[日本語] English
万見
- EMDB-41377: Human proteasome alpha ring assembly intermediate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41377
タイトルHuman proteasome alpha ring assembly intermediate
マップデータ
試料
  • 複合体: proteasome alpha ring assembly intermediate
    • タンパク質・ペプチド: x 11種
キーワードproteasome / proteasome assembly / PAC3 / PAC4 / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell precursor proliferation / purine ribonucleoside triphosphate binding / protein folding chaperone complex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / proteasome core complex assembly / Somitogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling ...cerebellar granule cell precursor proliferation / purine ribonucleoside triphosphate binding / protein folding chaperone complex / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / proteasome core complex assembly / Somitogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / proteasome binding / myofibril / immune system process / NF-kappaB binding / proteasome assembly / chaperone-mediated protein complex assembly / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / sarcomere / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / lipopolysaccharide binding / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / P-body / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / response to virus / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / nuclear matrix / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / ER-Phagosome pathway / regulation of inflammatory response / secretory granule lumen / endopeptidase activity / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Ub-specific processing proteases / cilium / ribosome / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 3 / Proteasome assembly chaperone 3 / : / Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 2, eukaryotic / Proteasome assembly chaperone 2 / Proteasome assembly chaperone 2 superfamily ...Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 3 / Proteasome assembly chaperone 3 / : / Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 2, eukaryotic / Proteasome assembly chaperone 2 / Proteasome assembly chaperone 2 superfamily / PAC2 family / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome assembly chaperone 1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome assembly chaperone 4 / Proteasome assembly chaperone 2 / Proteasome assembly chaperone 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Zhang H / Zhao J
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM147487 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD026926 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA030199 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis of human 20S proteasome biogenesis.
著者: Hanxiao Zhang / Chenyu Zhou / Zarith Mohammad / Jianhua Zhao /
要旨: New proteasomes are produced to accommodate increases in cellular catabolic demand and prevent the accumulation of cytotoxic proteins. Formation of the proteasomal 20S core complex relies on the ...New proteasomes are produced to accommodate increases in cellular catabolic demand and prevent the accumulation of cytotoxic proteins. Formation of the proteasomal 20S core complex relies on the function of the five chaperones PAC1-4 and POMP. Here, to understand how these chaperones facilitate proteasome assembly, we tagged the endogenous chaperones using CRISPR/Cas gene editing and examined the chaperone-bound complexes by cryo-EM. We observe an early α-ring intermediate subcomplex that is stabilized by PAC1-4, which transitions to β-ring assembly upon dissociation of PAC3/PAC4 and rearrangement of the PAC1 N-terminal tail. Completion of the β-ring and dimerization of half-proteasomes repositions critical lysine K33 to trigger cleavage of the β pro-peptides, leading to the concerted dissociation of POMP and PAC1/PAC2 to yield mature 20S proteasomes. This study reveals structural insights into critical points along the assembly pathway of the human proteasome and provides a molecular blueprint for 20S biogenesis.
履歴
登録2023年7月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月23日-
マップ公開2024年10月23日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_41377.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41377.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.0
最小 - 最大-19.07255 - 42.245804
平均 (標準偏差)-0.000000003915928 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_41377_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_41377_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_41377_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : proteasome alpha ring assembly intermediate

全体名称: proteasome alpha ring assembly intermediate
要素
  • 複合体: proteasome alpha ring assembly intermediate
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-7
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome assembly chaperone 1
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome assembly chaperone 2
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome assembly chaperone 3
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome assembly chaperone 4

+
超分子 #1: proteasome alpha ring assembly intermediate

超分子名称: proteasome alpha ring assembly intermediate / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293F / 細胞中の位置: cytoplasm

+
分子 #1: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.927535 KDa
配列文字列: MAERGYSFSL TTFSPSGKLV QIEYALAAVA GGAPSVGIKA ANGVVLATEK KQKSILYDER SVHKVEPITK HIGLVYSGMG PDYRVLVHR ARKLAQQYYL VYQEPIPTAQ LVQRVASVMQ EYTQSGGVRP FGVSLLICGW NEGRPYLFQS DPSGAYFAWK A TAMGKNYV ...文字列:
MAERGYSFSL TTFSPSGKLV QIEYALAAVA GGAPSVGIKA ANGVVLATEK KQKSILYDER SVHKVEPITK HIGLVYSGMG PDYRVLVHR ARKLAQQYYL VYQEPIPTAQ LVQRVASVMQ EYTQSGGVRP FGVSLLICGW NEGRPYLFQS DPSGAYFAWK A TAMGKNYV NGKTFLEKRY NEDLELEDAI HTAILTLKES FEGQMTEDNI EVGICNEAGF RRLTPTEVKD YLAAIA

