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万見
- EMDB-42799: Magnesium transporter MgtA dimer from E. coli in 5 mM MgCl2 and 5... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42799
タイトルMagnesium transporter MgtA dimer from E. coli in 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP
マップデータ
試料
  • 複合体: Magnesium transporter MgtA from Escherichia coli in the dimeric form in the presence of 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP
    • タンパク質・ペプチド: Magnesium-transporting ATPase, P-type 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードmagnesium / transport / membrane protein / dimer / oligomer / cryo-EM / P-type ATPase / ion translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type Mg2+ transporter / P-type magnesium transporter activity / magnesium ion transmembrane transport / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cellular response to magnesium ion / intracellular membrane-bounded organelle / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N ...P-type ATPase, subfamily IIIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Magnesium-transporting ATPase, P-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.75 Å
データ登録者Zeinert R / Zhou F / Cavalcanti Franco PH / Zoeller J / Lessen H / Iyer A / Langer JD / Sodt AJ / Storz G / Matthies D
資金援助 米国, ドイツ, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)ZIA HD008998 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)ZIA HD008855 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)ZIA HD008955 米国
National Institutes of Health/National Library of Medicine (NIH/NLM)LM594244 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1FI2GM146628-01 米国
German Research Foundation (DFG)3542/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: P-type ATPase magnesium transporter MgtA acts as a dimer.
著者: Rilee Zeinert / Fei Zhou / Pedro Franco / Jonathan Zöller / Zaid K Madni / Henry Lessen / L Aravind / Julian D Langer / Alexander J Sodt / Gisela Storz / Doreen Matthies /
要旨: Magnesium (Mg) uptake systems are present in all domains of life, consistent with the vital role of this ion. P-type ATPase Mg importers are required for bacterial growth when Mg is limiting or ...Magnesium (Mg) uptake systems are present in all domains of life, consistent with the vital role of this ion. P-type ATPase Mg importers are required for bacterial growth when Mg is limiting or during pathogenesis. However, insights into their mechanisms of action are missing. Here we solved the cryo-EM structure of the Mg transporter MgtA from Escherichia coli. We obtained high-resolution structures of both homodimeric (2.9 Å) and monomeric (3.6 Å) forms. The dimer structure is formed by multiple contacts between residues in adjacent soluble N and P subdomains. Our structures revealed an ion, assigned as Mg, in the transmembrane segment. Moreover, we detected two cytoplasmic ion-binding sites and determined the structure of the N-terminal tail. Sequence conservation, mutagenesis and ATPase assays indicate dimerization, the ion-binding sites and the N-terminal tail facilitate cation transport or serve regulatory roles.
履歴
登録2023年11月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月27日-
マップ公開2024年11月27日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42799.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42799.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 318.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-0.77454066 - 1.5650462
平均 (標準偏差)0.005439496 (±0.03941427)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 318.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42799_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #2

ファイルemd_42799_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_42799_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_42799_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_42799_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Magnesium transporter MgtA from Escherichia coli in the dimeric f...

全体名称: Magnesium transporter MgtA from Escherichia coli in the dimeric form in the presence of 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP
要素
  • 複合体: Magnesium transporter MgtA from Escherichia coli in the dimeric form in the presence of 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP
    • タンパク質・ペプチド: Magnesium-transporting ATPase, P-type 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Magnesium transporter MgtA from Escherichia coli in the dimeric f...

超分子名称: Magnesium transporter MgtA from Escherichia coli in the dimeric form in the presence of 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: Escherichia coli K-12
分子量理論値: 201 KDa

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分子 #1: Magnesium-transporting ATPase, P-type 1

