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万見
- EMDB-41425: Cryo-EM structure of DDB1dB:CRBN:PT-179:SD40, conformation 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41425
タイトルCryo-EM structure of DDB1dB:CRBN:PT-179:SD40, conformation 2
マップデータmain map, local refined with full mask
試料
  • 複合体: Ternary Complex of DDB1dB:CRBN:PT-179 with SD40
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein cereblon
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,SD40
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: 2-[(3S)-2,6-dioxopiperidin-3-yl]-5-(morpholin-4-yl)-1H-isoindole-1,3(2H)-dione
キーワードubiquitin / CRBN / directed evolution / Zinc finger / IMiD / Molecular Glue / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / lymphocyte differentiation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of mitotic cell cycle phase transition ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / lymphocyte differentiation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / mesoderm development / locomotory exploration behavior / carbohydrate transport / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / pericentric heterochromatin / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / positive regulation of gluconeogenesis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / erythrocyte differentiation / cell chemotaxis / nucleotide-excision repair / positive regulation of protein-containing complex assembly / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / chromatin organization / site of double-strand break / Neddylation / outer membrane-bounded periplasmic space / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / damaged DNA binding / periplasmic space / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) ...: / Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Zinc finger, C2H2 type / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / zinc finger / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / DNA-binding protein Ikaros / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Roy Burman SS / Hunkeler M / Fischer ES
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA214608 米国
Cancer Research Institute 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Continuous evolution of compact protein degradation tags regulated by selective molecular glues.
著者: Jaron A M Mercer / Stephan J DeCarlo / Shourya S Roy Burman / Vedagopuram Sreekanth / Andrew T Nelson / Moritz Hunkeler / Peter J Chen / Katherine A Donovan / Praveen Kokkonda / Praveen K ...著者: Jaron A M Mercer / Stephan J DeCarlo / Shourya S Roy Burman / Vedagopuram Sreekanth / Andrew T Nelson / Moritz Hunkeler / Peter J Chen / Katherine A Donovan / Praveen Kokkonda / Praveen K Tiwari / Veronika M Shoba / Arghya Deb / Amit Choudhary / Eric S Fischer / David R Liu /
要旨: Conditional protein degradation tags (degrons) are usually >100 amino acids long or are triggered by small molecules with substantial off-target effects, thwarting their use as specific modulators of ...Conditional protein degradation tags (degrons) are usually >100 amino acids long or are triggered by small molecules with substantial off-target effects, thwarting their use as specific modulators of endogenous protein levels. We developed a phage-assisted continuous evolution platform for molecular glue complexes (MG-PACE) and evolved a 36-amino acid zinc finger (ZF) degron (SD40) that binds the ubiquitin ligase substrate receptor cereblon in complex with PT-179, an orthogonal thalidomide derivative. Endogenous proteins tagged in-frame with SD40 using prime editing are degraded by otherwise inert PT-179. Cryo-electron microscopy structures of SD40 in complex with ligand-bound cereblon revealed mechanistic insights into the molecular basis of SD40's activity and specificity. Our efforts establish a system for continuous evolution of molecular glue complexes and provide ZF tags that overcome shortcomings associated with existing degrons.
履歴
登録2023年8月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月13日-
マップ公開2024年3月13日-
更新2024年4月3日-
現状2024年4月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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添付画像

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41425.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 320 pix.
= 278.88 Å		0.87 Å/pix.
x 320 pix.
= 278.88 Å		0.87 Å/pix.
x 320 pix.
= 278.88 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8715 Å
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表面レベル登録者による: 0.116
最小 - 最大-0.43984225 - 0.76670885
平均 (標準偏差)0.00026230427 (±0.017925702)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 278.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

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追加マップ: from local refinement with CRBN mask

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ファイルemd_41425_additional_2.map
注釈from local refinement with CRBN mask, half map A
投影像・断面図
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注釈from local refinement with CRBN mask, half map B
投影像・断面図
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注釈main map, post-processed by deepEMhancer
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注釈map from CRBN local refinement, post-processed with deepEMhancer
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ファイルemd_41425_half_map_1.map
注釈half map B
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ハーフマップ: half map A

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注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Ternary Complex of DDB1dB:CRBN:PT-179 with SD40

