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- EMDB-43792: phi29 empty capsid lacking pentons and portal -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43792
タイトルphi29 empty capsid lacking pentons and portal
マップデータphi29 capsid with no pentons or portal
試料
  • ウイルス: Baccilus phage phi29 (バクテリア)
キーワードbacteriophage / prohead / HK97 fold / VIRUS / VIRUS LIKE PARTICLE
生物種Baccilus phage phi29 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Woodson ME / Morais MC / Seth S / Zhang W / Jardine PJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122979 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Phi29 assembly intermediates reveal how scaffold interactions with capsid protein drive capsid construction and maturation.
著者: Michael Woodson / Nikolai S Prokhorov / Seth D Scott / Wei Zhao / Wei Zhang / Kyung H Choi / Paul J Jardine / Marc C Morais /
要旨: The self-assembly of bacteriophage capsids from major capsid proteins (MCPs) and scaffolding proteins (SPs) and the subsequent expansion of these capsids are essential steps in bacteriophage life ...The self-assembly of bacteriophage capsids from major capsid proteins (MCPs) and scaffolding proteins (SPs) and the subsequent expansion of these capsids are essential steps in bacteriophage life cycles. However, the mechanism by which assembly occurs remains poorly understood, and few intermediate states are available to illuminate the expansion of meta-stable procapsids into robust mature capsids. Here, we present the structure of a partially expanded phi29 procapsid that reveals distinct conformations of MCPs and allows visualization of SPs in multiple oligomeric states. These results suggest that formation of SP dimers, tetramers, and higher-order oligomers drives dissociation of SP from MCP to actuate capsid expansion. Hexons expand first, and we propose penton maturation is delayed by a symmetry match with SP oligomers. We further show that the prolate shape of phi29's capsid is possible due to concave hexons in the equatorial region of the capsid that may alter interactions with SP and explain the observed dependence of the prolate shape on SP.
履歴
登録2024年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月26日-
マップ公開2025年2月26日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43792.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43792.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈phi29 capsid with no pentons or portal
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 900 pix.
= 997.2 Å		1.11 Å/pix.
x 900 pix.
= 997.2 Å		1.11 Å/pix.
x 900 pix.
= 997.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.108 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0128
最小 - 最大-0.07677105 - 0.11165122
平均 (標準偏差)0.00015568732 (±0.0027091822)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ900900900
Spacing900900900
セルA=B=C: 997.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43792_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43792_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Baccilus phage phi29

全体名称: Baccilus phage phi29 (バクテリア)
要素
  • ウイルス: Baccilus phage phi29 (バクテリア)

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超分子 #1: Baccilus phage phi29

超分子名称: Baccilus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 884424 / 生物種: Baccilus phage phi29 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 35.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3Tris
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
50.0 mMNaClsodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 27412
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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