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- EMDB-41060: Cryo-EM structure of DRH-1 helicase and C-terminal domain bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41060
タイトルCryo-EM structure of DRH-1 helicase and C-terminal domain bound to dsRNA
マップデータ
試料
  • 複合体: DRH-1 helicase and CTD bound to dsRNA
    • タンパク質・ペプチド: Dicer-related helicase
    • RNA: RNA (30-MER)
    • RNA: RNA (30-MER)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードhelicase / RLR / RIG-I-like Receptor / ATPase / dsRNA / ANTIVIRAL PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Ub-specific processing proteases / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / helicase activity / nucleic acid binding / innate immune response / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. ...RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dicer-related helicase
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Consalvo CD / Donelick HM / Shen PS / Bass BL
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM141262 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA260414 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32AI055434 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM133772
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Dicer acts with the RIG-I-like helicase DRH-1 and RDE-4 to cleave dsRNA.
著者: Claudia D Consalvo / Adedeji M Aderounmu / Helen M Donelick / P Joseph Aruscavage / Debra M Eckert / Peter S Shen / Brenda L Bass /
要旨: Invertebrates use the endoribonuclease Dicer to cleave viral dsRNA during antiviral defense, while vertebrates use RIG-I-like Receptors (RLRs), which bind viral dsRNA to trigger an interferon ...Invertebrates use the endoribonuclease Dicer to cleave viral dsRNA during antiviral defense, while vertebrates use RIG-I-like Receptors (RLRs), which bind viral dsRNA to trigger an interferon response. While some invertebrate Dicers act alone during antiviral defense, Dicer acts in a complex with a dsRNA binding protein called RDE-4, and an RLR ortholog called DRH-1. We used biochemical and structural techniques to provide mechanistic insight into how these proteins function together. We found RDE-4 is important for ATP-independent and ATP-dependent cleavage reactions, while helicase domains of both DCR-1 and DRH-1 contribute to ATP-dependent cleavage. DRH-1 plays the dominant role in ATP hydrolysis, and like mammalian RLRs, has an N-terminal domain that functions in autoinhibition. A cryo-EM structure indicates DRH-1 interacts with DCR-1's helicase domain, suggesting this interaction relieves autoinhibition. Our study unravels the mechanistic basis of the collaboration between two helicases from typically distinct innate immune defense pathways.
履歴
登録2023年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月15日-
マップ公開2024年5月15日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41060.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41060.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.848 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.848 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.848 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.22
最小 - 最大-0.3121511 - 0.9675329
平均 (標準偏差)0.00011839055 (±0.018988043)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 270.848 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41060_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41060_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DRH-1 helicase and CTD bound to dsRNA

全体名称: DRH-1 helicase and CTD bound to dsRNA
要素
  • 複合体: DRH-1 helicase and CTD bound to dsRNA
    • タンパク質・ペプチド: Dicer-related helicase
    • RNA: RNA (30-MER)
    • RNA: RNA (30-MER)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: DRH-1 helicase and CTD bound to dsRNA

超分子名称: DRH-1 helicase and CTD bound to dsRNA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)

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分子 #1: Dicer-related helicase

分子名称: Dicer-related helicase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 125.155383 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASWSHPQFE KGGGARGGSG GGSWSHPQFE KGFDYKDDDD KGTRSPLEVL FQGPMRKKQC SSILSLYDKE IILCLEPIYR DPEKGDGFS ELLPLGRIDE LKIQSENAQE FSKQLYHDLK NSILSNADDE RLYKDIMTYL QTYLPKCTVH KLLNCSNREV K LSDFHYIL ...文字列:
MASWSHPQFE KGGGARGGSG GGSWSHPQFE KGFDYKDDDD KGTRSPLEVL FQGPMRKKQC SSILSLYDKE IILCLEPIYR DPEKGDGFS ELLPLGRIDE LKIQSENAQE FSKQLYHDLK NSILSNADDE RLYKDIMTYL QTYLPKCTVH KLLNCSNREV K LSDFHYIL DHFEGFLRFI EPKVVLAYLD SYPQYIDAVA VLRKEIERNE EDNQDSDFIK KLILRTVPLL GEQAVYDIMY TI SEKSSNN LDVEAKQFIA KVLRLKNDGF LRFYQIINAS RRQLNGRIYI CPVHESATEM MVYLGTAALN TNRYRMINIR VDN IVQENS TPRLVIESVR QRIHRQRQLC LRNYQEELCQ VALQGKNTIV TAPTGSGKTV IAANIIKEHF ESRSSEGKRF KALF MTPNS MILNQQAASI SSYLDHVYHT QIIQGSDNVP TRNVIQSKDL IVATPQMIVN LCNEHRNSLD DESRLDQFFL STFTI IFFD ECHNTVKNSP YSNIMREYHY LKNMGNMPEG HSLPQIIGLT ASLGTGDKND CLQVRNYIAG LCASMDVKDL SIVKDN LEE LRGYSPIVPD KVLLCERSTD GPIGMFTNRL TLMMQEVEGL IRTALRNEHI GIEQRRQIET TERDFRPDSS FLDPPAD KE HAGYQNWVCN QMNLVSGTSF RETGTRTIIN EALDVLKECF CTLSYNINFH PEVALNYLKD EMEYRTPNFT VNMIRIWE R YHNQLVGTGS AENPMISKTV QYIVEQNLQR ADSRTIIFVR TRYEATILNK VLNSNEELLM LGIKSEWMSG LNKSTASSA DISASKQKQM EKLKMFADGE IRILVSTSVA EEGLDVPECS LVIKYNYATN EIAHVQRRGR GRALNSECVL ITNSIALRDQ ESNNRDKES LMSETISLIQ NSPAEFRKCV DEESNKIWPR ILREDTDKAQ KIEEQINRNI VYKIICKKCE AILCTSKDIR S RNTQYLVC DPGFWSLVRK TRLTDEQQAL IKYNATGSIN CRRENCGLKL GQLIEVNTVD LPCLSALSIV LLVEGTDKRI IV KKWKNIL DKYFTPTEIR QLDVQTMRDA DQARTPMVFE HHANGEVVNL IREA

UniProtKB: Dicer-related helicase

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分子 #2: RNA (30-MER)

分子名称: RNA (30-MER) / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.140017 KDa
配列文字列:
UUUUUUUUUU UUUUUUUUUU UUUUUUUUUU

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分子 #3: RNA (30-MER)

分子名称: RNA (30-MER) / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.831217 KDa
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab Initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 362869
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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