全体名称: Ternary Complex of DDB1dB:CRBN:PT-179 with SD40
要素
  • 複合体: Ternary Complex of DDB1dB:CRBN:PT-179 with SD40
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Protein cereblon
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,SD40
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: 2-[(3S)-2,6-dioxopiperidin-3-yl]-5-(morpholin-4-yl)-1H-isoindole-1,3(2H)-dione

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超分子 #1: Ternary Complex of DDB1dB:CRBN:PT-179 with SD40

超分子名称: Ternary Complex of DDB1dB:CRBN:PT-179 with SD40 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
分子量理論値: 201 KDa

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分子 #1: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 96.033945 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYNYV VTAQKPTAVN GCVTGHFTSA EDLNLLIAKN TRLEIYVVTA EGLRPVKEVG MYGKIAVME LFRPKGESKD LLFILTAKYN ACILEYKQSG ESIDIITRAH GNVQDRIGRP SETGIIGIID PECRMIGLRL Y DGLFKVIP ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYNYV VTAQKPTAVN GCVTGHFTSA EDLNLLIAKN TRLEIYVVTA EGLRPVKEVG MYGKIAVME LFRPKGESKD LLFILTAKYN ACILEYKQSG ESIDIITRAH GNVQDRIGRP SETGIIGIID PECRMIGLRL Y DGLFKVIP LDRDNKELKA FNIRLEELHV IDVKFLYGCQ APTICFVYQD PQGRHVKTYE VSLREKEFNK GPWKQENVEA EA SMVIAVP EPFGGAIIIG QESITYHNGD KYLAIAPPII KQSTIVCHNR VDPNGSRYLL GDMEGRLFML LLEKEEQMDG TVT LKDLRV ELLGETSIAE CLTYLDNGVV FVGSRLGDSQ LVKLNVDSNE QGSYVVAMET FTNLGPIVDM CVVDLERQGQ GQLV TCSGA FKEGSLRIIR NGIGGNGNSG EIQKLHIRTV PLYESPRKIC YQEVSQCFGV LSSRIEVQDT SGGTTALRPS ASTQA LSSS VSSSKLFSSS TAPHETSFGE EVEVHNLLII DQHTFEVLHA HQFLQNEYAL SLVSCKLGKD PNTYFIVGTA MVYPEE AEP KQGRIVVFQY SDGKLQTVAE KEVKGAVYSM VEFNGKLLAS INSTVRLYEW TTEKELRTEC NHYNNIMALY LKTKGDF IL VGDLMRSVLL LAYKPMEGNF EEIARDFNPN WMSAVEILDD DNFLGAENAF NLFVCQKDSA ATTDEERQHL QEVGLFHL G EFVNVFCHGS LVMQNLGETS TPTQGSVLFG TVNGMIGLVT SLSESWYNLL LDMQNRLNKV IKSVGKIEHS FWRSFHTER KTEPATGFID GDLIESFLDI SRPKMQEVVA NLQYDDGSGM KREATADDLI KVVEELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1, DNA damage-binding protein 1

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分子 #2: Protein cereblon

分子名称: Protein cereblon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 55.144594 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRGGSAHIV MVDAYKPTKG GSGMAGEGDQ QDAAHNMGNH LPLLPAESEE EDEMEVEDQD SKEAKKPNI INFDTSLPTS HTYLGADMEE FHGRTLHDDD SCQVIPVLPQ VMMILIPGQT LPLQLFHPQE VSMVRNLIQK D RTFAVLAY ...文字列:
MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRGGSAHIV MVDAYKPTKG GSGMAGEGDQ QDAAHNMGNH LPLLPAESEE EDEMEVEDQD SKEAKKPNI INFDTSLPTS HTYLGADMEE FHGRTLHDDD SCQVIPVLPQ VMMILIPGQT LPLQLFHPQE VSMVRNLIQK D RTFAVLAY SNVQEREAQF GTTAEIYAYR EEQDFGIEIV KVKAIGRQRF KVLELRTQSD GIQQAKVQIL PECVLPSTMS AV QLESLNK CQIFPSKPVS REDQCSYKWW QKYQKRKFHC ANLTSWPRWL YSLYDAETLM DRIKKQLREW DENLKDDSLP SNP IDFSYR VAACLPIDDV LRIQLLKIGS AIQRLRCELD IMNKCTSLCC KQCQETEITT KNEIFSLSLC GPMAAYVNPH GYVH ETLTV YKACNLNLIG RPSTEHSWFP GYAWTVAQCK ICASHIGWKF TATKKDMSPQ KFWGLTRSAL LPTIPDTEDE ISPDK VILC L

