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万見
- EMDB-43605: Complex structure of mouse C1ql3 with BAI3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43605
タイトルComplex structure of mouse C1ql3 with BAI3
マップデータ
試料
  • 複合体: Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR
    • タンパク質・ペプチド: Adhesion G protein-coupled receptor B3
    • タンパク質・ペプチド: Complement C1q-like protein 3
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water
キーワードadhesion GPCR / C1q like proteins / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


motor learning / postsynaptic density assembly / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / regulation of synapse pruning / collagen trimer / myoblast fusion / regulation of synapse maturation / positive regulation of synapse assembly / regulation of dendrite morphogenesis ...motor learning / postsynaptic density assembly / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / regulation of synapse pruning / collagen trimer / myoblast fusion / regulation of synapse maturation / positive regulation of synapse assembly / regulation of dendrite morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuron remodeling / regulation of synapse organization / synaptic cleft / GTPase activator activity / negative regulation of angiogenesis / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / G protein-coupled receptor activity / postsynaptic density membrane / cell surface receptor signaling pathway / postsynapse / glutamatergic synapse / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / : / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. ...GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / : / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Thrombospondin type 1 domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor B3 / Complement C1q-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Miao Y / Sudhof TC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the complex of C1q-like 3 protein with adhesion-GPCR BAI3.
著者: Yi Miao / Haoqing Wang / Kevin M Jude / Jie Wang / Jinzhao Wang / Marius Wernig / Thomas C Südhof /
要旨: The adhesion-GPCR Brain-specific Angiogenesis Inhibitor-3 (BAI3) plays a crucial role in organizing synapses in the brain. However, how BAI3 engages one of its ligands, the C1q-like proteins (C1qls) ...The adhesion-GPCR Brain-specific Angiogenesis Inhibitor-3 (BAI3) plays a crucial role in organizing synapses in the brain. However, how BAI3 engages one of its ligands, the C1q-like proteins (C1qls), remains largely unexplored. Here, we present the single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the C1ql3-BAI3 complex at 2.8 Å resolution. The structure reveals a hexameric configuration, where C1ql3 forms a central homotrimer that effectively captures three BAI3 molecules. These BAI3 molecules fit snugly into the grooves between the trimeric C1q domains of the C1qls, employing calcium ion (Ca)-mediated interactions that differ from previously characterized structures of C1q-like domain-mediated complexes. Furthermore, we conducted mutant analysis and cell surface staining, which confirmed the essential contact residues involved in this interaction. This unique binding mechanism not only enhances our understanding of the C1ql-BAI3-mediated synaptic organization but also sheds light on the functional dynamics of BAI3 in the brain.
履歴
登録2024年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年8月20日-
現状2025年8月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43605.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43605.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.65 Å/pix.
x 300 pix.
= 195.9 Å		0.65 Å/pix.
x 300 pix.
= 195.9 Å		0.65 Å/pix.
x 300 pix.
= 195.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.653 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.109
最小 - 最大-0.6568854 - 1.029779
平均 (標準偏差)-0.0003078969 (±0.023780776)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 195.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43605_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43605_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR

全体名称: Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR
要素
  • 複合体: Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR
    • タンパク質・ペプチド: Adhesion G protein-coupled receptor B3
    • タンパク質・ペプチド: Complement C1q-like protein 3
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR

超分子名称: Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Adhesion G protein-coupled receptor B3

分子名称: Adhesion G protein-coupled receptor B3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 31.428916 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DFWCSTLVKG VIYGSYSVSE MFPKNFTNCT WTLENPDPTK YSIYLKFSKK DLSCSNFSLL AYQFDHFSHE KIKDLLRKNH SIMQLCSSK NAFVFLQYDK NFIQIRRVFP TDFPGLQKKV EEDQKSFFEF LVLNKVSPSQ FGCHVLCTWL ESCLKSENGR T ESCGIMYT ...文字列:
DFWCSTLVKG VIYGSYSVSE MFPKNFTNCT WTLENPDPTK YSIYLKFSKK DLSCSNFSLL AYQFDHFSHE KIKDLLRKNH SIMQLCSSK NAFVFLQYDK NFIQIRRVFP TDFPGLQKKV EEDQKSFFEF LVLNKVSPSQ FGCHVLCTWL ESCLKSENGR T ESCGIMYT KCTCPQHLGE WGIDDQSLVL LNNVVLPLNE QTEGCLTQEL QTTQVCNLTR EAKRPPKEEF GMMGDHTIKS QR PRSVHEK RVPQEQADAA KFMAQTGAAA LEVLFQ

UniProtKB: Adhesion G protein-coupled receptor B3

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分子 #2: Complement C1q-like protein 3

分子名称: Complement C1q-like protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 15.947561 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DASHHHHHHS TVPKIAFYAG LKRQHEGYEV LKFDDVVTNL GNHYDPTTGK FTCSIPGIYF FTYHVLMRGG DGTSMWADLC KNNQVRASA IAQDADQNYD YASNSVVLHL EPGDEVYIKL DGGKAHGGNN NKYSTFSGFI IYAD

UniProtKB: Complement C1q-like protein 3

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 7 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 290 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alpha Fold
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 167880
初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: stochastic gradient descent
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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