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- EMDB-41913: The mTORC1 cholesterol sensor LYCHOS (GPR155) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41913
タイトルThe mTORC1 cholesterol sensor LYCHOS (GPR155)
マップデータFinal combined map, filtered to Gold-standard resolution. Not sharpened.
試料
  • 複合体: Homodimeric complex of LYCHOS (GPR155) - transmembrane region
    • タンパク質・ペプチド: Integral membrane protein GPR155
  • リガンド: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
キーワードPIN-FORMED / GPCR / Cholesterol / auxin / transporter / cell-growth / mTORC1 / cancer / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to cholesterol / cholesterol binding / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / transmembrane transport / cognition / intracellular signal transduction / lysosomal membrane / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Integral membrane protein GPR155, DEP domain / Membrane transport protein / Membrane transport protein / : / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosomal cholesterol signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Bayly-Jones C / Lupton CJ / Ellisdon AM
資金援助 オーストラリア, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Australian Research Council (ARC)DE240100992 オーストラリア
Other governmentMCRF21036
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-19-1-0182 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Lysosomal GPCR-like protein LYCHOS signals cholesterol sufficiency to mTORC1.
著者: Hijai R Shin / Y Rose Citron / Lei Wang / Laura Tribouillard / Claire S Goul / Robin Stipp / Yusuke Sugasawa / Aakriti Jain / Nolwenn Samson / Chun-Yan Lim / Oliver B Davis / David Castaneda- ...著者: Hijai R Shin / Y Rose Citron / Lei Wang / Laura Tribouillard / Claire S Goul / Robin Stipp / Yusuke Sugasawa / Aakriti Jain / Nolwenn Samson / Chun-Yan Lim / Oliver B Davis / David Castaneda-Carpio / Mingxing Qian / Daniel K Nomura / Rushika M Perera / Eunyong Park / Douglas F Covey / Mathieu Laplante / Alex S Evers / Roberto Zoncu /
要旨: Lysosomes coordinate cellular metabolism and growth upon sensing of essential nutrients, including cholesterol. Through bioinformatic analysis of lysosomal proteomes, we identified lysosomal ...Lysosomes coordinate cellular metabolism and growth upon sensing of essential nutrients, including cholesterol. Through bioinformatic analysis of lysosomal proteomes, we identified lysosomal cholesterol signaling (LYCHOS, previously annotated as G protein-coupled receptor 155), a multidomain transmembrane protein that enables cholesterol-dependent activation of the master growth regulator, the protein kinase mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1). Cholesterol bound to the amino-terminal permease-like region of LYCHOS, and mutating this site impaired mTORC1 activation. At high cholesterol concentrations, LYCHOS bound to the GATOR1 complex, a guanosine triphosphatase (GTPase)-activating protein for the Rag GTPases, through a conserved cytoplasm-facing loop. By sequestering GATOR1, LYCHOS promotes cholesterol- and Rag-dependent recruitment of mTORC1 to lysosomes. Thus, LYCHOS functions in a lysosomal pathway for cholesterol sensing and couples cholesterol concentrations to mTORC1-dependent anabolic signaling.
履歴
登録2023年9月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41913.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41913.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final combined map, filtered to Gold-standard resolution. Not sharpened.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.28 Å/pix.
x 256 pix.
= 327.987 Å		1.28 Å/pix.
x 256 pix.
= 327.987 Å		1.28 Å/pix.
x 256 pix.
= 327.987 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2812 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.1943359 - 2.3282719
平均 (標準偏差)-0.0032332854 (±0.03575178)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 327.9872 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41913_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimeric complex of LYCHOS (GPR155) - transmembrane region

全体名称: Homodimeric complex of LYCHOS (GPR155) - transmembrane region
要素
  • 複合体: Homodimeric complex of LYCHOS (GPR155) - transmembrane region
    • タンパク質・ペプチド: Integral membrane protein GPR155
  • リガンド: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

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超分子 #1: Homodimeric complex of LYCHOS (GPR155) - transmembrane region

超分子名称: Homodimeric complex of LYCHOS (GPR155) - transmembrane region
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 198 KDa

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分子 #1: Integral membrane protein GPR155

分子名称: Integral membrane protein GPR155 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.276891 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNSNLPAENL TIAVNMTKTL PTAVTHGFNS TNDPPSMSIT RLFPALLECF GIVLCGYIAG RANVITSTQA KGLGNFVSRF ALPALLFKN MVVLNFSNVD WSFLYSILIA KASVFFIVCV LTLLVASPDS RFSKAGLFPI FATQSNDFAL GYPIVEALYQ T TYPEYLQY ...文字列:
MNSNLPAENL TIAVNMTKTL PTAVTHGFNS TNDPPSMSIT RLFPALLECF GIVLCGYIAG RANVITSTQA KGLGNFVSRF ALPALLFKN MVVLNFSNVD WSFLYSILIA KASVFFIVCV LTLLVASPDS RFSKAGLFPI FATQSNDFAL GYPIVEALYQ T TYPEYLQY IYLVAPISLM MLNPIGFIFC EIQKWKDTQN ASQNKIKIVG LGLLRVLQNP IVFMVFIGIA FNFILDRKVP VY VENFLDG LGNSFSGSAL FYLGLTMVGK IKRLKKSAFV VLILLITAKL LVLPLLCREM VELLDKGDSV VNHTSLSNYA FLY GVFPVA PGVAIFATQF NMEVEIITSG MVISTFVSAP IMYVSAWLLT FPTMDPKPLA YAIQNVSFDI SIVSLISLIW SLAI LLLSK KYKQLPHMLT TNLLIAQSIV CAGMMIWNFV KEKNFVGQIL VFVLLYSSLY STYLWTGLLA ISLFLLKKRE RVQIP VGII IISGWGIPAL LVGVLLITGK HNGDSIDSAF FYGKEQMITT AVTLFCSILI AGISLMCMNQ TAQAGSYEGF DQSQSH KVV EPGNTAFEES PAPVNEPELF TSSIPETSCC SCSMGNGELH CPSIEPIANT STSEPVIPSF EKNNHCVSRC NSQSCIL AQ EEEQYLQSGD QQLTRHVLLC LLLIIGLFAN LSSCLWWLFN QEPGRLYVEL QFFCAVFNFG QGFISFGIFG LDKHLIIL P FKRRLEFLWN NKDTAENRDS PVSEEIKMTC QQFIHYHRDL CIRNIVKERR CGAKTSAGTF CGCDLVSWLI EVGLASDRG EAVIYGDRLV QGGVIQHITN EYEFRDEYLF YRFLQKSPEQ SPPAINANTL QQERYKEIEH SSPPSHSPKT GSGSDYKDDD DKDYKDDDD K

UniProtKB: Lysosomal cholesterol signaling protein

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分子 #2: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

分子名称: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: LMN
分子量理論値: 1.005188 KDa
Chemical component information

ChemComp-AV0:
Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / ラウリルマルト-スネオペンチルグリコ-ル

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分子 #3: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 16400 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 32281742
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: Ab initio
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 184574
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 500000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

z3f1


Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細: A dimeric assembly was predicted with AlphaFold and then rigid body fit into the map. Subsequent refinements were performed in ISOLDE.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8u56:
The mTORC1 cholesterol sensor LYCHOS (GPR155)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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