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- EMDB-43087: Actin-binding domain of Legionella pneumophila effector LFAT1 (lp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43087
タイトルActin-binding domain of Legionella pneumophila effector LFAT1 (lpg1387) bound to F-actin
マップデータ
試料
  • 複合体: 1:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actin
    • 複合体: Alpha actin from Bovine skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: F-actin-binding Coiled-coil domain of the LFAT1 effector from Legionella pneumohila
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードComplex / F-actin binding domain / lysine fatty-acyltransferase / coiled-coil / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / mesenchyme migration / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...Striated Muscle Contraction / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / mesenchyme migration / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア) / Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Zeng W / Mao Y
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM135379-01 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure revealed a novel F-actin binding motif in a Legionella pneumophila lysine fatty-acyltransferase
著者: Zeng WW / Komaniecki G / Liu J / Lin H / Mao Y
履歴
登録2023年12月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43087.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43087.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 416.5 Å		0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 416.5 Å		0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 416.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.833 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.04478782 - 0.33203378
平均 (標準偏差)0.00025453788 (±0.011577759)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 416.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43087_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_43087_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 1:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actin

全体名称: 1:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actin
要素
  • 複合体: 1:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actin
    • 複合体: Alpha actin from Bovine skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: F-actin-binding Coiled-coil domain of the LFAT1 effector from Legionella pneumohila
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: 1:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actin

超分子名称: 1:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)

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超分子 #2: Alpha actin from Bovine skeletal muscle

超分子名称: Alpha actin from Bovine skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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超分子 #3: F-actin-binding Coiled-coil domain of the LFAT1 effector from Leg...

超分子名称: F-actin-binding Coiled-coil domain of the LFAT1 effector from Legionella pneumohila
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 41.227035 KDa
配列文字列: TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIEHG IITNWDDMEK IWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVTHNV P IYEGYALP ...文字列:
TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIEHG IITNWDDMEK IWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVTHNV P IYEGYALP HAIMRLDLAG RDLTDYLMKI LTERGYSFVT TAEREIVRDI KEKLCYVALD FENEMATAAS SSSLEKSYEL PD GQVITIG NERFRCPETL FQPSFIGMES AGIHETTYNS IMKCDIDIRK DLYANNVMSG GTTMYPGIAD RMQKEITALA PST MKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWITKQ EYDEAGPSIV HRKC

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1

分子名称: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)
分子量理論値: 7.971139 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
DLKGQLAKLE LHLNKTNGQI TATERTINYL NKLKNPDPKT KTQLIELTEK LIKLKQEFET TINSQHEIS

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 10 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 10 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
5.0 mMTris-HCl
0.2 mMCalcium chlorideCaCl2
0.2 mMATP
0.5 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4092 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 5760 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4548 / 平均露光時間: 1.23 sec. / 平均電子線量: 40.68 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.4 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細movies were motion-corrected and CTF estimation calculations were performed
最終 再構成使用したクラス数: 12
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -167 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 1220462
CTF補正タイプ: NONE
Segment selection選択した数: 1733108 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: particles were automatically picked via the helical tracer tool from CryoSparc
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Low-resolution in-silico model was generated using CryoSparc's Ab-Initio function
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3-f1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

8-f1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
詳細Initial models were docked using Chimera's rigid-body fitting followed by real-space refinement in PHENIX
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 144
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8vaa:
Actin-binding domain of Legionella pneumophila effector LFAT1 (lpg1387) bound to F-actin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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