProtKB: Tetratricopeptide repeat protein 7B

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分子 #4: Hyccin

分子名称: Hyccin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: Truncated construct (1-308) / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.638867 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MFTSEKGVVE EWLSEFKTLP ETSLPNYATN LKDKSSLVSS LYKVIQEPQS ELLEPVCHQL FEFYRSGEEQ LLQFTLQFLP ELIWCYLAV SASRNVHSSG CIEALLLGVY NLEIVDKQGH TKVLSFTIPS LSKPSVYHEP SSIGSMALTE SALSQHGLSK V VYSGPHPQ ...文字列:
MFTSEKGVVE EWLSEFKTLP ETSLPNYATN LKDKSSLVSS LYKVIQEPQS ELLEPVCHQL FEFYRSGEEQ LLQFTLQFLP ELIWCYLAV SASRNVHSSG CIEALLLGVY NLEIVDKQGH TKVLSFTIPS LSKPSVYHEP SSIGSMALTE SALSQHGLSK V VYSGPHPQ REMLTAQNRF EVLTFLLLCY NAALTYMPSV SLQSLCQICS RICVCGYPRQ HVRKYKGISS RIPVSSGFMV QM LTGIYFA FYNGEWDLAQ KALDDIIYRA QLELYPEPLL VANAIKASLP HGPMKSNKEG TRCIQVEITP T

UniProtKB: Hyccin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC3H4N2Imidazole
150.0 mMNaClSodium Chloride
5.0 %C3H8O3Glycerol
0.5 mMTCEPTris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: Glow discharged using the Pelco EasiGlow. 15mA Current.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force -5, blot time 1.5 s.
詳細Sample was treated with BS3 crosslinker then underwent gel filtration where fractions were taken from a peak that had an elution volume consistent with formation of the complex.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9412 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1216317
詳細: Particles were picked using the cryoSPARC template picker
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1.) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab-initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 135126
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1) / 詳細: CryoSPARC SGD-based ab initio reconstruction
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1)
詳細: CryoSPARC - Masked Local Refinement with symmetry expanded particles (C2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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