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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | CryoEM Structure of Diffocin - postcontracted - Collar - transitional state | ||||||||||||
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![]() | Phage tail-like / bacteriocin / collar / post-contraction / VIRUS LIKE PARTICLE | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / Phage tail terminator protein / Phage tail tube protein / XkdM-like superfamily / Phage tail tube protein / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
![]() | Cai XY / He Y / Zhou ZH | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Atomic structures of a bacteriocin targeting Gram-positive bacteria. 著者: Xiaoying Cai / Yao He / Iris Yu / Anthony Imani / Dean Scholl / Jeff F Miller / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: Due to envelope differences between Gram-positive and Gram-negative bacteria, engineering precision bactericidal contractile nanomachines requires atomic-level understanding of their structures; ...Due to envelope differences between Gram-positive and Gram-negative bacteria, engineering precision bactericidal contractile nanomachines requires atomic-level understanding of their structures; however, only those killing Gram-negative bacteria are currently known. Here, we report the atomic structures of an engineered diffocin, a contractile syringe-like molecular machine that kills the Gram-positive bacterium Clostridioides difficile. Captured in one pre-contraction and two post-contraction states, each structure fashions six proteins in the bacteria-targeting baseplate, two proteins in the energy-storing trunk, and a collar linking the sheath with the membrane-penetrating tube. Compared to contractile machines targeting Gram-negative bacteria, major differences reside in the baseplate and contraction magnitude, consistent with target envelope differences. The multifunctional hub-hydrolase protein connects the tube and baseplate and is positioned to degrade peptidoglycan during penetration. The full-length tape measure protein forms a coiled-coil helix bundle homotrimer spanning the entire diffocin. Our study offers mechanical insights and principles for designing potent protein-based precision antibiotics. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 95.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 59.8 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 103 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 79.4 MB 79.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8v3zMC ![]() 8v3tC ![]() 8v3wC ![]() 8v3xC ![]() 8v3yC ![]() 8v40C ![]() 8v41C ![]() 8v43C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_42961_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_42961_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Diffocin
全体 | 名称: Diffocin |
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要素 |
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-超分子 #1: Diffocin
超分子 | 名称: Diffocin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Collar (CD1362)
分子 | 名称: Collar (CD1362) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 17.198816 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MLKYKEILET IIEILKKNFT ESIFIDDESV QGSEGSCFFV SILSVICTPV MLNTNNKDIV ISIKYLPKPQ SKSIRMYEIS DELNKLFNR NIKVTDRKLN ITKLEQSIKK EESIYVLNFT FTLNYLDSVY EEDVVYENMK EINLNLGE UniProtKB: RtbA |
-分子 #2: Tube (CD1364)
分子 | 名称: Tube (CD1364) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.028353 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MANMEARNVM SGTWGELWLD GNKVAEVKKF QAKMEFTKED IIIAGQMGTD TKYMGYKGKG SITLYHVSSR MHKLIGEKIK RGSEPRFVA ISKLNDPDSY GAERIAVKNI AFDDLTLADW EVGVKGEIEA PFTFTEYDFL DII UniProtKB: Phage tail tube protein |
-分子 #3: Sheath (CD1363)
分子 | 名称: Sheath (CD1363) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 39.26843 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MAIGLPSINI SFKELATTVK ERSARGIIAM VLKDAKALGL NEIHEKEDIP VDLSAENKEY INLALMGNVN TPNKLLVYVI EGEADIQTA LDFLETKEFN YLCMPKAVEA DKTAIKNWII KLRDIDKVKV KAVLGKVVGN HEGIINFTTE DVLVGEKKYS V DEFTSRVA ...文字列: MAIGLPSINI SFKELATTVK ERSARGIIAM VLKDAKALGL NEIHEKEDIP VDLSAENKEY INLALMGNVN TPNKLLVYVI EGEADIQTA LDFLETKEFN YLCMPKAVEA DKTAIKNWII KLRDIDKVKV KAVLGKVVGN HEGIINFTTE DVLVGEKKYS V DEFTSRVA GLIAGTPLSQ SVTYTKLSDV VDIPKMTKVD AESRVNKGEL ILIKEAGAIR IARGVNSLTE LTAEKGEMFQ KI KIVDTLD IIHSDIRKVI IDDYIGKVTN SYDNKCLLIV AIKSYLEELE KSALIESDST VEIDFEAQKS YLKSKGVDLS YMT LQEIKE ANTGSKVFLK AKIKVLDAME DIDLSIEI UniProtKB: Phage tail sheath protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 12446 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |