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- EMDB-44410: CryoEM structure of Apo-DIM2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44410
タイトルCryoEM structure of Apo-DIM2
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: Apo-DIM2
    • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA methyltransferase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / methylation / chromatin binding / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Domain of unknown function (DUF7893) / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily ...: / Domain of unknown function (DUF7893) / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Song J / Shao Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Multi-layered heterochromatin interaction as a switch for DIM2-mediated DNA methylation.
著者: Zengyu Shao / Jiuwei Lu / Nelli Khudaverdyan / Jikui Song /
要旨: Functional crosstalk between DNA methylation, histone H3 lysine-9 trimethylation (H3K9me3) and heterochromatin protein 1 (HP1) is essential for proper heterochromatin assembly and genome stability. ...Functional crosstalk between DNA methylation, histone H3 lysine-9 trimethylation (H3K9me3) and heterochromatin protein 1 (HP1) is essential for proper heterochromatin assembly and genome stability. However, how repressive chromatin cues guide DNA methyltransferases for region-specific DNA methylation remains largely unknown. Here, we report structure-function characterizations of DNA methyltransferase Defective-In-Methylation-2 (DIM2) in Neurospora. The DNA methylation activity of DIM2 requires the presence of both H3K9me3 and HP1. Our structural study reveals a bipartite DIM2-HP1 interaction, leading to a disorder-to-order transition of the DIM2 target-recognition domain that is essential for substrate binding. Furthermore, the structure of DIM2-HP1-H3K9me3-DNA complex reveals a substrate-binding mechanism distinct from that for its mammalian orthologue DNMT1. In addition, the dual recognition of H3K9me3 peptide by the DIM2 RFTS and BAH1 domains allosterically impacts the DIM2-substrate binding, thereby controlling DIM2-mediated DNA methylation. Together, this study uncovers how multiple heterochromatin factors coordinately orchestrate an activity-switching mechanism for region-specific DNA methylation.
履歴
登録2024年4月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月24日-
マップ公開2024年7月24日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44410.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44410.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.101
最小 - 最大-1.2350203 - 2.0222592
平均 (標準偏差)-0.00036929388 (±0.029075518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_44410_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_44410_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_44410_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Apo-DIM2

全体名称: Apo-DIM2
要素
  • 複合体: Apo-DIM2
    • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Apo-DIM2

超分子名称: Apo-DIM2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (菌類)

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分子 #1: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase

分子名称: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (菌類)
分子量理論値: 162.352641 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSMDSPDRSH GGMFIDVPAE TMGFQEDYLD MFASVLSQGL AKEGDYAHHQ PLPAGKEECL EPIAVATTIT PSPDDPQLQL QLELEQQFQ TESGLNGVDP APAPESEDEA DLPDGFSDES PDDDFVVQRS KHITVDLPVS TLINPRSTFQ RIDENDNLVP P PQSTPERV ...文字列:
GSMDSPDRSH GGMFIDVPAE TMGFQEDYLD MFASVLSQGL AKEGDYAHHQ PLPAGKEECL EPIAVATTIT PSPDDPQLQL QLELEQQFQ TESGLNGVDP APAPESEDEA DLPDGFSDES PDDDFVVQRS KHITVDLPVS TLINPRSTFQ RIDENDNLVP P PQSTPERV AVEDLLKAAK AAGKNKEDYI EFELHDFNFY VNYAYHPQEM RPIQLVATKV LHDKYYFDGV LKYGNTKHYV TG MQVLELP VGNYGASLHS VKGQIWVRSK HNAKKEIYYL LKKPAFEYQR YYQPFLWIAD LGKHVVDYCT RMVERKREVT LGC FKSDFI QWASKAHGKS KAFQNWRAQH PSDDFRTSVA ANIGYIWKEI NGVAGAKRAA GDQLFRELMI VKPGQYFRQE VPPG PVVTE GDRTVAATIV TPYIKECFGH MILGKVLRLA GEDAEKEKEV KLAKRLKIEN KNATKADTKD DMKNDTATES LPTPL RSLP VQVLEATPIE SDIVSIVSSD LPPSENNPPP LTNGSVKPKA KANPKPKPST QPLHAAHVKY LSQELVNKIK VGDVIS TPR DDSSNTDTKW KPTDTDDHRW FGLVQRVHTA KTKSSGRGLN SKSFDVIWFY RPEDTPCCAM KYKWRNELFL SNHCTCQ EG HHARVKGNEV LAVHPVDWFG TPESNKGEFF VRQLYESEQR RWITLQKDHL TCYHNQPPKP PTAPYKPGDT VLATLSPS D KFSDPYEVVE YFTQGEKETA FVRLRKLLRR RKVDRQDAPA NELVYTEDLV DVRAERIVGK CIMRCFRPDE RVPSPYDRG GTGNMFFITH RQDHGRCVPL DTLPPTLRQG FNPLGNLGKP KLRGMDLYCG GGNFGRGLEE GGVVEMRWAN DIWDKAIHTY MANTPDPNK TNPFLGSVDD LLRLALEGKF SDNVPRPGEV DFIAAGSPCP GFSLLTQDKK VLNQVKNQSL VASFASFVDF Y RPKYGVLE NVSGIVQTFV NRKQDVLSQL FCALVGMGYQ AQLILGDAWA HGAPQSRERV FLYFAAPGLP LPDPPLPSHS HY RVKNRNI GFLCNGESYV QRSFIPTAFK FVSAGEGTAD LPKIGDGKPD ACVRFPDHRL ASGITPYIRA QYACIPTHPY GMN FIKAWN NGNGVMSKSD RDLFPSEGKT RTSDASVGWK RLNPKTLFPT VTTTSNPSDA RMGPGLHWDE DRPYTVQEMR RAQG YLDEE VLVGRTTDQW KLVGNSVSRH MALAIGLKFR EAWLGTLYDE SAVVATATAT ATTAAAVGVT VPVMEEPGIG TTESS RPSR SPVHTAVDLD DSKSERSRST TPATVLSTSS AAGDGSANAA GLEDDDNDDM EMMEVTRKRS SPAVDEEGMR PSKVQK VEV TVASPASRRS SRQASRNPTA SPSSKASKAT THEAPAPEEL ESDAESYSET YDKEGFDGDY HSGHEDQYSE EDEEEEY AE PETMTVNGMT IVKL

UniProtKB: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase

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分子 #2: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 529317
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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