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- EMDB-41246: Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus niv... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41246
タイトルCryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus nivalis lectin chromatography
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus nivalis lectin chromatography
    • タンパク質・ペプチド: 1059 SOSIP Surface protein gp120
    • タンパク質・ペプチド: 1059 SOSIP Transmembrane protein gp41
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードHIV-1 / Glycoprotein / Lectin / Trimer / VIRAL PROTEIN
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Parsons RJ / Pothula K / Acharya P
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01 AI145687 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54 AI170752 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U01 AI169587 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Conformational flexibility of HIV-1 envelope glycoproteins modulates transmitted/founder sensitivity to broadly neutralizing antibodies.
著者: Durgadevi Parthasarathy / Karunakar Reddy Pothula / Sneha Ratnapriya / Héctor Cervera Benet / Ruth Parsons / Xiao Huang / Salam Sammour / Katarzyna Janowska / Miranda Harris / Joseph ...著者: Durgadevi Parthasarathy / Karunakar Reddy Pothula / Sneha Ratnapriya / Héctor Cervera Benet / Ruth Parsons / Xiao Huang / Salam Sammour / Katarzyna Janowska / Miranda Harris / Joseph Sodroski / Priyamvada Acharya / Alon Herschhorn /
要旨: HIV-1 envelope glycoproteins (Envs) of most primary HIV-1 strains exist in closed conformation and infrequently sample open states, limiting access to internal epitopes. Thus, immunogen design aims ...HIV-1 envelope glycoproteins (Envs) of most primary HIV-1 strains exist in closed conformation and infrequently sample open states, limiting access to internal epitopes. Thus, immunogen design aims to mimic the closed Env conformation as preferred target for eliciting broadly neutralizing antibodies (bnAbs). Here we identify incompletely closed Env conformations of 6 out of 13 transmitted/founder (T/F) strains that are sensitive to antibodies that recognize internal epitopes typically exposed on open Envs. A 3.6 Å cryo-electron microscopy structure of unliganded, incompletely closed T/F Envs (1059-SOSIP) reveals protomer motion that increased sampling of states with incompletely closed trimer apex. We reconstruct de novo the post-transmission evolutionary pathway of a second T/F. Evolved viruses exhibit increased Env resistance to cold, soluble CD4 and 19b, all of which correlate with closing of the adapted Env trimer. Lastly, we show that the ultra-broad N6 bnAb efficiently recognizes different Env conformations and exhibits improved antiviral breadth against VRC01-resistant Envs isolated during the first-in-humans antibody-mediated-prevention trial.
履歴
登録2023年7月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月28日-
マップ公開2024年8月28日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41246.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41246.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 280 pix.
= 302.4 Å		1.08 Å/pix.
x 280 pix.
= 302.4 Å		1.08 Å/pix.
x 280 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.4690934 - 2.1104517
平均 (標準偏差)0.00024229178 (±0.04223845)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 302.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus niv...

全体名称: Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus nivalis lectin chromatography
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus nivalis lectin chromatography
    • タンパク質・ペプチド: 1059 SOSIP Surface protein gp120
    • タンパク質・ペプチド: 1059 SOSIP Transmembrane protein gp41
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus niv...

超分子名称: Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus nivalis lectin chromatography
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 217.5 KDa

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分子 #1: 1059 SOSIP Surface protein gp120

分子名称: 1059 SOSIP Surface protein gp120 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 55.390684 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: AEQLWVTVYY GVPVWKEATT TLFCASDAKA YTAEAHNVWA THACVPTDPN PQEVVLENVT ENFNMWKNNM VEQMHEDIIS LWDQSLKPC VKLTPLCVTL NCTDLANNTN LANNTNSSIS SWEKMEKGEI KNCSFNITTV IKDKIQKNYA LFNRLDIVPI D DDDTNVTN ...文字列:
AEQLWVTVYY GVPVWKEATT TLFCASDAKA YTAEAHNVWA THACVPTDPN PQEVVLENVT ENFNMWKNNM VEQMHEDIIS LWDQSLKPC VKLTPLCVTL NCTDLANNTN LANNTNSSIS SWEKMEKGEI KNCSFNITTV IKDKIQKNYA LFNRLDIVPI D DDDTNVTN NASYRLISCN TSVITQACPK ISFEPIPIHY CAPAGFAILK CNDKKFNGTG PCTNVSTVQC THGIKPVVST QL LLNGSLA EEEVVIRSEN FTDNVKTIIV QLNESVIINC TRPNNNTRKS ITFGPGRAFY TTGDIIGDIR KAYCNISSTQ WNN TLRQIA RRLREQFKDK TIVFNSSSGG DPEIVMHSFN CGGEFFYCNT TQLFNSTWNG NDTGEFNNTG KNITYITLPC RIKQ IINMW QEVGKAMYAP PIAGQIRCSS NITGILLTRD GGNSSEDKEI FRPEGGNMRD NWRSELYKYK VVKIEPLGVA PTKCK RRVV QRRRRRR

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分子 #2: 1059 SOSIP Transmembrane protein gp41

分子名称: 1059 SOSIP Transmembrane protein gp41 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 17.258609 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
AVGIGAVFLG FLGAAGSTMG AASMTLTVQA RLLLSGIVQQ QNNLLRAPEA QQHLLQLTVW GIKQLQARVL AVERYLKDQQ LLGIWGCSG KLICCTAVPW NASWSNRSLD NIWNNMTWME WDREINNYTN LIYNLIEESQ NQQEKNEQEL LELD

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 11 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Leica EM GP2.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 59.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The data were processed in cryoSPARCv4.01. Movies were aligned using Patch Motion Correction and the non-dose weighted aligned micrographs were used for the CTF correction with PatchCTF Estimation.
粒子像選択選択した数: 7260519
詳細: In the first round of particle selection, particles were picked with a box size of 280 angstroms using the Blob picker with a circular blob having a maximum diameter of 240 angstroms and ...詳細: In the first round of particle selection, particles were picked with a box size of 280 angstroms using the Blob picker with a circular blob having a maximum diameter of 240 angstroms and these particles were subjected to multiple rounds of 2D classification.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 737588
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.01)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7lx2


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 51.14
得られたモデル

PDB-8tgw:
Cryo-EM structure of 1059 SOSIP trimer purified via Galanthus nivalis lectin chromatography

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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