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万見
- EMDB-41609: Bcs1 bound with ISP-ED -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41609
タイトルBcs1 bound with ISP-ED
マップデータ
試料
  • 複合体: Bcs1 bound with ISP-ED
    • 複合体: A WATER SOLUBLE FRAGMENT OF THE RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN OF THE BOVINE HEART MITOCHONDRIAL CYTOCHROME BC1-COMPLEX
      • タンパク質・ペプチド: RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN
    • 複合体: Mitochondrial chaperone BCS1
      • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1
キーワードHeptamer / TRANSLOCASE / AAA-ATPase / substrate-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial protein-transporting ATPase activity / Complex III assembly / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Respiratory electron transport / respiratory chain complex III / quinol-cytochrome-c reductase / quinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / mitochondrial respiratory chain complex I assembly ...mitochondrial protein-transporting ATPase activity / Complex III assembly / mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex III assembly / Respiratory electron transport / respiratory chain complex III / quinol-cytochrome-c reductase / quinol-cytochrome-c reductase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
BCS1, N-terminal / : / BCS1 N terminal / BCS1_N / Ubiquinol-cytochrome c reductase 8kDa, N-terminal / Ubiquinol-cytochrome c reductase 8 kDa, N-terminal / Globular protein, non-globular alpha/beta subunit / Cytochrome bc1 complex subunit Rieske, transmembrane domain superfamily / Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, transmembrane domain / Ubiquinol cytochrome reductase transmembrane region ...BCS1, N-terminal / : / BCS1 N terminal / BCS1_N / Ubiquinol-cytochrome c reductase 8kDa, N-terminal / Ubiquinol-cytochrome c reductase 8 kDa, N-terminal / Globular protein, non-globular alpha/beta subunit / Cytochrome bc1 complex subunit Rieske, transmembrane domain superfamily / Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, transmembrane domain / Ubiquinol cytochrome reductase transmembrane region / Ubiquinol-cytochrome c reductase, iron-sulphur subunit / Rieske iron-sulphur protein, C-terminal / Rieske iron-sulphur protein / Rieske [2Fe-2S] domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulfur domain profile. / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain superfamily / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, mitochondrial / Mitochondrial chaperone BCS1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Zhan J / Xia D
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Conformations of Bcs1L undergoing ATP hydrolysis suggest a concerted translocation mechanism for folded iron-sulfur protein substrate.
著者: Jingyu Zhan / Allison Zeher / Rick Huang / Wai Kwan Tang / Lisa M Jenkins / Di Xia /
要旨: The human AAA-ATPase Bcs1L translocates the fully assembled Rieske iron-sulfur protein (ISP) precursor across the mitochondrial inner membrane, enabling respiratory Complex III assembly. Exactly how ...The human AAA-ATPase Bcs1L translocates the fully assembled Rieske iron-sulfur protein (ISP) precursor across the mitochondrial inner membrane, enabling respiratory Complex III assembly. Exactly how the folded substrate is bound to and released from Bcs1L has been unclear, and there has been ongoing debate as to whether subunits of Bcs1L act in sequence or in unison hydrolyzing ATP when moving the protein cargo. Here, we captured Bcs1L conformations by cryo-EM during active ATP hydrolysis in the presence or absence of ISP substrate. In contrast to the threading mechanism widely employed by AAA proteins in substrate translocation, subunits of Bcs1L alternate uniformly between ATP and ADP conformations without detectable intermediates that have different, co-existing nucleotide states, indicating that the subunits act in concert. We further show that the ISP can be trapped by Bcs1 when its subunits are all in the ADP-bound state, which we propose to be released in the apo form.
履歴
登録2023年8月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月5日-
マップ公開2024年6月5日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41609.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41609.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 298.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.03147263 - 0.15062071
平均 (標準偏差)0.0023294943 (±0.013218893)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41609_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41609_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bcs1 bound with ISP-ED

全体名称: Bcs1 bound with ISP-ED
要素
  • 複合体: Bcs1 bound with ISP-ED
    • 複合体: A WATER SOLUBLE FRAGMENT OF THE RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN OF THE BOVINE HEART MITOCHONDRIAL CYTOCHROME BC1-COMPLEX
      • タンパク質・ペプチド: RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN
    • 複合体: Mitochondrial chaperone BCS1
      • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial chaperone BCS1

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超分子 #1: Bcs1 bound with ISP-ED

超分子名称: Bcs1 bound with ISP-ED / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 340 KDa

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超分子 #2: A WATER SOLUBLE FRAGMENT OF THE RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN OF THE...

超分子名称: A WATER SOLUBLE FRAGMENT OF THE RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN OF THE BOVINE HEART MITOCHONDRIAL CYTOCHROME BC1-COMPLEX
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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超分子 #3: Mitochondrial chaperone BCS1

超分子名称: Mitochondrial chaperone BCS1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Mitochondrial chaperone BCS1

分子名称: Mitochondrial chaperone BCS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)
配列文字列: MPFSDFVLAL KDNPYFGAGF GLVGVGTALA MARKGAQLGL VAFRRHYMIT LEVPARDRSY AWLLSWLTRH STRTQHLSVE TSYLQHESGR ISTKFEFIPS PGNHFIWYQG KWIRVERNRD MQMVDLQTGT PWESVTFTAL GTDRKVFFNI LEEARALALQ QEEGKTVMYT ...文字列:
MPFSDFVLAL KDNPYFGAGF GLVGVGTALA MARKGAQLGL VAFRRHYMIT LEVPARDRSY AWLLSWLTRH STRTQHLSVE TSYLQHESGR ISTKFEFIPS PGNHFIWYQG KWIRVERNRD MQMVDLQTGT PWESVTFTAL GTDRKVFFNI LEEARALALQ QEEGKTVMYT AVGSEWRTFG YPRRRRPLDS VVLQQGLADR IVKDIREFID NPKWYIDRGI PYRRGYLLYG PPGCGKSSFI TALAGELEHS ICLLSLTDSS LSDDRLNHLL SVAPQQSLVL LEDVDAAFLS RDLAVENPIK YQGLGRLTFS GLLNALDGVA STEARIVFMT TNYIDRLDPA LIRPGRVDLK EYVGYCSHWQ LTQMFQRFYP GQAPSLAENF AEHVLKATSE ISPAQVQGYF MLYKNDPMGA VHNIESLRHH HHHH

UniProtKB: Mitochondrial chaperone BCS1

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分子 #2: RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN

分子名称: RIESKE IRON-SULFUR PROTEIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列:
VLAMSKIEIK LSDIPEGKNM AFKWRGKPLF VRHRTKKEID QEAAVEVSQL RDPQHDLERV KKPEWVILIG VCTHLGCVPI ANAGDFGGYY CPCHGSHYDA SGRIRKGPAP LNLEVPSYEF TSDDMVIVG

UniProtKB: Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 54.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 8300
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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