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万見
- EMDB-41259: Catalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 me... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41259
タイトルCatalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 methyltransferase SUV420H1
マップデータMap of SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
試料
  • 複合体: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
キーワードChromatin / Histone H4 modification / Methyltransferase / GENE REGULATION
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Abini-Agbomson S / Armache K-J
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
The Mark Foundation 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM088118 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Catalytic and non-catalytic mechanisms of histone H4 lysine 20 methyltransferase SUV420H1.
著者: Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Rochelle M Shih / Laura Hsieh / Tracy Lou / Pablo De Ioannes / Nikita Vasilyev / Rachel Lee / Miao Wang / Matthew D Simon / Jean-Paul Armache / ...著者: Stephen Abini-Agbomson / Kristjan Gretarsson / Rochelle M Shih / Laura Hsieh / Tracy Lou / Pablo De Ioannes / Nikita Vasilyev / Rachel Lee / Miao Wang / Matthew D Simon / Jean-Paul Armache / Evgeny Nudler / Geeta Narlikar / Shixin Liu / Chao Lu / Karim-Jean Armache /
要旨: SUV420H1 di- and tri-methylates histone H4 lysine 20 (H4K20me2/H4K20me3) and plays crucial roles in DNA replication, repair, and heterochromatin formation. It is dysregulated in several cancers. Many ...SUV420H1 di- and tri-methylates histone H4 lysine 20 (H4K20me2/H4K20me3) and plays crucial roles in DNA replication, repair, and heterochromatin formation. It is dysregulated in several cancers. Many of these processes were linked to its catalytic activity. However, deletion and inhibition of SUV420H1 have shown distinct phenotypes, suggesting that the enzyme likely has uncharacterized non-catalytic activities. Our cryoelectron microscopy (cryo-EM), biochemical, biophysical, and cellular analyses reveal how SUV420H1 recognizes its nucleosome substrates, and how histone variant H2A.Z stimulates its catalytic activity. SUV420H1 binding to nucleosomes causes a dramatic detachment of nucleosomal DNA from the histone octamer, which is a non-catalytic activity. We hypothesize that this regulates the accessibility of large macromolecular complexes to chromatin. We show that SUV420H1 can promote chromatin condensation, another non-catalytic activity that we speculate is needed for its heterochromatin functions. Together, our studies uncover and characterize the catalytic and non-catalytic mechanisms of SUV420H1, a key histone methyltransferase that plays an essential role in genomic stability.
履歴
登録2023年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月6日-
マップ公開2023年9月6日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41259.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41259.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.28 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.28 Å		1.08 Å/pix.
x 320 pix.
= 345.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.079 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.272
最小 - 最大0.0 - 1.4036038
平均 (標準偏差)0.004391437 (±0.036927838)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 345.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A of SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

ファイルemd_41259_half_map_1.map
注釈Half map A of SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B of SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

ファイルemd_41259_half_map_2.map
注釈Half map B of SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

全体名称: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex
要素
  • 複合体: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

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超分子 #1: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex

超分子名称: SUV420H1-H2A.Z nucleosome complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5, #7, #6
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
2.0 mMC4H10O2S2DTT

詳細: 50 mM HEPES pH 7.9, 100 mM NaCl, 2 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 459401
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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