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- EMDB-43927: Cryo-EM structure of Phospholipase C epsilon PH-C terminus in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43927
タイトルCryo-EM structure of Phospholipase C epsilon PH-C terminus in complex with RhoA-GTP
マップデータ
試料
  • 複合体: PLCe PH-C in complex with RhoA-GTP
    • 複合体: PH-C fragment (837-2281) of PLC epsilon
      • タンパク質・ペプチド: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
    • 複合体: RhoA-GTP
      • タンパク質・ペプチド: Transforming protein RhoA
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードGPCR signaling / complex / phospholipase / PIP2 hydrolysis / G protein / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


diacylglycerol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / phosphoinositide phospholipase C / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration ...diacylglycerol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / phosphoinositide phospholipase C / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / phosphatidylinositol metabolic process / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / regulation of modification of postsynaptic structure / cell junction assembly / apical junction assembly / glomerulus development / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / EPHA-mediated growth cone collapse / apical junction complex / stress fiber assembly / phosphatidylinositol-mediated signaling / androgen receptor signaling pathway / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / semaphorin-plexin signaling pathway / cleavage furrow / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of cell-substrate adhesion / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / lipid catabolic process / Rho protein signal transduction / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / release of sequestered calcium ion into cytosol / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of neuron differentiation / substantia nigra development / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / cell periphery
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1 / : / : / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1 / : / : / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming protein RhoA / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ohri V / Lyon AM
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)1R01HL141076-01 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: RhoA allosterically activates phospholipase Cε via its EF hands.
著者: Vaani Ohri / Kadidia Samassekou / Kaushik Muralidharan / Elisabeth E Garland-Kuntz / Isaac J Fisher / William C Hogan / Bailey M Davis / Angeline M Lyon /
要旨: Phospholipase Cε (PLCε) cleaves phosphatidylinositol lipids to increase intracellular Ca and activate protein kinase C (PKC) in response to stimulation of cell surface receptors. PLCε is activated ...Phospholipase Cε (PLCε) cleaves phosphatidylinositol lipids to increase intracellular Ca and activate protein kinase C (PKC) in response to stimulation of cell surface receptors. PLCε is activated via direct binding of small GTPases at the cytoplasmic leaflets of cellular membranes. In the cardiovascular system, the RhoA GTPase regulates PLCε to initiate a pathway that protects against ischemia/reperfusion injuries, but the underlying molecular mechanism is not known. We present here the cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of RhoA bound to PLCε, showing that the G protein binds a unique insertion within the PLCε EF hands. Deletion of or mutations to this PLCε insertion decrease RhoA-dependent activation without impacting its regulation by other G proteins. Together, our data support a model wherein RhoA binding to PLCε allosterically activates the lipase and increases its interactions with the membrane, resulting in maximum activity and cardiomyocyte survival.
履歴
登録2024年3月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月12日-
マップ公開2025年3月12日-
更新2025年10月15日-
現状2025年10月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43927.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43927.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.53 Å/pix.
x 512 pix.
= 269.824 Å		0.53 Å/pix.
x 512 pix.
= 269.824 Å		0.53 Å/pix.
x 512 pix.
= 269.824 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.527 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.046
最小 - 最大-0.31626254 - 0.47283724
平均 (標準偏差)0.00035438413 (±0.008634226)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 269.824 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_43927_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43927_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43927_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PLCe PH-C in complex with RhoA-GTP

全体名称: PLCe PH-C in complex with RhoA-GTP
要素
  • 複合体: PLCe PH-C in complex with RhoA-GTP
    • 複合体: PH-C fragment (837-2281) of PLC epsilon
      • タンパク質・ペプチド: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
    • 複合体: RhoA-GTP
      • タンパク質・ペプチド: Transforming protein RhoA
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: PLCe PH-C in complex with RhoA-GTP

超分子名称: PLCe PH-C in complex with RhoA-GTP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 24 KDa

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超分子 #2: PH-C fragment (837-2281) of PLC epsilon

超分子名称: PH-C fragment (837-2281) of PLC epsilon / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: RhoA-GTP

