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- EMDB-43612: Cryo-EM Structure of DHX36 bound to the cMyc DNA G-quadruplex, Class 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43612
タイトルCryo-EM Structure of DHX36 bound to the cMyc DNA G-quadruplex, Class 1
マップデータUnsharpened Map
試料
  • 複合体: Binary Complex of Bos taurus DHX36 bound to a DNA G-quadruplex
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
    • DNA: DNA (29-MER)
キーワードDEAH-Box Helicase / Helicase / G-quadruplex / RNA / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / catalytic activity, acting on a nucleic acid / positive regulation of cardioblast differentiation / telomerase RNA stabilization / pre-miRNA binding / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production ...DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / positive regulation of intracellular mRNA localization / positive regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / catalytic activity, acting on a nucleic acid / positive regulation of cardioblast differentiation / telomerase RNA stabilization / pre-miRNA binding / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of transcription by RNA polymerase III / G-quadruplex DNA binding / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / cellular response to arsenite ion / positive regulation of cytoplasmic translation / telomerase RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / response to exogenous dsRNA / positive regulation of interferon-alpha production / regulation of embryonic development / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of mRNA stability / DNA helicase activity / ossification / mRNA 3'-UTR binding / mRNA 5'-UTR binding / histone deacetylase binding / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / cellular response to heat / spermatogenesis / perikaryon / G-quadruplex RNA binding / defense response to virus / DNA helicase / cell differentiation / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of translation / nuclear speck / RNA helicase / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / axon / innate immune response / dendrite / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain ...: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Banco MT / Ferre-D'Amare AR
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis for dual DNA and RNA specificity of the G-quadruplex-resolving DEAH-box helicase DHX36.
著者: Michael T Banco / Tapas Paul / Jiansen Jiang / Sua Myong / Adrian R Ferré-D'Amaré /
要旨: DEAH-box helicases, which share a structurally conserved ATPase core, function in all facets of eukaryotic gene expression. While most helicases are highly specialized for their substrates, DHX36 ...DEAH-box helicases, which share a structurally conserved ATPase core, function in all facets of eukaryotic gene expression. While most helicases are highly specialized for their substrates, DHX36 (DEAH-box helicase 36) resolves both DNA and RNA G-quadruplexes. To elucidate the molecular basis of this versatility, we have determined cryo-electron microscopy structures of bovine DHX36 bound to a three-tier RNA G-quadruplex and a six-tier DNA G-quadruplex at 2.6 and 3.4 Å resolution, respectively. Kinetic and smFRET characterizations of structure-guided mutants indicate a key role for the RecA2 domain of the helicase core in DNA vs. RNA discrimination. Furthermore, our structures show that a sequence-divergent RecA2 domain surface loop synergizes with a DHX36-specific N-terminal extension to orthogonally recognize features that specify G-quadruplexes over other nucleic acid structures. Our analysis suggests that recognizing their folded substrates by DEAH-box helicases may generally involve ornamentations of their structural cores acting synergistically with specialized peripheral elements.
履歴
登録2024年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43612.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43612.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened Map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.28378528 - 0.58496565
平均 (標準偏差)0.0006256472 (±0.01556375)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 251.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_43612_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A

ファイルemd_43612_half_map_1.map
注釈Half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_43612_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary Complex of Bos taurus DHX36 bound to a DNA G-quadruplex

全体名称: Binary Complex of Bos taurus DHX36 bound to a DNA G-quadruplex
要素
  • 複合体: Binary Complex of Bos taurus DHX36 bound to a DNA G-quadruplex
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36
    • DNA: DNA (29-MER)

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超分子 #1: Binary Complex of Bos taurus DHX36 bound to a DNA G-quadruplex

超分子名称: Binary Complex of Bos taurus DHX36 bound to a DNA G-quadruplex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36

分子名称: ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 111.646938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GGRGGRGRHP GHLKGREIGL WYAKKQGQKN KEAERQERAV VHMDERREEQ IVQLLHSVQT KNDKDEEAQI SWFAPEDHGY GTEAPAENK PNSVKNVEHQ AAAMINQEKR PFRIRDKYID RDSEYLLQEN EPDATLDQQL LEDLQKKKTD LRYIEMQRFR E KLPSYGMQ ...文字列:
GGRGGRGRHP GHLKGREIGL WYAKKQGQKN KEAERQERAV VHMDERREEQ IVQLLHSVQT KNDKDEEAQI SWFAPEDHGY GTEAPAENK PNSVKNVEHQ AAAMINQEKR PFRIRDKYID RDSEYLLQEN EPDATLDQQL LEDLQKKKTD LRYIEMQRFR E KLPSYGMQ KELVNMIDNH QVTVISGETG CGKTTQVTQF ILDNYIERGK GSACRIVCTQ PRRISAISVA ERVAAERAES CG NGNSTGY QIRLQSRLPR KQGSILYCTT GIILQWLQSD PHLSSVSHIV LDEIHERNLQ SDVLMTVVKD LLSYRPDLKV VLM SATLNA EKFSEYFGNC PMIHIPGFTF PVVEYLLEDI IEKIRYVPEQ KEHRSQFKKG FMQGHVNRQE KEEKEAIYKE RWPG YLREL RQRYSASTVD VVEMMDDEKV DLNLIAALIR YIVLEEEDGA ILVFLPGWDN ISTLHDLLMS QVMFKSDKFI IIPLH SLMP TVNQTQVFKR TPPGVRKIVI ATNIAETSIT IDDVVYVIDG GKIKETHFDT QNNISTMSAE WVSKANAKQR KGRAGR VQP GHCYHLYNSL RASLLDDYQL PEILRTPLEE LCLQIKILRL GGIAHFLSRL MDPPSNEAVL LSIKHLMELN ALDKQEE LT PLGVHLARLP VEPHIGKMIL FGALFCCLDP VLTIAASLSF KDPFVIPLGK EKVADARRKE LAKDTKSDHL TVVNAFKG W EKAKQRGFRY EKDYCWEYFL SSNTLQMLHN MKGQFAEHLL GAGFVSSRNP QDPESNINSD NEKIIKAVIC AGLYPKVAK IRLNLGKKRK MVKVYTKTDG VVAIHPKSVN VEQTEFNYNW LIYHLKMRTS SIYLYDCTEV SPYCLLFFGG DISIQKDNDQ ETIAVDEWI IFQSPARIAH LVKELRKELD ILLQEKIESP HPVDWKDTKS RDCAVLSAII DLIKTQEKAT PRNLPPRFQD G YYSPHHHH HHHH

UniProtKB: ATP-dependent DNA/RNA helicase DHX36

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分子 #2: DNA (29-MER)

分子名称: DNA (29-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.119831 KDa
配列文字列:
(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT) (DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
0.8 (V/v) %Glycerol
25.0 mMHEPES-KOH
150.0 mMPotassium Chloride
0.5 mMTCEP
2.5 mMMagnesium Chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 215200
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5vhe

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1xav

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8vx8:
Cryo-EM Structure of DHX36 bound to the cMyc DNA G-quadruplex, Class 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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