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- EMDB-44153: The structure of the human cardiac F-actin mutant A331P -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44153
タイトルThe structure of the human cardiac F-actin mutant A331P
マップデータFinal map used for model building. Postprocessed using phenix density modification.
試料
  • 複合体: Human cardiac F-actin with mutation A331P
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードactin / cardiac / human / sarcomere / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / actomyosin structure organization / Regulation of CDH1 Function / I band ...cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / actomyosin structure organization / Regulation of CDH1 Function / I band / RHOB GTPase cycle / microfilament motor activity / myosin binding / heart contraction / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / cardiac muscle contraction / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / blood microparticle / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / focal adhesion / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / : / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Doran MH / Sousa D / Rynkiewicz MJ / Lehman W / Cammarato A
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1R56HL124091-01 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5R01HL036153-33 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of human cardiac actin
著者: Doran MH / Rynkiewicz MJ / Sousa D / Cammarato A / Lehman W
履歴
登録2024年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44153.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44153.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final map used for model building. Postprocessed using phenix density modification.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.06 Å/pix.
x 95 pix.
= 100.51 Å		1.06 Å/pix.
x 101 pix.
= 106.858 Å		1.06 Å/pix.
x 175 pix.
= 185.15 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-1.3725072 - 2.1441891
平均 (標準偏差)0.000000000005745 (±0.18245316)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin905392
サイズ10117595
Spacing95101175
セルA: 100.509995 Å / B: 106.857994 Å / C: 185.15 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_44153_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Final refinement map before post-processing.

ファイルemd_44153_additional_1.map
注釈Final refinement map before post-processing.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Relion postprocessed map.

ファイルemd_44153_additional_2.map
注釈Relion postprocessed map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_44153_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_44153_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human cardiac F-actin with mutation A331P

全体名称: Human cardiac F-actin with mutation A331P
要素
  • 複合体: Human cardiac F-actin with mutation A331P
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human cardiac F-actin with mutation A331P

超分子名称: Human cardiac F-actin with mutation A331P / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: ACTC was expressed in Sf21 insect cells, using recombinant baculoviruses, and purified via gelsolin affinity chromatography
由来(天然)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: Sf21
分子量理論値: 420 KDa

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分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Human cardiac actin with the mutation A331P / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.103945 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIPPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
詳細: 2 mmolL-1 Tris (pH 8), 0.2 mmolL-1 CaCl2, 0.2 mmolL-1 ATP, 0.5 mmolL-1 b-mercaptoethanol, 0.002% NaN3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.93 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.45 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 140667
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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