超分子名称: RhoA-GTP / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1

分子名称: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: phosphoinositide phospholipase C
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 165.182938 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: HHHHHHSSGV DLGTENLYFQ SNADHGTELI PWYVLSIQAD VHQFLLQGAT VIHYDQDTHL SARCFLQLQP DNSTLTWMKP PTASPAGAR LKLGVLSNVA EPGKFPSLGN AGVSGLVEGI LDLFSVKAVY MGHPGIDIHT VCVQNKLSSM LLSETGVTLL Y GLQTTDNR ...文字列:
HHHHHHSSGV DLGTENLYFQ SNADHGTELI PWYVLSIQAD VHQFLLQGAT VIHYDQDTHL SARCFLQLQP DNSTLTWMKP PTASPAGAR LKLGVLSNVA EPGKFPSLGN AGVSGLVEGI LDLFSVKAVY MGHPGIDIHT VCVQNKLSSM LLSETGVTLL Y GLQTTDNR LLHFVAPKHT AKMLFSGLLE LTTAVRKIRK FPDQRQQWLR KQYVSFYQED GRYEGPTLAH AVELFGGRRW ST RNPSPGM SAKNAEKPNM QRNNTLGIST TKKKKKMLMR GESGEVTDDE MATRKAKMYR ECRSRSGSDP QEANEQEDSE ANV ITNPPN PLHSRRAYSL TTAGSPNLAT GMSSPISAWS SSSWHGRIKG GMKGFQSFMV SDSNMSFIEF VELFKSFSIR SRKD LKDIF DIYSVPCNRS ASESTPLYTN LTIEENTNDL QPDLDLLTRN VSDLGLFMKS KQQLSDNQRQ ISDAIAAASI VTNGT GIES TSLGIFGVGI LQLNDFLVNC QGEHCTYDEI LSIIQKFEPN ISMCHQGLLS FEGFARFLMD KDNFASKNDE SRENKK DLQ LPLSYYYIES SHNTYLTGHQ LKGESSVELY SQVLLQGCRS IELDCWDGDD GMPIIYHGHT LTTKIPFKEV VEAIDRS AF ITSDLPIIIS IENHCSLPQQ RKMAEIFKSV FGEKLVAKFL FETDFSDDPM LPSPDQLRRK VLLKNKKLKA HQTPVDIL K QKAHQLASMQ TQAFTGGNAN PPPASNEEEE DEEDEYDYDY ESLSDDNILE DRPENKSCAD KLQFEYNEEV PKRIKKADN SSGNKGKVYD MELGEEFYLP QNKKESRQIA PELSDLVIYC QAVKFPGLST LNSSGSGRGK ERKSRKSIFG NNPGRMSPGE TASFNRTSG KSSCEGIRQI WEEPPLSPNT SLSAIIRTPK CYHISSLNEN AAKRLCRRYS QKLIQHTACQ LLRTYPAATR I DSSNPNPL MFWLHGIQLV ALNYQTDDLP LHLNAAMFEA NGGCGYVLKP PVLWDKSCPM YQKFSPLERD LDAMDPATYS LT IISGQNV CPSNSTGSPC IEVDVLGMPL DSCHFRTKPI HRNTLNPMWN EQFLFRVHFE DLVFLRFAVV ENNSSAITAQ RII PLKALK RGYRHLQLRN LHNEILEISS LFINSRRMED NPSGSTRPAS LMFNTEERKC SQTHKVTVHG VPGPEPFAVF TINE GTKAK QLLQQILAVD QDTKLTAADY FLMEEKHFIS KEKNECRKQP FQRAVGPEED IVQILNSWFP EEGYVGRIVL KPQQE TLEE KNIVHDDREV ILSSEEESFF VQVHDVSPEQ PRTVIKAPRV STAQDVIQQT LCKAKYSYSI LNNPNPCDYV LLEEVM KDA PNKKSSTPKS SQRILLDQEC VFQAQSKWKG AGKFILKLKE QVQASREDKR RGISFASELK KLTKSTKQTR GLTSPPQ LV ASESVQSKEE KPMGALASGD TAGYQS

UniProtKB: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase epsilon-1

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分子 #2: Transforming protein RhoA

分子名称: Transforming protein RhoA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: small monomeric GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.569055 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: HHHHHHDYDI PTTENLYFQG AMDPAAIRKK LVIVGDGACG KTCLLIVFSK DQFPEVYVPT VFENYVADIE VDGKQVELAL WDTAGQEDY DRLRPLSYPD TDVILMCFSI DSPDSLENIP EKWTPEVKHF CPNVPIILVG NKKDLRNDEH TRRELAKMKQ E PVKPEEGR ...文字列:
HHHHHHDYDI PTTENLYFQG AMDPAAIRKK LVIVGDGACG KTCLLIVFSK DQFPEVYVPT VFENYVADIE VDGKQVELAL WDTAGQEDY DRLRPLSYPD TDVILMCFSI DSPDSLENIP EKWTPEVKHF CPNVPIILVG NKKDLRNDEH TRRELAKMKQ E PVKPEEGR DMANRIGAFG YMECSAKTKD GVREVFEMAT RAALQARRGK KKSGCLVL

UniProtKB: Transforming protein RhoA

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
150.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMDTTdithiothreitol
0.1 mMEDTAethylenediaminetetraacetic acid
0.1 mMEGTAegtazic acid
1.0 mMMgCl2magnesium dichloride
0.04 mMGTPguanosine triphosphate
0.5 mMCaCl2calcium chloride
2.5 mMCHAPS3-((3-cholamidopropyl) dimethylammonio)-1-propanesulfonate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6345 / 平均露光時間: 3.2 sec. / 平均電子線量: 57.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1329298
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 209463
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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