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- EMDB-41135: Cryo-EM structure of Cortactin-bound to Arp2/3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41135
タイトルCryo-EM structure of Cortactin-bound to Arp2/3 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Src substrate cortactin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードComplex / migration / actin / cytoskeleton / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lamellipodium organization / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / mitotic spindle midzone / regulation of mitophagy / profilin binding ...lamellipodium organization / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / mitotic spindle midzone / regulation of mitophagy / profilin binding / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of smooth muscle contraction / substrate-dependent cell migration, cell extension / Clathrin-mediated endocytosis / focal adhesion assembly / dendritic spine maintenance / podosome / Neutrophil degranulation / regulation of axon extension / positive regulation of actin filament polymerization / cortical cytoskeleton / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / clathrin-coated pit / extrinsic apoptotic signaling pathway / ruffle / voltage-gated potassium channel complex / actin filament polymerization / receptor-mediated endocytosis / neuron projection morphogenesis / cell projection / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / actin filament / intracellular protein transport / cell motility / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / cell junction / cell migration / lamellipodium / site of double-strand break / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / dendritic spine / neuron projection / focal adhesion / synapse / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hs1/Cortactin / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Cortactin, SH3 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily ...Hs1/Cortactin / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / Cortactin, SH3 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Variant SH3 domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Src homology 3 domains / ATPase, nucleotide binding domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-related protein 2 / Actin related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Src substrate cortactin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Fregoso FE / van Eeuwen T / Dominguez R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM148048 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Mechanism of synergistic activation of Arp2/3 complex by cortactin and WASP-family proteins.
著者: Fred E Fregoso / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Peter J Carman / Trevor van Eeuwen / Roberto Dominguez /
要旨: Cortactin coactivates Arp2/3 complex synergistically with WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) and stabilizes branched networks by linking Arp2/3 complex to F-actin. It is poorly ...Cortactin coactivates Arp2/3 complex synergistically with WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs) and stabilizes branched networks by linking Arp2/3 complex to F-actin. It is poorly understood how cortactin performs these functions. We describe the 2.89 Å resolution cryo-EM structure of cortactin's N-terminal domain (Cort) bound to Arp2/3 complex. Cortactin binds Arp2/3 complex through an inverted Acidic domain (D20-V29), which targets the same site on Arp3 as the Acidic domain of NPFs but with opposite polarity. Sequences N- and C-terminal to cortactin's Acidic domain do not increase its affinity for Arp2/3 complex but contribute toward coactivation with NPFs. Coactivation further increases with NPF dimerization and for longer cortactin constructs with stronger binding to F-actin. The results suggest that cortactin contributes to Arp2/3 complex coactivation with NPFs in two ways, by helping recruit the complex to F-actin and by stabilizing the short-pitch (active) conformation, which are both byproducts of cortactin's core function in branch stabilization.
履歴
登録2023年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月27日-
マップ公開2023年9月27日-
更新2024年1月31日-
現状2024年1月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41135.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41135.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 252. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0685
最小 - 最大-0.032913163 - 1.6580518
平均 (標準偏差)0.0017934644 (±0.030600723)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 251.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41135_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41135_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex

全体名称: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex
要素
  • 複合体: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • タンパク質・ペプチド: Src substrate cortactin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex

超分子名称: Cortactin NTA bound to Arp2/3 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 223 KDa

+
分子 #1: Actin-related protein 3

分子名称: Actin-related protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain
分子量理論値: 47.428031 KDa
配列文字列: MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI ...文字列:
MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI DSGDGVTHVI PVAEGYVIGS CIKHIPIAGR DITYFIQQLL RDREVGIPPE QSLETAKAVK ERYSYVCPDL VK EFNKYDT DGSKWIKQYT GINAISKKEF SIDVGYERFL GPEIFFHPEF ANPDFTQPIS EVVDEVIQNC PIDVRRPLYK NIV LSGGST MFRDFGRRLQ RDLKRTVDAR LKLSEELSGG RLKPKPIDVQ VITHHMQRYA VWFGGSMLAS TPEFYQVCHT KKDY EEIGP SICRHNPVFG VMS

UniProtKB: Actin-related protein 3

+
分子 #2: Actin-related protein 2

分子名称: Actin-related protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain
分子量理論値: 44.818711 KDa
配列文字列: MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP ...文字列:
MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP VYEGFSLPHL TRRLDIAGRD ITRYLIKLLL LRGYAFNHSA DFETVRMIKE KLCYVGYNIE QEQKLALETT VL VESYTLP DGRIIKVGGE RFEAPEALFQ PHLINVEGVG VAELLFNTIQ AADIDTRSEF YKHIVLSGGS TMYPGLPSRL ERE LKQLYL ERVLKGDVEK LSKFKIRIED PPRRKHMVFL GGAVLADIMK DKDNFWMTRQ EYQEKGVRVL EKLGVTVR