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #2: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.525842 KDa
配列文字列: MSRRYDSRTT IFSPEGRLYQ VEYAMEAIGH AGTCLGILAN DGVLLAAERR NIHKLLDEVF FSEKIYKLNE DMACSVAGIT SDANVLTNE LRLIAQRYLL QYQEPIPCEQ LVTALCDIKQ AYTQFGGKRP FGVSLLYIGW DKHYGFQLYQ SDPSGNYGGW K ATCIGNNS ...文字列:
MSRRYDSRTT IFSPEGRLYQ VEYAMEAIGH AGTCLGILAN DGVLLAAERR NIHKLLDEVF FSEKIYKLNE DMACSVAGIT SDANVLTNE LRLIAQRYLL QYQEPIPCEQ LVTALCDIKQ AYTQFGGKRP FGVSLLYIGW DKHYGFQLYQ SDPSGNYGGW K ATCIGNNS AAAVSMLKQD YKEGEMTLKS ALALAIKVLN KTMDVSKLSA EKVEIATLTR ENGKTVIRVL KQKEVEQLIK KH EEEEAKA EREKKEKEQK EKDK

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.929891 KDa
配列文字列: MSYDRAITVF SPDGHLFQVE YAQEAVKKGS TAVGVRGRDI VVLGVEKKSV AKLQDERTVR KICALDDNVC MAFAGLTADA RIVINRARV ECQSHRLTVE DPVTVEYITR YIASLKQRYT QSNGRRPFGI SALIVGFDFD GTPRLYQTDP SGTYHAWKAN A IGRGAKSV ...文字列:
MSYDRAITVF SPDGHLFQVE YAQEAVKKGS TAVGVRGRDI VVLGVEKKSV AKLQDERTVR KICALDDNVC MAFAGLTADA RIVINRARV ECQSHRLTVE DPVTVEYITR YIASLKQRYT QSNGRRPFGI SALIVGFDFD GTPRLYQTDP SGTYHAWKAN A IGRGAKSV REFLEKNYTD EAIETDDLTI KLVIKALLEV VQSGGKNIEL AVMRRDQSLK ILNPEEIEKY VAEIEKEKEE NE KKKQKKA S

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.435977 KDa
配列文字列: MFLTRSEYDR GVNTFSPEGR LFQVEYAIEA IKLGSTAIGI QTSEGVCLAV EKRITSPLME PSSIEKIVEI DAHIGCAMSG LIADAKTLI DKARVETQNH WFTYNETMTV ESVTQAVSNL ALQFGEEDAD PGAMSRPFGV ALLFGGVDEK GPQLFHMDPS G TFVQCDAR ...文字列:
MFLTRSEYDR GVNTFSPEGR LFQVEYAIEA IKLGSTAIGI QTSEGVCLAV EKRITSPLME PSSIEKIVEI DAHIGCAMSG LIADAKTLI DKARVETQNH WFTYNETMTV ESVTQAVSNL ALQFGEEDAD PGAMSRPFGV ALLFGGVDEK GPQLFHMDPS G TFVQCDAR AIGSASEGAQ SSLQEVYHKS MTLKEAIKSS LIILKQVMEE KLNATNIELA TVQPGQNFHM FTKEELEEVI KD I

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.595627 KDa
配列文字列: MFRNQYDNDV TVWSPQGRIH QIEYAMEAVK QGSATVGLKS KTHAVLVALK RAQSELAAHQ KKILHVDNHI GISIAGLTAD ARLLCNFMR QECLDSRFVF DRPLPVSRLV SLIGSKTQIP TQRYGRRPYG VGLLIAGYDD MGPHIFQTCP SANYFDCRAM S IGARSQSA ...文字列:
MFRNQYDNDV TVWSPQGRIH QIEYAMEAVK QGSATVGLKS KTHAVLVALK RAQSELAAHQ KKILHVDNHI GISIAGLTAD ARLLCNFMR QECLDSRFVF DRPLPVSRLV SLIGSKTQIP TQRYGRRPYG VGLLIAGYDD MGPHIFQTCP SANYFDCRAM S IGARSQSA RTYLERHMSE FMECNLNELV KHGLRALRET LPAEQDLTTK NVSIGIVGKD LEFTIYDDDD VSPFLEGLEE RP QRKAQPA QPADEPAEKA DEPMEH

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.469252 KDa
配列文字列: MSSIGTGYDL SASTFSPDGR VFQVEYAMKA VENSSTAIGI RCKDGVVFGV EKLVLSKLYE EGSNKRLFNV DRHVGMAVAG LLADARSLA DIAREEASNF RSNFGYNIPL KHLADRVAMY VHAYTLYSAV RPFGCSFMLG SYSVNDGAQL YMIDPSGVSY G YWGCAIGK ...文字列:
MSSIGTGYDL SASTFSPDGR VFQVEYAMKA VENSSTAIGI RCKDGVVFGV EKLVLSKLYE EGSNKRLFNV DRHVGMAVAG LLADARSLA DIAREEASNF RSNFGYNIPL KHLADRVAMY VHAYTLYSAV RPFGCSFMLG SYSVNDGAQL YMIDPSGVSY G YWGCAIGK ARQAAKTEIE KLQMKEMTCR DIVKEVAKII YIVHDEVKDK AFELELSWVG ELTNGRHEIV PKDIREEAEK YA KESLKEE DESDDDNM

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #7: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.432459 KDa
配列文字列: MSRGSSAGFD RHITIFSPEG RLYQVEYAFK AINQGGLTSV AVRGKDCAVI VTQKKVPDKL LDSSTVTHLF KITENIGCVM TGMTADSRS QVQRARYEAA NWKYKYGYEI PVDMLCKRIA DISQVYTQNA EMRPLGCCMI LIGIDEEQGP QVYKCDPAGY Y CGFKATAA ...文字列:
MSRGSSAGFD RHITIFSPEG RLYQVEYAFK AINQGGLTSV AVRGKDCAVI VTQKKVPDKL LDSSTVTHLF KITENIGCVM TGMTADSRS QVQRARYEAA NWKYKYGYEI PVDMLCKRIA DISQVYTQNA EMRPLGCCMI LIGIDEEQGP QVYKCDPAGY Y CGFKATAA GVKQTESTSF LEKKVKKKFD WTFEQTVETA ITCLSTVLSI DFKPSEIEVG VVTVENPKFR ILTEAEIDAH LV ALAERD

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

+
分子 #8: Proteasome assembly chaperone 1

分子名称: Proteasome assembly chaperone 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.891887 KDa
配列文字列: MAATFFGEVV KAPCRAGTED EEEEEEGRRE TPEDREVRLQ LARKREVRLL RRQTKTSLEV SLLEKYPCSK FIIAIGNNAV AFLSSFVMN SGVWEEVGCA KLWNEWCRTT DTTHLSSTEA FCVFYHLKSN PSVFLCQCSC YVAEDQQYQW LEKVFGSCPR K NMQITILT ...文字列:
MAATFFGEVV KAPCRAGTED EEEEEEGRRE TPEDREVRLQ LARKREVRLL RRQTKTSLEV SLLEKYPCSK FIIAIGNNAV AFLSSFVMN SGVWEEVGCA KLWNEWCRTT DTTHLSSTEA FCVFYHLKSN PSVFLCQCSC YVAEDQQYQW LEKVFGSCPR K NMQITILT CRHVTDYKTS ESTGSLPSPF LRALKTQNFK DSACCPLLEQ PNIVHDLPAA VLSYCQVWKI PAILYLCYTD VM KLDLITV EAFKPILSTR SLKGLVKNIP QSTEILKKLM TTNEIQSNIY T

UniProtKB: Proteasome assembly chaperone 1

+
分子 #9: Proteasome assembly chaperone 2

分子名称: Proteasome assembly chaperone 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.423041 KDa
配列文字列: MFVPCGESAP DLAGFTLLMP AVSVGNVGQL AMDLIISTLN MSKIGYFYTD CLVPMVGNNP YATTEGNSTE LSINAEVYSL PSRKLVALQ LRSIFIKYKS KPFCEKLLSW VKSSGCARVI VLSSSHSYQR NDLQLRSTPF RYLLTPSMQK SVQNKIKSLN W EEMEKSRC ...文字列:
MFVPCGESAP DLAGFTLLMP AVSVGNVGQL AMDLIISTLN MSKIGYFYTD CLVPMVGNNP YATTEGNSTE LSINAEVYSL PSRKLVALQ LRSIFIKYKS KPFCEKLLSW VKSSGCARVI VLSSSHSYQR NDLQLRSTPF RYLLTPSMQK SVQNKIKSLN W EEMEKSRC IPEIDDSEFC IRIPGGGITK TLYDESCSKE IQMAVLLKFV SEGDNIPDAL GLVEYLNEWL QILKPLSDDP TV SASRWKI PSSWRLLFGS GLPPALF

UniProtKB: Proteasome assembly chaperone 2

+
分子 #10: Proteasome assembly chaperone 3

分子名称: Proteasome assembly chaperone 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.118439 KDa
配列文字列:
MEDTPLVISK QKTEVVCGVP TQVVCTAFSS HILVVVTQFG KMGTLVSLEP SSVASDVSKP VLTTKVLLGQ DEPLIHVFAK NLVAFVSQE AGNRAVLLAV AVKDKSMEGL KALREVIRVC QVW

UniProtKB: Proteasome assembly chaperone 3

+
分子 #11: Proteasome assembly chaperone 4

分子名称: Proteasome assembly chaperone 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.789648 KDa
配列文字列:
MEGLVVAAGG DVSLHNFSAR LWEQLVHFHV MRLTDSLFLW VGATPHLRNL AVAMCSRYDS IPVSTSLLGD TSDTTSTGLA QRLARKTNK QVFVSYNLQN TDSNFALLVE NRIKEEMEAF PEKF

UniProtKB: Proteasome assembly chaperone 4

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 111057
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る