分子名称: Magnesium-transporting ATPase, P-type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: Escherichia coli K-12
分子量理論値: 100.393062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFKEIFTRLI RHLPSRLVHR DPLPGAQQTV NTVVPPSLSA HCLKMAVMPE EELWKTFDTH PEGLNQAEVE SAREQHGENK LPAQQPSPW WVHLWVCYRN PFNILLTILG AISYATEDLF AAGVIALMVA ISTLLNFIQE ARSTKAADAL KAMVSNTATV L RVINDKGE ...文字列:
MFKEIFTRLI RHLPSRLVHR DPLPGAQQTV NTVVPPSLSA HCLKMAVMPE EELWKTFDTH PEGLNQAEVE SAREQHGENK LPAQQPSPW WVHLWVCYRN PFNILLTILG AISYATEDLF AAGVIALMVA ISTLLNFIQE ARSTKAADAL KAMVSNTATV L RVINDKGE NGWLEIPIDQ LVPGDIIKLA AGDMIPADLR ILQARDLFVA QASLTGESLP VEKAATTRQP EHSNPLECDT LC FMGTTVV SGTAQAMVIA TGANTWFGQL AGRVSEQESE PNAFQQGISR VSMLLIRFML VMAPVVLLIN GYTKGDWWEA ALF ALSVAV GLTPEMLPMI VTSTLARGAV KLSKQKVIVK HLDAIQNFGA MDILCTDKTG TLTQDKIVLE NHTDISGKTS ERVL HSAWL NSHYQTGLKN LLDTAVLEGT DEESARSLAS RWQKIDEIPF DFERRRMSVV VAENTEHHQL VCKGALQEIL NVCSQ VRHN GEIVPLDDIM LRKIKRVTDT LNRQGLRVVA VATKYLPARE GDYQRADESD LILEGYIAFL DPPKETTAPA LKALKA SGI TVKILTGDSE LVAAKVCHEV GLDAGEVVIG SDIETLSDDE LANLAQRTTL FARLTPMHKE RIVTLLKREG HVVGFMG DG INDAPALRAA DIGISVDGAV DIAREAADII LLEKSLMVLE EGVIEGRRTF ANMLKYIKMT ASSNFGNVFS VLVASAFL P FLPMLPLHLL IQNLLYDVSQ VAIPFDNVDD EQIQKPQRWN PADLGRFMIF FGPISSIFDI LTFCLMWWVF HANTPETQT LFQSGWFVVG LLSQTLIVHM IRTRRVPFIQ SCASWPLMIM TVIVMIVGIA LPFSPLASYL QLQALPLSYF PWLVAILAGY MTLTQLVKG FYSRRYGWQH HHHHH

UniProtKB: Magnesium-transporting ATPase, P-type 1

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris/HCl, 50 mM K2SO4, 5 mM MgCl2, 0.007% glycol-diosgenin, 2 mM DTT, 5 mM ADP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 88 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: LEICA EM GP
詳細E. coli MgtA purified with a C-terminal His-tag

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 9626 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: A first dataset was collected with a dose rate of 9 A/px/s (~7.5 on the camera through the sample), exposure time 0.076 s/frame (~1 e-/A2) and total exposure time of 3.795 s per movie (~50 e- ...詳細: A first dataset was collected with a dose rate of 9 A/px/s (~7.5 on the camera through the sample), exposure time 0.076 s/frame (~1 e-/A2) and total exposure time of 3.795 s per movie (~50 e-/A2), resulting in a total of 1897 movies with 50 frames each. A second dataset was collected with a dose rate of 9 A/px/s (~7.5 on the camera through the sample), exposure time 0.076 s/frame (~1 e-/A2) and total exposure time of 3.795 s per movie (~50 e-/A2), resulting in a total of 7082 movies with 50 frames each.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率（補正後）: 60241 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1456447
詳細: 302,981 particles were initially selected from dataset 1 (1,897 selected movies from 2,519 total). 1,153,466 particles were initially selected from dataset 2 (7,082 selected movies from 7,107 total).
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 28666
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8uyc:
Magnesium transporter MgtA dimer from E. coli in 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP

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原子モデル構築 2

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8uyc:
Magnesium transporter MgtA dimer from E. coli in 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP

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原子モデル構築 3

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8uyc:
Magnesium transporter MgtA dimer from E. coli in 5 mM MgCl2 and 5 mM ADP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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