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- EMDB-43548: Structure of the insect gustatory receptor Gr9 from Bombyx mori i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43548
タイトルStructure of the insect gustatory receptor Gr9 from Bombyx mori in complex with L-sorbose
マップデータ
試料
  • 複合体: Homotetramer of Gr9 bound to L-sorbose
    • タンパク質・ペプチド: Gustatory receptor
  • リガンド: alpha-L-sorbopyranose
キーワードGustatory receptor / Ion channel / Sugar-binding / Fructose / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性detection of chemical stimulus involved in sensory perception of sweet taste / ionotropic taste receptor activity / 7TM chemoreceptor / 7tm Chemosensory receptor / ligand-gated monoatomic cation channel activity / monoatomic cation transmembrane transport / signal transduction / plasma membrane / Gustatory receptor
機能・相同性情報
生物種Bombyx mori (カイコ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Gomes JV / Butterwick JA
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other private
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: The molecular basis of sugar detection by an insect taste receptor.
著者: João Victor Gomes / Shivinder Singh-Bhagania / Matthew Cenci / Carlos Chacon Cordon / Manjodh Singh / Joel A Butterwick /
要旨: Animals crave sugars because of their energy potential and the pleasurable sensation of tasting sweetness. Yet all sugars are not metabolically equivalent, requiring mechanisms to detect and ...Animals crave sugars because of their energy potential and the pleasurable sensation of tasting sweetness. Yet all sugars are not metabolically equivalent, requiring mechanisms to detect and differentiate between chemically similar sweet substances. Insects use a family of ionotropic gustatory receptors to discriminate sugars, each of which is selectively activated by specific sweet molecules. Here, to gain insight into the molecular basis of sugar selectivity, we determined structures of Gr9, a gustatory receptor from the silkworm Bombyx mori (BmGr9), in the absence and presence of its sole activating ligand, D-fructose. These structures, along with structure-guided mutagenesis and functional assays, illustrate how D-fructose is enveloped by a ligand-binding pocket that precisely matches the overall shape and pattern of chemical groups in D-fructose. However, our computational docking and experimental binding assays revealed that other sugars also bind BmGr9, yet they are unable to activate the receptor. We determined the structure of BmGr9 in complex with one such non-activating sugar, L-sorbose. Although both sugars bind a similar position, only D-fructose is capable of engaging a bridge of two conserved aromatic residues that connects the pocket to the pore helix, inducing a conformational change that allows the ion-conducting pore to open. Thus, chemical specificity does not depend solely on the selectivity of the ligand-binding pocket, but it is an emergent property arising from a combination of receptor-ligand interactions and allosteric coupling. Our results support a model whereby coarse receptor tuning is derived from the size and chemical characteristics of the pocket, whereas fine-tuning of receptor activation is achieved through the selective engagement of an allosteric pathway that regulates ion conduction.
履歴
登録2024年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月20日-
マップ公開2024年3月20日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43548.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43548.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 384 pix.
= 410.112 Å		1.07 Å/pix.
x 384 pix.
= 410.112 Å		1.07 Å/pix.
x 384 pix.
= 410.112 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.068 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.1
最小 - 最大-24.954650000000001 - 27.941229
平均 (標準偏差)0.00189914 (±0.36864027)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 410.112 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43548_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43548_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homotetramer of Gr9 bound to L-sorbose

全体名称: Homotetramer of Gr9 bound to L-sorbose
要素
  • 複合体: Homotetramer of Gr9 bound to L-sorbose
    • タンパク質・ペプチド: Gustatory receptor
  • リガンド: alpha-L-sorbopyranose

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超分子 #1: Homotetramer of Gr9 bound to L-sorbose

超分子名称: Homotetramer of Gr9 bound to L-sorbose / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bombyx mori (カイコ)

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分子 #1: Gustatory receptor

分子名称: Gustatory receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bombyx mori (カイコ)
分子量理論値: 50.67707 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPGRAPPSPD LRADEPKTPC LVGGAHAFIL KISSFCGLAP LRFEPRSQEY AVTISKGKCF YSYILVTFLV ICTIYGLVAE IGVGVEKSV RMSSRMSQVV SACDILVVAV TAGVGVYGAP ARMRTMLSYM ENIVAVDREL GRHHSAATER KLCALLLLIL L SFTILLVD ...文字列:
GPGRAPPSPD LRADEPKTPC LVGGAHAFIL KISSFCGLAP LRFEPRSQEY AVTISKGKCF YSYILVTFLV ICTIYGLVAE IGVGVEKSV RMSSRMSQVV SACDILVVAV TAGVGVYGAP ARMRTMLSYM ENIVAVDREL GRHHSAATER KLCALLLLIL L SFTILLVD DFCFYAMQAG KTGRQWEIVT NYAGFYFLWY IVMVLELQFA FTALSLRARL KLFNEALNVT ASQVCKPVKK PK NSQLSVY ATSVRPVSCK RENVIVETIR VRDKDDAFVM MKTADGVPCL QVPPCEAVGR LSRMRCTLCE VTRHIADGYG LPL VIILMS TLLHLIVTPY FLIMEIIVST HRLHFLVLQF LWCTTHLIRM LVVVEPCHYT IREGKRTEDI LCRLMTLAPH GGVL SSRLE VLSRLLMLQN ISYSPLGMCT LDRPLMVTVL GAVTTYLVIL IQFQRYDS

UniProtKB: Gustatory receptor

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分子 #2: alpha-L-sorbopyranose

分子名称: alpha-L-sorbopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: SOE
分子量理論値: 180.156 Da
Chemical component information

ChemComp-SOE:
alpha-L-sorbopyranose / α-L-ソルボピラノ-ス

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 920021
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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