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万見
- EMDB-41175: ssRNA bound SAMHD1 T open -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41175
タイトルssRNA bound SAMHD1 T open
マップデータT*-open form
試料
  • 複合体: ssRNA bound SAMHD1 T open
    • 複合体: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
      • タンパク質・ペプチド: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
    • 複合体: RNA
      • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*GP*CP*C)-3')
      • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*AP*CP*C)-3')
  • リガンド: FE (III) ION
キーワードDeoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing ...Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTPase activity / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / RNA nuclease activity / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / double-strand break repair via homologous recombination / Interferon alpha/beta signaling / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / defense response to virus / protein homotetramerization / nucleic acid binding / immune response / innate immune response / DNA damage response / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Virus-associated RNAs (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Sung M / Huynh K / Han S
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Guanine-containing ssDNA and RNA induce dimeric and tetrameric structural forms of SAMHD1.
著者: Benjamin Orris / Min Woo Sung / Shridhar Bhat / Yingrong Xu / Kevin W Huynh / Seungil Han / Darren C Johnson / Benedikt Bosbach / David J Shields / James T Stivers /
要旨: The dNTPase activity of tetrameric SAM and HD domain containing deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase 1 (SAMHD1) plays a critical role in cellular dNTP regulation. SAMHD1 also associates ...The dNTPase activity of tetrameric SAM and HD domain containing deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase 1 (SAMHD1) plays a critical role in cellular dNTP regulation. SAMHD1 also associates with stalled DNA replication forks, DNA repair foci, ssRNA and telomeres. The above functions require nucleic acid binding by SAMHD1, which may be modulated by its oligomeric state. Here we establish in cryo-EM and biochemical studies that the guanine-specific A1 activator site of each SAMHD1 monomer is used to target the enzyme to guanine nucleotides within single-stranded (ss) DNA and RNA. Remarkably, nucleic acid strands containing a single guanine base induce dimeric SAMHD1, while two or more guanines with ∼20 nucleotide spacing induce a tetrameric form. A cryo-EM structure of ssRNA-bound tetrameric SAMHD1 shows how ssRNA strands bridge two SAMHD1 dimers and stabilize the structure. This ssRNA-bound tetramer is inactive with respect to dNTPase and RNase activity.
履歴
登録2023年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月22日-
マップ公開2023年11月22日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41175.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41175.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈T*-open form
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 220 pix.
= 263.89 Å		1.2 Å/pix.
x 220 pix.
= 263.89 Å		1.2 Å/pix.
x 220 pix.
= 263.89 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1995 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-3.43161 - 4.434322
平均 (標準偏差)0.000016669814 (±0.06913633)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 263.88998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41175_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: T*-open form-even

ファイルemd_41175_half_map_1.map
注釈T*-open form-even
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: T*-open form-odd

ファイルemd_41175_half_map_2.map
注釈T*-open form-odd
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ssRNA bound SAMHD1 T open

全体名称: ssRNA bound SAMHD1 T open
要素
  • 複合体: ssRNA bound SAMHD1 T open
    • 複合体: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
      • タンパク質・ペプチド: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
    • 複合体: RNA
      • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*GP*CP*C)-3')
      • RNA: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*AP*CP*C)-3')
  • リガンド: FE (III) ION

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超分子 #1: ssRNA bound SAMHD1 T open

超分子名称: ssRNA bound SAMHD1 T open / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1

超分子名称: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: RNA

超分子名称: RNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3

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分子 #1: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1

分子名称: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.305414 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQRADSEQPS KRPRCDDSPR TPSNTPSAEA DWSPGLELHP DYKTWGPEQV CSFLRRGGFE EPVLLKNIRE NEITGALLPC LDESRFENL GVSSLGERKK LLSYIQRLVQ IHVDTMKVIN DPIHGHIELH PLLVRIIDTP QFQRLRYIKQ LGGGYYVFPG A SHNRFEHS ...文字列:
MQRADSEQPS KRPRCDDSPR TPSNTPSAEA DWSPGLELHP DYKTWGPEQV CSFLRRGGFE EPVLLKNIRE NEITGALLPC LDESRFENL GVSSLGERKK LLSYIQRLVQ IHVDTMKVIN DPIHGHIELH PLLVRIIDTP QFQRLRYIKQ LGGGYYVFPG A SHNRFEHS LGVGYLAGCL VHALGEKQPE LQISERDVLC VQIAGLCHDL GHGPFSHMFD GRFIPLARPE VKWTHEQGSV MM FEHLINS NGIKPVMEQY GLIPEEDICF IKEQIVGPLE SPVEDSLWPY KGRPENKSFL YEIVSNKRNG IDVDKWDYFA RDC HHLGIQ NNFDYKRFIK FARVCEVDNE LRICARDKEV GNLYDMFHTR NSLHRRAYQH KVGNIIDTMI TDAFLKADDY IEIT GAGGK KYRISTAIDD MEAYTKLTDN IFLEILYSTD PKLKDAREIL KQIEYRNLFK YVGETQPTGQ IKIKREDYES LPKEV ASAK PKVLLDVKLK AEDFIVDVIN MDYGMQEKNP IDHVSFYCKT APNRAIRITK NQVSQLLPEK FAEQLIRVYC KKVDRK SLY AARQYFVQWC ADRNFTKPQD GDVIAPLITP QKKEWNDSTS VQNPTRLREA SKSRVQLFKD DPM

UniProtKB: Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1

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分子 #2: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*GP*CP*C)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*GP*CP*C)-3') / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Virus-associated RNAs (ウイルス)
分子量理論値: 1.866181 KDa
配列文字列:
CCGGCC

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分子 #3: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*AP*CP*C)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*CP*CP*GP*AP*CP*C)-3') / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Virus-associated RNAs (ウイルス)
分子量理論値: 1.850181 KDa
配列文字列:
CCGACC

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分子 #4: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 135791
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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