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- EMDB-41429: Substrate Binding Plasticity Revealed by Cryo-EM Structures of SLC26A2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41429
タイトルSubstrate Binding Plasticity Revealed by Cryo-EM Structures of SLC26A2
マップデータ
試料
  • 複合体: SLC26A2 with sulfate
    • タンパク質・ペプチド: Sulfate transporter
  • リガンド: SULFATE ION
キーワードhuman solute carrier / SLC26A2 / sulfate transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC26A2 causes chondrodysplasias / sulfate transmembrane transport / Multifunctional anion exchangers / Transport and synthesis of PAPS / : / sulfate transmembrane transporter activity / chondrocyte proliferation / oxalate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity ...Defective SLC26A2 causes chondrodysplasias / sulfate transmembrane transport / Multifunctional anion exchangers / Transport and synthesis of PAPS / : / sulfate transmembrane transporter activity / chondrocyte proliferation / oxalate transmembrane transporter activity / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride transmembrane transporter activity / microvillus membrane / chondrocyte differentiation / ossification / apical plasma membrane / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sulphate anion transporter, conserved site / SLC26A transporters signature. / SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfate transporter
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Hu W / Song A
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM126626 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG064572 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI175646 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Substrate binding plasticity revealed by Cryo-EM structures of SLC26A2.
著者: Wenxin Hu / Alex Song / Hongjin Zheng
要旨: SLC26A2 is a vital solute carrier responsible for transporting essential nutritional ions, including sulfate, within the human body. Pathogenic mutations within SLC26A2 give rise to a spectrum of ...SLC26A2 is a vital solute carrier responsible for transporting essential nutritional ions, including sulfate, within the human body. Pathogenic mutations within SLC26A2 give rise to a spectrum of human diseases, ranging from lethal to mild symptoms. The molecular details regarding the versatile substrate-transporter interactions and the impact of pathogenic mutations on SLC26A2 transporter function remain unclear. Here, using cryo-electron microscopy, we determine three high-resolution structures of SLC26A2 in complexes with different substrates. These structures unveil valuable insights, including the distinct features of the homodimer assembly, the dynamic nature of substrate binding, and the potential ramifications of pathogenic mutations. This structural-functional information regarding SLC26A2 will advance our understanding of cellular sulfate transport mechanisms and provide foundations for future therapeutic development against various human diseases.
履歴
登録2023年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月22日-
マップ公開2024年5月22日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41429.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41429.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264.32 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264.32 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.5310755 - 0.8190206
平均 (標準偏差)0.0015313659 (±0.01688113)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 264.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41429_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41429_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SLC26A2 with sulfate

全体名称: SLC26A2 with sulfate
要素
  • 複合体: SLC26A2 with sulfate
    • タンパク質・ペプチド: Sulfate transporter
  • リガンド: SULFATE ION

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超分子 #1: SLC26A2 with sulfate

超分子名称: SLC26A2 with sulfate / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Sulfate transporter

分子名称: Sulfate transporter / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.410359 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HRILIERQEK SDTNFKEFVI KKLQKNCQCS PAKAKNMILG FLPVLQWLPK YDLKKNILGD VMSGLIVGIL LVPQSIAYSL LAGQEPVYG LYTSFFASII YFLLGTSRHI SVGIFGVLCL MIGETVDREL QKAGYDNAHS APSLGMVSNG STLLNHTSDR I CDKSCYAI ...文字列:
HRILIERQEK SDTNFKEFVI KKLQKNCQCS PAKAKNMILG FLPVLQWLPK YDLKKNILGD VMSGLIVGIL LVPQSIAYSL LAGQEPVYG LYTSFFASII YFLLGTSRHI SVGIFGVLCL MIGETVDREL QKAGYDNAHS APSLGMVSNG STLLNHTSDR I CDKSCYAI MVGSTVTFIA GVYQVAMGFF QVGFVSVYLS DALLSGFVTG ASFTILTSQA KYLLGLNLPR TNGVGSLITT WI HVFRNIH KTNLCDLITS LLCLLVLLPT KELNEHFKSK LKAPIPIELV VVVAATLASH FGKLHENYNS SIAGHIPTGF MPP KVPEWN LIPSVAVDAI AISIIGFAIT VSLSEMFAKK HGYTVKANQE MYAIGFCNII PSFFHCFTTS AALAKTLVKE STGC HTQLS GVVTALVLLL VLLVIAPLFY SLQKSVLGVI TIVNLRGALR KFRDLPKMWS ISRMDTVIWF VTMLSSALLS TEIGL LVGV CFSIFCVILR TQKPKSSLLG LVEESEVFES VSAYKNLQIK PGIKIFRFVA PLYYINKECF KSALYKQTVN PILIKV AWK KAAKRKIKEK VVTLGGIQDE MSVQLSHDPL ELHTIVIDCS AIQFLDTAGI HTLKEVRRDY EAIGIQVLLA QCNPTVR DS LTNGEYCKKE EENLLFYSVY EAMAFAEVSK N

UniProtKB: Sulfate transporter

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分子 #2: SULFATE ION

分子名称: SULFATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: SO4
分子量理論値: 96.063 Da
Chemical component information

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 141916
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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