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万見
- EMDB-4385: Cryo-EM structure of respiratory complex I from Yarrowia lipolyti... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4385
タイトルCryo-EM structure of respiratory complex I from Yarrowia lipolytica under turnover
マップデータ
試料
  • 複合体: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / ubiquinone biosynthetic process / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / iron-sulfur cluster assembly / acyl binding / ubiquinone binding ...lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / ubiquinone biosynthetic process / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / iron-sulfur cluster assembly / acyl binding / ubiquinone binding / acyl carrier activity / electron transport coupled proton transport / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / electron transport chain / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / protein-containing complex binding / mitochondrion / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-ubiquinone oxidoreductase, 21kDa subunit, C-terminal, fungi / NADH-ubiquinone oxidoreductase 9.5kDa subunit / C-terminal of NADH-ubiquinone oxidoreductase 21 kDa subunit / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 21kDa subunit, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase complex I, 21 kDa subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase, subunit 10 / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit 10 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 10 / : ...NADH-ubiquinone oxidoreductase, 21kDa subunit, C-terminal, fungi / NADH-ubiquinone oxidoreductase 9.5kDa subunit / C-terminal of NADH-ubiquinone oxidoreductase 21 kDa subunit / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 21kDa subunit, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase complex I, 21 kDa subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase, subunit 10 / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit 10 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 10 / : / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex subunit 1 / NADH-ubiquinone oxidoreductase MWFE subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase NDSU1/NuoG-like, 4Fe-4S domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 11 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 3 / NADH-ubiquinone oxidoreductase B12 subunit family / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFS5-15kDa / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 7, NDUB7 / NADH-ubiquinone oxidoreductase B18 subunit (NDUFB7) / GRIM-19 / GRIM-19 protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9 / NDUFB9, LYR domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, iron-sulphur subunit 5 / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 5 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / ETC complex I subunit conserved region / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH ubiquinone oxidoreductase subunit NDUFA12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain G, C-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit G, C-terminal / : / SLBB domain / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 8 / : / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / Complex 1 LYR protein domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Complex 1 protein (LYR family) / NADH:ubiquinone oxidoreductase / : / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, TM / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NAD-dependent epimerase/dehydratase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NuoE domain / CHCH
類似検索 - ドメイン・相同性
Complex 1 LYR protein domain-containing protein / Uncharacterized protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9 / Acyl carrier protein / Uncharacterized protein / NADH-ubiquinone oxidoreductase complex I, 21 kDa subunit-domain-containing protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 5 / Thioredoxin-like protein ...Complex 1 LYR protein domain-containing protein / Uncharacterized protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9 / Acyl carrier protein / Uncharacterized protein / NADH-ubiquinone oxidoreductase complex I, 21 kDa subunit-domain-containing protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 5 / Thioredoxin-like protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 7 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 13 / Acyl carrier protein / Zinc finger CHCC-type domain-containing protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 1 / YALI0D10274p / YALI0E23749p / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 13 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 7 / YALI0A17946p / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 5 / YALI0E28424p / YALI0E23089p / YALI0E11891p / Acyl carrier protein / YALI0D24585p / YALI0D19030p / Acyl carrier protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9 / YALI0C03201p / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit N7BM / NADH-ubiquinone oxidoreductase / YALI0A01419p / NUVM protein / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 2 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 5 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 6 / Subunit NUKM of protein NADH:Ubiquinone oxidoreductase / Subunit NUIM of protein NADH:Ubiquinone oxidoreductase / Subunit NUHM of protein NADH:Ubiquinone oxidoreductase / NUGM protein / NUCM protein / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial / NUAM protein
類似検索 - 構成要素
生物種Yarrowia lipolytica (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.51 Å
データ登録者Parey K / Vonck J
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationEXC 115 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of respiratory complex I at work.
著者: Kristian Parey / Ulrich Brandt / Hao Xie / Deryck J Mills / Karin Siegmund / Janet Vonck / Werner Kühlbrandt / Volker Zickermann /
要旨: Mitochondrial complex I has a key role in cellular energy metabolism, generating a major portion of the proton motive force that drives aerobic ATP synthesis. The hydrophilic arm of the L-shaped ~1 ...Mitochondrial complex I has a key role in cellular energy metabolism, generating a major portion of the proton motive force that drives aerobic ATP synthesis. The hydrophilic arm of the L-shaped ~1 MDa membrane protein complex transfers electrons from NADH to ubiquinone, providing the energy to drive proton pumping at distant sites in the membrane arm. The critical steps of energy conversion are associated with the redox chemistry of ubiquinone. We report the cryo-EM structure of complete mitochondrial complex I from the aerobic yeast both in the deactive form and after capturing the enzyme during steady-state activity. The site of ubiquinone binding observed during turnover supports a two-state stabilization change mechanism for complex I.
履歴
登録2018年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月23日-
マップ公開2018年10月10日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4385.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4385.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 361.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 456 pix.
= 480.624 Å		1.05 Å/pix.
x 456 pix.
= 480.624 Å		1.05 Å/pix.
x 456 pix.
= 480.624 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.054 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.069257624 - 0.2725249
平均 (標準偏差)0.0000003818563 (±0.004611891)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ456456456
Spacing456456456
セルA=B=C: 480.62402 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0541.0541.054
M x/y/z456456456
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z480.624480.624480.624
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS456456456
D min/max/mean-0.0690.2730.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase

全体名称: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase
要素
  • 複合体: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase

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超分子 #1: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase

超分子名称: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#42
由来(天然)生物種: Yarrowia lipolytica (酵母)
分子量理論値: 963.7 kDa/nm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris
100.0 mMNaClsodium cloride
1.0 mMEDTA
0.025 %DDM
グリッドモデル: C-flat-1/1 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細4 uM of complex I incubated with 400 uM DBQ was mixed in the ratio 1:1 with 2 uM bo3-type ubiquinol oxidase, TMV (0.13 mg/ml)and 4 mM NADH

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5964 / 平均露光時間: 81.0 sec. / 平均電子線量: 35.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 113852 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -0.0045 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.0015 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 273581
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

4110

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 115083
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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