UniProtKB: Protein cereblon

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分子 #3: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,SD40

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,SD40
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: IZKF1/ZFP91 fusion construct that was further engineered to enhance binding of cereblon/DDB1 in the presence of IMiD derivatives
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.466012 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGLNDIFEAQ KIEWHEGSSH HHHHHGSSKI EEGKLVIWIN GDKGYNGLAE VGKKFEKDTG IKVTVEHPDK LEEKFPQVAA TGDGPDIIF WAHDRFGGYA QSGLLAEITP DKAFQDKLYP FTWDAVRYNG KLIAYPIAVE ALSLIYNKDL LPNPPKTWEE I PALDKELK ...文字列:
MGLNDIFEAQ KIEWHEGSSH HHHHHGSSKI EEGKLVIWIN GDKGYNGLAE VGKKFEKDTG IKVTVEHPDK LEEKFPQVAA TGDGPDIIF WAHDRFGGYA QSGLLAEITP DKAFQDKLYP FTWDAVRYNG KLIAYPIAVE ALSLIYNKDL LPNPPKTWEE I PALDKELK AKGKSALMFN LQEPYFTWPL IAADGGYAFK YENGKYDIKD VGVDNAGAKA GLTFLVDLIK NKHMNADTDY SI AEAAFNK GETAMTINGP WAWSNIDTSK VNYGVTVLPT FKGQPSKPFV GVLSAGINAA SPNKELAKEF LENYLLTDEG LEA VNKDKP LGAVALKSYE EELAKDPRIA ATMENAQKGE IMPNIPQMSA FWYAVRTAVI NAASGRQTVD EALKDAQTRI TKLE VLFQG PDYKDDDDKS GGGGLLLFCP ICGFTCRQKG NLLRHINLHT GEKLFKYHLY

UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, DNA-binding protein Ikaros

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: 2-[(3S)-2,6-dioxopiperidin-3-yl]-5-(morpholin-4-yl)-1H-isoindole-...

分子名称: 2-[(3S)-2,6-dioxopiperidin-3-yl]-5-(morpholin-4-yl)-1H-isoindole-1,3(2H)-dione
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MIQ
分子量理論値: 343.334 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2625 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
3.0 mMC9H15O6PTCEP

詳細: 20 mM HEPES/NaOH pH 7.0, 150 mM NaCl, and 3 mM TCEP. DMSO concentrations were kept below 2% (v/v)
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
詳細: Grids (Quantifoil UltrAuFoil R 1.2/1.3) were glow discharged in PELCO easiGlow (20 mA, 120s, 39 Pa)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP
詳細: Leica EM-GP plunge freezer with chamber conditions of 10 C and 90% relative humidity. Grids were first pre-incubated with 4 uL of 10 uM CRBN-agnostic IKZF1_140-196_Q146A,G151N for 1 minute ...詳細: Leica EM-GP plunge freezer with chamber conditions of 10 C and 90% relative humidity. Grids were first pre-incubated with 4 uL of 10 uM CRBN-agnostic IKZF1_140-196_Q146A,G151N for 1 minute and then blotted from behind for 4 s. Immediately, 4 uL of mixture 1 diluted 10-fold--with the dilution buffer during the 1-minute incubation time--was applied to the grids before blotting for 4 s and plunging into liquid ethane at -181 C..
詳細DDB1dB_CRBN, PT-179and SD40 were mixed and incubated on ice for 1 hour at final concentration of 10.5, 105, and 21 uM. Then diluted 10-fold before blotting.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 16340 / 平均露光時間: 2.497 sec. / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
詳細: Movies (50 frames) collected using beam-shift with 9 holes per stage position (3x3 pattern)
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 6798113
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0) / 使用した粒子像数: 244713
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.0)
最終 3次元分類クラス数: 10 / 平均メンバー数/クラス: 169059 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8g46

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5fqd

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6h0f

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Phenix real-space refinement without rigid body, with ADP.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 71
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8tnr:
Cryo-EM structure of DDB1dB:CRBN:PT-179:SD40, conformation 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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