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万見
- EMDB-42405: Preliminary map of the Prothrombin-prothrombinase complex on nano... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42405
タイトルPreliminary map of the Prothrombin-prothrombinase complex on nano discs
マップデータUnsharpened map
試料
  • 複合体: Prothrombin_Prothrombinase complex on lipid nanodiscs.
    • 細胞器官・細胞要素: Coagulation Factor Va
    • 細胞器官・細胞要素: Coagulation Factor Xa
    • 細胞器官・細胞要素: Prothrombin
キーワードCoagulation / Prothrombin / Prothrombinase / nanodisc / complex / BLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin K / coagulation factor Xa / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation ...response to vitamin K / coagulation factor Xa / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of TOR signaling / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / platelet alpha granule lumen / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / phospholipid binding / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Platelet degranulation / extracellular vesicle / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of cell migration / receptor ligand activity / copper ion binding / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : ...Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / Cupredoxin / EGF-like domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Coagulation factor X / Coagulation factor V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.47 Å
データ登録者Stojanovski BM / Mohammed BM / Di Cera E
資金援助 米国, 8件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL049413 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL139554 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL147821 米国
Childrens Discovery Institute of Washington University and St. Louis Childrens HospitalCDI-CORE-2015-505 米国
Childrens Discovery Institute of Washington University and St. Louis Childrens HospitalCDI-CORE-2019-813 米国
Foundation for Barnes-Jewish Hospital3770 米国
Other privateWashington University Diabetes Research Center DK020579
Other privateThe Alvin J. Siteman Cancer Center at Barnes-Jewish Hospital and Washington University School of Medicine CA091842
引用ジャーナル: Subcell Biochem / 年: 2024
タイトル: The Prothrombin-Prothrombinase Interaction.
著者: Bosko M Stojanovski / Bassem M Mohammed / Enrico Di Cera /
要旨: The hemostatic response to vascular injury entails a sequence of proteolytic events where several inactive zymogens of the trypsin family are converted to active proteases. The cascade starts with ...The hemostatic response to vascular injury entails a sequence of proteolytic events where several inactive zymogens of the trypsin family are converted to active proteases. The cascade starts with exposure of tissue factor from the damaged endothelium and culminates with conversion of prothrombin to thrombin in a reaction catalyzed by the prothrombinase complex composed of the enzyme factor Xa, cofactor Va, Ca, and phospholipids. This cofactor-dependent activation is paradigmatic of analogous reactions of the blood coagulation and complement cascades, which makes elucidation of its molecular mechanism of broad significance to the large class of trypsin-like zymogens to which prothrombin belongs. Because of its relevance as the most important reaction in the physiological response to vascular injury, as well as the main trigger of pathological thrombotic complications, the mechanism of prothrombin activation has been studied extensively. However, a molecular interpretation of this mechanism has become available only recently from important developments in structural biology. Here we review current knowledge on the prothrombin-prothrombinase interaction and outline future directions for the study of this key reaction of the coagulation cascade.
履歴
登録2023年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42405.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42405.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 512 pix.
= 481.28 Å		0.94 Å/pix.
x 512 pix.
= 481.28 Å		0.94 Å/pix.
x 512 pix.
= 481.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0839
最小 - 最大-0.19871338 - 0.76784295
平均 (標準偏差)0.0016278322 (±0.028282389)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 481.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_42405_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: original half-map A

ファイルemd_42405_additional_1.map
注釈original half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: original half-map B

ファイルemd_42405_additional_2.map
注釈original half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B filtered to resolution (6.5A)

ファイルemd_42405_half_map_1.map
注釈half map B filtered to resolution (6.5A)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A filtered to resolution (6.5A)

ファイルemd_42405_half_map_2.map
注釈half map A filtered to resolution (6.5A)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Prothrombin_Prothrombinase complex on lipid nanodiscs.

全体名称: Prothrombin_Prothrombinase complex on lipid nanodiscs.
要素
  • 複合体: Prothrombin_Prothrombinase complex on lipid nanodiscs.
    • 細胞器官・細胞要素: Coagulation Factor Va
    • 細胞器官・細胞要素: Coagulation Factor Xa
    • 細胞器官・細胞要素: Prothrombin

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超分子 #1: Prothrombin_Prothrombinase complex on lipid nanodiscs.

超分子名称: Prothrombin_Prothrombinase complex on lipid nanodiscs.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: The complex is made of coagulation factor Va (derived from human plasma), coagulation factor Xa (Recombinantly expressed in BHK cells) and Prothrombin (Recombinantly expressed in BHK cells). ...詳細: The complex is made of coagulation factor Va (derived from human plasma), coagulation factor Xa (Recombinantly expressed in BHK cells) and Prothrombin (Recombinantly expressed in BHK cells). The nanodisc component of the complex is made of the scaffold protein MSP1E3D1 (Recombinantly expressed in bacteria) and the phospholipid component was Porcine Brain phosphatidylserine.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood

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超分子 #2: Coagulation Factor Va

超分子名称: Coagulation Factor Va / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood

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超分子 #3: Coagulation Factor Xa

超分子名称: Coagulation Factor Xa / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 3 / 親要素: 1
詳細: Catalytically inactive full length mutant S379A with C-terminus HPC4 tag.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood

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超分子 #4: Prothrombin

超分子名称: Prothrombin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 4 / 親要素: 1
詳細: Catalytically inactive full length mutant S525A with C-terminus HPC4 tag
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, and 5 mM CaCl2
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Prothrombin:FVa:FXa were mixed in 2:1:2 ratio. 0.01 mg/mL total protein was used for freezing.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 2390 / 平均電子線量: 51.28 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1) / 使用した粒子像数: 4988
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 3000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9cth:
Preliminary map of the Prothrombin-prothrombinase complex on nano discs

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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