UniProtKB: Actin-related protein 2

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分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain
分子量理論値: 41.594238 KDa
配列文字列: MSLHQFLLEP ITCHAWNRDR TQIALSPNNH EVHIYKKNGG QWVKAHELKE HNGHITGIDW APKSDRIVTC GADRNAYVWS QKDGVWKPT LVILRINRAA TFVKWSPLEN KFAVGSGARL ISVCYFESEN DWWVSKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRV ...文字列:
MSLHQFLLEP ITCHAWNRDR TQIALSPNNH EVHIYKKNGG QWVKAHELKE HNGHITGIDW APKSDRIVTC GADRNAYVWS QKDGVWKPT LVILRINRAA TFVKWSPLEN KFAVGSGARL ISVCYFESEN DWWVSKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRV FSAYIKEVDE KPASTPWGSK MPFGQLMSEF GGSGTGGWVH GVSFSASGSR LAWVSHDSTV SVADASKSVQ VS TLKTEFL PLLSVSFVSE NSVVAAGHDC CPMLFNYDDR GCLTFVSKLD IPKQSIQRNM SAMERFRNMD KRATTEDRNT ALE TLHQNS ITQVSIYEVD KQDCRKFCTT GIDGAMTIWD FKTLESSIQG LRIM

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A

+
分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain
分子量理論値: 34.402043 KDa
配列文字列: MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV ...文字列:
MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV FKDDDDVVIG KVFMQEFKEG RRASHTAPQV LFSHREPPLE LKDTDAAVGD NIGYITFVLF PRHTNASARD NT INLIHTF RDYLHYHIKC SKAYIHTRMR AKTSDFLKVL NRARPDAEKK EMKTITGKTF SSR

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

+
分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain
分子量理論値: 20.572666 KDa
配列文字列:
MPAYHSSLMD PDTKLIGNMA LLPIRSQFKG PAPRETKDTD IVDEAIYYFK ANVFFKNYEI KNEADRTLIY ITLYISECLK KLQKCNSKS QGEKEMYTLG ITNFPIPGEP GFPLNAIYAK PANKQEDEVM RAYLQQLRQE TGLRLCEKVF DPQNDKPSKW W TCFVKRQF MNKSLSGPGQ

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

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分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain
分子量理論値: 19.697047 KDa
配列文字列:
MTATLRPYLS AVRATLQAAL CLENFSSQVV ERHNKPEVEV RSSKELLLQP VTISRNEKEK VLIEGSINSV RVSIAVKQAD EIEKILCHK FMRFMMMRAE NFFILRRKPV EGYDISFLIT NFHTEQMYKH KLVDFVIHFM EEIDKEISEM KLSVNARARI V AEEFLKNF

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

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分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain
分子量理論値: 16.309343 KDa
配列文字列:
MSKNTVSSAR FRKVDVDEYD ENKFVDEEDG GDGQAGPDEG EVDSCLRQGN MTAALQAALK NPPINTKSQA VKDRAGSIVL KVLISFKAN DIEKAVQSLD KNGVDLLMKY IYKGFESPSD NSSAVLLQWH EKALAAGGVG SIVRVLTARK TV

UniProtKB: Actin related protein 2/3 complex subunit 5

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分子 #8: Src substrate cortactin

分子名称: Src substrate cortactin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 8.684353 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MWKASAGHAV SITQDDGGAD DWETDPDFVN DVSEKEQRWG AKTVQGSGHQ EHINIHKLRE NVFQEHQTLK EKELET

UniProtKB: Src substrate cortactin

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分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMKClPotassium chloride
2.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
1.0 mMEGTAethylene glycol-bis(beta-aminoethyl ether)-N,N,N,N-tetraacetic acid
10.0 mMIImidazole

詳細: 10 mM imidazole pH 7.0, 50 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE
詳細monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 41.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1461919
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1k8k


詳細: The crystal structure of Arp2/3 complex at 2 angstrom resolution (PDB code: 1K8K) was used as the starting model for refinement of the Cort(1-76)-Arp2/3 complex structure. Multiple rounds of ...詳細: The crystal structure of Arp2/3 complex at 2 angstrom resolution (PDB code: 1K8K) was used as the starting model for refinement of the Cort(1-76)-Arp2/3 complex structure. Multiple rounds of refinement using the program Phenix 49 and model building in Coot led to a final model with excellent stereochemical parameters, good map-to-model correlation, and a map-to-model FSC of 3.35 angstroms.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 241506
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1k8k


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8tah:
Cryo-EM structure of Cortactin-bound to Arp2/3 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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