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- EMDB-44348: Cryo-EM structure of human dysferlin monomer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44348
タイトルCryo-EM structure of human dysferlin monomer
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Dysferlin monomer
    • タンパク質・ペプチド: Dysferlin
キーワードSingle-pass type II membrane protein / membrane repair / calcium ion sensor / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


monocyte activation involved in immune response / regulation of neurotransmitter secretion / calcium-dependent phospholipid binding / macrophage activation involved in immune response / negative regulation of phagocytosis / endocytic vesicle / Smooth Muscle Contraction / T-tubule / cytoplasmic vesicle membrane / sarcolemma ...monocyte activation involved in immune response / regulation of neurotransmitter secretion / calcium-dependent phospholipid binding / macrophage activation involved in immune response / negative regulation of phagocytosis / endocytic vesicle / Smooth Muscle Contraction / T-tubule / cytoplasmic vesicle membrane / sarcolemma / phospholipid binding / centriolar satellite / synaptic vesicle membrane / late endosome / early endosome / endosome / calcium ion binding / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ferlin A-domain / FerA (NUC095) domain / FerA / Ferlin B-domain / FerIin domain / Ferlin, C-terminal domain / Ferlin, second C2 domain / Ferlin family / Ferlin, third C2 domain / Ferlin, fourth C2 domain ...Ferlin A-domain / FerA (NUC095) domain / FerA / Ferlin B-domain / FerIin domain / Ferlin, C-terminal domain / Ferlin, second C2 domain / Ferlin family / Ferlin, third C2 domain / Ferlin, fourth C2 domain / Ferlin, fifth C2 domain / Ferlin, sixth C2 domain / Ferlin, first C2 domain / : / FerB (NUC096) domain / FerI (NUC094) domain / Ferlin C-terminus / Ferlin dsRNA-binding domain-like domain / FerB / FerI / Peroxin/Ferlin domain / Dysferlin domain, N-terminal region. / Dysferlin domain, C-terminal region. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種unidentified (未定義) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Huang HL / Heissler SM / Chinthalapudi K
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of the membrane repair protein dysferlin.
著者: Hsiang-Ling Huang / Giovanna Grandinetti / Sarah M Heissler / Krishna Chinthalapudi /
要旨: Plasma membrane repair in response to damage is essential for cell viability. The ferlin family protein dysferlin plays a key role in Ca-dependent membrane repair in striated muscles. Mutations in ...Plasma membrane repair in response to damage is essential for cell viability. The ferlin family protein dysferlin plays a key role in Ca-dependent membrane repair in striated muscles. Mutations in dysferlin lead to a spectrum of diseases known as dysferlinopathies. The lack of a structure of dysferlin and other ferlin family members has impeded a mechanistic understanding of membrane repair mechanisms and the development of therapies. Here, we present the cryo-EM structures of the full-length human dysferlin monomer and homodimer at 2.96 Å and 4.65 Å resolution. These structures define the architecture of dysferlin, ferlin family-specific domains, and homodimerization mechanisms essential to function. Furthermore, biophysical and cell biology studies revealed how missense mutations in dysferlin contribute to disease mechanisms. In summary, our study provides a framework for the molecular mechanisms of dysferlin and the broader ferlin family, offering a foundation for the development of therapeutic strategies aimed at treating dysferlinopathies.
履歴
登録2024年3月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44348.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44348.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.89 Å/pix.
x 512 pix.
= 456.192 Å		0.89 Å/pix.
x 512 pix.
= 456.192 Å		0.89 Å/pix.
x 512 pix.
= 456.192 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.891 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0639
最小 - 最大-0.044756338 - 1.9496363
平均 (標準偏差)0.000434392 (±0.012659329)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 456.192 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44348_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_44348_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_44348_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dysferlin monomer

全体名称: Dysferlin monomer
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Dysferlin monomer
    • タンパク質・ペプチド: Dysferlin

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超分子 #1: Dysferlin monomer

超分子名称: Dysferlin monomer / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: unidentified (未定義)
分子量理論値: 237.295 KDa

