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万見
- EMDB-41171: Cryo-EM structure of cardiac amyloid fibril from a variant ATTR I... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41171
タイトルCryo-EM structure of cardiac amyloid fibril from a variant ATTR I84S amyloidosis patient-3, wild-type morphology
マップデータSharpened map used for model building
試料
  • 複合体: Transthyretin fibrils extracted from patient heart.
    • タンパク質・ペプチド: Transthyretin
キーワードATTR / amyloidosis / cardiac fibril / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Nguyen BA / Singh V / Saelices L
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)DP2-HL163810 米国
American Heart AssociationCareer Development Award 847236 米国
Welch FoundationResearch Award I-2121-20220331 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural polymorphism of amyloid fibrils in ATTR amyloidosis revealed by cryo-electron microscopy.
著者: Binh An Nguyen / Virender Singh / Shumaila Afrin / Anna Yakubovska / Lanie Wang / Yasmin Ahmed / Rose Pedretti / Maria Del Carmen Fernandez-Ramirez / Preeti Singh / Maja Pękała / Luis O ...著者: Binh An Nguyen / Virender Singh / Shumaila Afrin / Anna Yakubovska / Lanie Wang / Yasmin Ahmed / Rose Pedretti / Maria Del Carmen Fernandez-Ramirez / Preeti Singh / Maja Pękała / Luis O Cabrera Hernandez / Siddharth Kumar / Andrew Lemoff / Roman Gonzalez-Prieto / Michael R Sawaya / David S Eisenberg / Merrill Douglas Benson / Lorena Saelices /
要旨: ATTR amyloidosis is caused by the deposition of transthyretin in the form of amyloid fibrils in virtually every organ of the body, including the heart. This systemic deposition leads to a phenotypic ...ATTR amyloidosis is caused by the deposition of transthyretin in the form of amyloid fibrils in virtually every organ of the body, including the heart. This systemic deposition leads to a phenotypic variability that has not been molecularly explained yet. In brain amyloid conditions, previous studies suggest an association between clinical phenotype and the molecular structures of their amyloid fibrils. Here we investigate whether there is such an association in ATTRv amyloidosis patients carrying the mutation I84S. Using cryo-electron microscopy, we determined the structures of cardiac fibrils extracted from three ATTR amyloidosis patients carrying the ATTRv-I84S mutation, associated with a consistent clinical phenotype. We found that in each ATTRv-I84S patient, the cardiac fibrils exhibited different local conformations, and these variations can co-exist within the same fibril. Our finding suggests that one amyloid disease may associate with multiple fibril structures in systemic amyloidoses, calling for further studies.
履歴
登録2023年7月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月13日-
マップ公開2023年12月13日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41171.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41171.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map used for model building
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 8.34
最小 - 最大-29.996983 - 45.171349999999997
平均 (標準偏差)0.000000000006684 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: reconstructed map

ファイルemd_41171_additional_1.map
注釈reconstructed map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: relion processed map at 15% Z-length

ファイルemd_41171_additional_2.map
注釈relion processed map at 15% Z-length
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halp-map 2

ファイルemd_41171_half_map_1.map
注釈halp-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_41171_half_map_2.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Transthyretin fibrils extracted from patient heart.

全体名称: Transthyretin fibrils extracted from patient heart.
要素
  • 複合体: Transthyretin fibrils extracted from patient heart.
    • タンパク質・ペプチド: Transthyretin

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超分子 #1: Transthyretin fibrils extracted from patient heart.

超分子名称: Transthyretin fibrils extracted from patient heart. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transthyretin

分子名称: Transthyretin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.878902 KDa
配列文字列:
MASHRLLLLC LAGLVFVSEA GPTGTGESKC PLMVKVLDAV RGSPAINVAV HVFRKAADDT WEPFASGKTS ESGELHGLTT EEEFVEGIY KVEIDTKSYW KALGSSPFHE HAEVVFTAND SGPRRYTIAA LLSPYSYSTT AVVTNPKE

UniProtKB: Transthyretin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: water containing 5-10 mM EDTA
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 5.4 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.81 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.26 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: RELION 4.0 / 使用した粒子像数: 40325
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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