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- EMDB-41298: CryoEM structure of Myxococcus xanthus type IV pilus -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41298
タイトルCryoEM structure of Myxococcus xanthus type IV pilus
マップデータ
試料
  • 複合体: Myxococcus xanthus type IV pilus
    • タンパク質・ペプチド: Type IV major pilin protein PilA
キーワードfilament / helical reconstruction / CryoEM / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


Type IV pilin PilA / : / Type IV pilin PilA / : / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Type IV major pilin protein PilA
類似検索 - 構成要素
生物種Myxococcus xanthus DK 1622 (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Zheng W / Egelman EH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: Large pilin subunits provide distinct structural and mechanical properties for the type IV pilus.
著者: Anke Treuner-Lange / Weili Zheng / Albertus Viljoen / Steffi Lindow / Marco Herfurth / Yves F Dufrêne / Lotte Søgaard-Andersen / Edward H Egelman
要旨: Type IV pili (T4P) are ubiquitous bacterial cell surface filaments important for surface motility, adhesion to biotic and abiotic surfaces, DNA uptake, biofilm formation, and virulence. T4P are built ...Type IV pili (T4P) are ubiquitous bacterial cell surface filaments important for surface motility, adhesion to biotic and abiotic surfaces, DNA uptake, biofilm formation, and virulence. T4P are built from thousands of copies of the major pilin subunit and tipped by a complex composed of minor pilins and in some systems also the PilY1 adhesin. While the major pilins of structurally characterized T4P have lengths of up to 161 residues, the major pilin PilA of is unusually large with 208 residues. All major pilins have a highly conserved N-terminal domain and a highly variable C-terminal domain, and the additional residues in the PilA are due to a larger C-terminal domain. We solved the structure of the T4P (T4P ) at a resolution of 3.0 Å using cryo-electron microscopy (cryo-EM). The T4P follows the structural blueprint observed in other T4P with the pilus core comprised of the extensively interacting N-terminal α1-helices while the globular domains decorate the T4P surface. The atomic model of PilA built into this map shows that the large C-terminal domain has much more extensive intersubunit contacts than major pilins in other T4P. As expected from these greater contacts, the bending and axial stiffness of the T4P is significantly higher than that of other T4P and supports T4P-dependent motility on surfaces of different stiffnesses. Notably, T4P variants with interrupted intersubunit interfaces had decreased bending stiffness and strongly reduced motility on all surfaces. These observations support an evolutionary scenario whereby the large major pilin enables the formation of a rigid T4P that expands the environmental conditions in which the T4P system functions.
履歴
登録2023年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月9日-
マップ公開2023年8月9日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41298.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41298.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å		1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.75
最小 - 最大-2.4213235 - 4.064965
平均 (標準偏差)0.00749419 (±0.14990683)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41298_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41298_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Myxococcus xanthus type IV pilus

全体名称: Myxococcus xanthus type IV pilus
要素
  • 複合体: Myxococcus xanthus type IV pilus
    • タンパク質・ペプチド: Type IV major pilin protein PilA

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超分子 #1: Myxococcus xanthus type IV pilus

超分子名称: Myxococcus xanthus type IV pilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Myxococcus xanthus DK 1622 (バクテリア)

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分子 #1: Type IV major pilin protein PilA

分子名称: Type IV major pilin protein PilA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Myxococcus xanthus DK 1622 (バクテリア)
分子量理論値: 21.932318 KDa
配列文字列: FTLIELMIVV AIIGILAAIA IPNFIKFQAR SKQSEAKTNL KALYTAQKSF FSEKDRYSDF ANEIGFAPER GNRYGYRVSA AAGDCEVRN AADLPVPAAG VPCISNDSFR FGANSAIDDP TPVVARFVPQ GAAGWNTTLG VQPTIADCPN CNFFAGARGN A DNEATFDD ...文字列:
FTLIELMIVV AIIGILAAIA IPNFIKFQAR SKQSEAKTNL KALYTAQKSF FSEKDRYSDF ANEIGFAPER GNRYGYRVSA AAGDCEVRN AADLPVPAAG VPCISNDSFR FGANSAIDDP TPVVARFVPQ GAAGWNTTLG VQPTIADCPN CNFFAGARGN A DNEATFDD WVIAGFEGSG QVGPCSEAGN VASGTPYNTR NDVACDGAAQ

UniProtKB: Type IV major pilin protein PilA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 10.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 100.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 1300000
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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