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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41356 | |||||||||
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タイトル | Structure of the C. elegans TMC-2 complex | |||||||||
マップデータ | Structure of the C. elegans TMC-2 complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | Mechanosensory transduction Macromolecular complex / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 striated muscle dense body / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / inner ear morphogenesis / calcium ion homeostasis / sensory perception of sound / calcium ion binding / magnesium ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Caenorhabditis elegans (センチュウ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Clark S / Jeong H / Goehring A / Posert R / Gouaux E | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024 タイトル: The structure of the TMC-2 complex suggests roles of lipid-mediated subunit contacts in mechanosensory transduction. 著者: Sarah Clark / Hanbin Jeong / Rich Posert / April Goehring / Eric Gouaux / 要旨: Mechanotransduction is the process by which a mechanical force, such as touch, is converted into an electrical signal. Transmembrane channel-like (TMC) proteins are an evolutionarily conserved family ...Mechanotransduction is the process by which a mechanical force, such as touch, is converted into an electrical signal. Transmembrane channel-like (TMC) proteins are an evolutionarily conserved family of membrane proteins whose function has been linked to a variety of mechanosensory processes, including hearing and balance sensation in vertebrates and locomotion in . TMC1 and TMC2 are components of ion channel complexes, but the molecular features that tune these complexes to diverse mechanical stimuli are unknown. express two TMC homologs, TMC-1 and TMC-2, both of which are the likely pore-forming subunits of mechanosensitive ion channels but differ in their expression pattern and functional role in the worm. Here, we present the single-particle cryo-electron microscopy structure of the native TMC-2 complex isolated from . The complex is composed of two copies of the pore-forming TMC-2 subunit, the calcium and integrin binding protein CALM-1 and the transmembrane inner ear protein TMIE. Comparison of the TMC-2 complex to the recently published cryo-EM structure of the TMC-1 complex highlights conserved protein-lipid interactions, as well as a π-helical structural motif in the pore-forming helices, that together suggest a mechanism for TMC-mediated mechanosensory transduction. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41356.map.gz | 169.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41356-v30.xml emd-41356.xml | 23.3 KB 23.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_41356_fsc.xml | 16 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_41356.png | 120.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41356.cif.gz | 7.2 KB | ||
その他 | emd_41356_additional_1.map.gz emd_41356_half_map_1.map.gz emd_41356_half_map_2.map.gz | 170.5 MB 322.2 MB 322.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41356 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41356 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41356_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_41356_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41356_validation.xml.gz | 24.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41356_validation.cif.gz | 31.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41356 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41356 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8tkpMC 41432 M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41356.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of the C. elegans TMC-2 complex | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.831 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Additional Map
ファイル | emd_41356_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Additional Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map 1
ファイル | emd_41356_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half Map 2
ファイル | emd_41356_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half Map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : C. elegans TMC-2 complex
+超分子 #1: C. elegans TMC-2 complex
+分子 #1: Transmembrane channel-like protein 2
+分子 #2: CALMyrin (Calcium and Integrin Binding protein) homolog
+分子 #3: Transmembrane inner ear expressed protein
+分子 #6: DOCOSANE
+分子 #7: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine
+分子 #8: HEXADECANE
+分子 #9: CHOLESTEROL
+分子 #10: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #11: CALCIUM ION
+分子 #12: PALMITIC ACID
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | tissue |
-試料調製
濃度 | 0.003 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl, 0.02% GDN |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 0.2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | Native TMC-2 complex, isolated from transgenic C. elegans. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |