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万見
- EMDB-41232: Cryo-EM structure of the Methanosarcina mazei glutamine synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41232
タイトルCryo-EM structure of the Methanosarcina mazei glutamine synthetase (GS) with Met-Sox-P and ADP
マップデータMm GS TS map
試料
  • 複合体: M. mazei Glutamine Synthetase (GS) transition state complex
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードglutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / GS / transition state (遷移状態) / MSO / Met-Sox-P / ADP (アデノシン二リン酸) / LIGASE (リガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina mazei Go1 (メタノサルキナ属)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Schumacher MA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM130290 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: M. mazei glutamine synthetase and glutamine synthetase-GlnK1 structures reveal enzyme regulation by oligomer modulation.
著者: Maria A Schumacher / Raul Salinas / Brady A Travis / Rajiv Ranjan Singh / Nicholas Lent /
要旨: Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi- ...Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi-oligomeric machines. Here we describe a structural dissection of the archaeal Methanosarcina mazei (Mm) GS and its regulation. We show that Mm GS forms unstable dodecamers. Strikingly, we show this Mm GS oligomerization property is leveraged for a unique mode of regulation whereby labile Mm GS hexamers are stabilized by binding the nitrogen regulatory protein, GlnK1. Our GS-GlnK1 structure shows that GlnK1 functions as molecular glue to affix GS hexamers together, stabilizing formation of GS active-sites. These data, therefore, reveal the structural basis for a unique form of enzyme regulation by oligomer modulation.
履歴
登録2023年7月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月15日-
マップ公開2023年11月15日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41232.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Mm GS TS map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.332
最小 - 最大-1.1248556 - 1.6480627
平均 (標準偏差)0.001777879 (±0.07980678)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 246.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Mm GS TS half map A

ファイルemd_41232_half_map_1.map
注釈Mm GS TS half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Mm GS TS half map B

ファイルemd_41232_half_map_2.map
注釈Mm GS TS half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : M. mazei Glutamine Synthetase (GS) transition state complex

全体名称: M. mazei Glutamine Synthetase (GS) transition state complex
要素
  • 複合体: M. mazei Glutamine Synthetase (GS) transition state complex
    • タンパク質・ペプチド: Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: M. mazei Glutamine Synthetase (GS) transition state complex

超分子名称: M. mazei Glutamine Synthetase (GS) transition state complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Methanosarcina mazei Go1 (メタノサルキナ属)

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分子 #1: Glutamine synthetase

分子名称: Glutamine synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO / EC番号: グルタミンシンテターゼ
由来(天然)生物種: Methanosarcina mazei Go1 (メタノサルキナ属)
分子量理論値: 52.827926 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MVQMKKCTTK EDVLEAVKER DVKFIRTQFT DTLGIIKSWA IPAEQLEEAF ENGVMFDGSS IQGFTRIEE SDMKLALDPS TFRILPWRPA TGAVARILGD VYLPDGNPFK GDPRYVLKTA IKEAEKMGFS MNVGPELEFF L FKLDANGN ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MVQMKKCTTK EDVLEAVKER DVKFIRTQFT DTLGIIKSWA IPAEQLEEAF ENGVMFDGSS IQGFTRIEE SDMKLALDPS TFRILPWRPA TGAVARILGD VYLPDGNPFK GDPRYVLKTA IKEAEKMGFS MNVGPELEFF L FKLDANGN PTTELTDQGG YFDFAPLDRA QDVRRDIDYA LEHMGFQIEA SHHEVAPSQH EIDFRFGDVL CTADNVVTFK YV VKSIAYH KGYYASFMPK PLFGVNGSGM HSNQSLFKDG KNVFYDPDTP TKLSQDAMYY IGGLLKHIRE FTAVTNPVVN SYK RLVPGY EAPVYISWSA QNRSSLIRIP ATRGNGTRIE LRCPDPACNP YLAFALMLRA GLEGIKNKID PGEPTNVNIF HLSD KEREE RGIRSLPADL KEAIDEMKGS KFVKEALGEH VFSHYLCAKE MEWDEYKAVV HPWELSRYLS ML

UniProtKB: グルタミンシンテターゼ

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 36 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #3: L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE

分子名称: L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: P3S
分子量理論値: 260.205 Da
Chemical component information

ChemComp-P3S:
L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7tdp

初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 164400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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