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分子 #1: Dysferlin

分子名称: Dysferlin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Strep tag is cleaved from the C-terminus / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 237.577094 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MLRVFILYAE NVHTPDTDIS DAYCSAVFAG VKKRTKVIKN SVNPVWNEGF EWDLKGIPLD QGSELHVVVK DHETMGRNRF LGEAKVPLR EVLATPSLSA SFNAPLLDTK KQPTGASLVL QVSYTPLPGA VPLFPPPTPL EPSPTLPDLD VVADTGGEED T EDQGLTGD ...文字列:
MLRVFILYAE NVHTPDTDIS DAYCSAVFAG VKKRTKVIKN SVNPVWNEGF EWDLKGIPLD QGSELHVVVK DHETMGRNRF LGEAKVPLR EVLATPSLSA SFNAPLLDTK KQPTGASLVL QVSYTPLPGA VPLFPPPTPL EPSPTLPDLD VVADTGGEED T EDQGLTGD EAEPFLDQSG GPGAPTTPRK LPSRPPPHYP GIKRKRSAPT SRKLLSDKPQ DFQIRVQVIE GRQLPGVNIK PV VKVTAAG QTKRTRIHKG NSPLFNETLF FNLFDSPGEL FDEPIFITVV DSRSLRTDAL LGEFRMDVGT IYREPRHAYL RKW LLLSDP DDFSAGARGY LKTSLCVLGP GDEAPLERKD PSEDKEDIES NLLRPTGVAL RGAHFCLKVF RAEDLPQMDD AVMD NVKQI FGFESNKKNL VDPFVEVSFA GKMLCSKILE KTANPQWNQN ITLPAMFPSM CEKMRIRIID WDRLTHNDIV ATTYL SMSK ISAPGGEIEE EPAGAVKPSK ASDLDDYLGF LPTFGPCYIN LYGSPREFTG FPDPYTELNT GKGEGVAYRG RLLLSL ETK LVEHSEQKVE DLPADDILRV EKYLRRRKYS LFAAFYSATM LQDVDDAIQF EVSIGNYGNK FDMTCLPLAS TTQYSRA VF DGCHYYYLPW GNVKPVVVLS SYWEDISHRI ETQNQLLGIA DRLEAGLEQV HLALKAQCST EDVDSLVAQL TDELIAGC S QPLGDIHETP SATHLDQYLY QLRTHHLSQI TEAALALKLG HSELPAALEQ AEDWLLRLRA LAEEPQNSLP DIVIWMLQG DKRVAYQRVP AHQVLFSRRG ANYCGKNCGK LQTIFLKYPM EKVPGARMPV QIRVKLWFGL SVDEKEFNQF AEGKLSVFAE TYENETKLA LVGNWGTTGL TYPKFSDVTG KIKLPKDSFR PSAGWTWAGD WFVCPEKTLL HDMDAGHLSF VEEVFENQTR L PGGQWIYM SDNYTDVNGE KVLPKDDIEC PLGWKWEDEE WSTDLNRAVD EQGWEYSITI PPERKPKHWV PAEKMYYTHR RR RWVRLRR RDLSQMEALK RHRQAEAEGE GWEYASLFGW KFHLEYRKTD AFRRRRWRRR MEPLEKTGPA AVFALEGALG GVM DDKSED SMSVSTLSFG VNRPTISCIF DYGNRYHLRC YMYQARDLAA MDKDSFSDPY AIVSFLHQSQ KTVVVKNTLN PTWD QTLIF YEIEIFGEPA TVAEQPPSIV VELYDHDTYG ADEFMGRCIC QPSLERMPRL AWFPLTRGSQ PSGELLASFE LIQRE KPAI HHIPGFEVQE TSRILDESED TDLPYPPPQR EANIYMVPQN IKPALQRTAI EILAWGLRNM KSYQLANISS PSLVVE CGG QTVQSCVIRN LRKNPNFDIC TLFMEVMLPR EELYCPPITV KVIDNRQFGR RPVVGQCTIR SLESFLCDPY SAESPSP QG GPDDVSLLSP GEDVLIDIDD KEPLIPIQEE EFIDWWSKFF ASIGEREKCG SYLEKDFDTL KVYDTQLENV EAFEGLSD F CNTFKLYRGK TQEETEDPSV IGEFKGLFKI YPLPEDPAIP MPPRQFHQLA AQGPQECLVR IYIVRAFGLQ PKDPNGKCD PYIKISIGKK SVSDQDNYIP CTLEPVFGKM FELTCTLPLE KDLKITLYDY DLLSKDEKIG ETVVDLENRL LSKFGARCGL PQTYCVSGP NQWRDQLRPS QLLHLFCQQH RVKAPVYRTD RVMFQDKEYS IEEIEAGRIP NPHLGPVEER LALHVLQQQG L VPEHVESR PLYSPLQPDI EQGKLQMWVD LFPKALGRPG PPFNITPRRA RRFFLRCIIW NTRDVILDDL SLTGEKMSDI YV KGWMIGF EEHKQKTDVH YRSLGGEGNF NWRFIFPFDY LPAEQVCTIA KKDAFWRLDK TESKIPARVV FQIWDNDKFS FDD FLGSLQ LDLNRMPKPA KTAKKCSLDQ LDDAFHPEWF VSLFEQKTVK GWWPCVAEEG EKKILAGKLE MTLEIVAESE HEER PAGQG RDEPNMNPKL EDPRRPDTSF LWFTSPYKTM KFILWRRFRW AIILFIILFI LLLFLAIFIY AFPNYAAMKL VKPFS

UniProtKB: Dysferlin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: UltrAuFoil / 支持フィルム - 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 271263
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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