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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41038 | |||||||||
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タイトル | 2.07 Angstrom CryoEM Structure of Heavy Chain Apoferritin from Mus Musculus From 200kV Microscope | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | protein / water / ion / METAL BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / endocytic vesicle lumen ...Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / endocytic vesicle lumen / autophagosome / Neutrophil degranulation / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / mitochondrion / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.07 Å | |||||||||
データ登録者 | Liu Y / Pintilie G / Chiu W | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: 2.07 Angstrom CryoEM Structure of Heavy Chain Apoferritin from Mus Musculus From 200kV Microscope 著者: Liu Y / Pintilie G / Chiu W | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41038.map.gz | 1.3 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41038-v30.xml emd-41038.xml | 14 KB 14 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_41038.png | 173.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41038.cif.gz | 5.4 KB | ||
その他 | emd_41038_half_map_1.map.gz emd_41038_half_map_2.map.gz | 1.2 GB 1.2 GB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41038 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41038 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_41038_validation.pdf.gz | 650.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_41038_full_validation.pdf.gz | 649.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_41038_validation.xml.gz | 23.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_41038_validation.cif.gz | 28 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41038 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-41038 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8t4qMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41038.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.50641 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_41038_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_41038_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : FERRITIN HEAVY CHAIN
全体 | 名称: FERRITIN HEAVY CHAIN |
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要素 |
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-超分子 #1: FERRITIN HEAVY CHAIN
超分子 | 名称: FERRITIN HEAVY CHAIN / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
-分子 #1: Ferritin heavy chain, N-terminally processed
分子 | 名称: Ferritin heavy chain, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 20.079594 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: PSQVRQNYHQ DAEAAINRQI NLELYASYVY LSMSCYFDRD DVALKNFAKY FLHQSHEERE HAEKLMKLQN QRGGRIFLQD IKKPDRDDW ESGLNAMECA LHLEKSVNQS LLELHKLATD KNDPHLCDFI ETYYLSEQVK SIKELGDHVT NLRKMGAPEA G MAEYLFDK HTLG UniProtKB: Ferritin heavy chain |
-分子 #2: FE (III) ION
分子 | 名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 24 / 式: FE |
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分子量 | 理論値: 55.845 Da |
-分子 #3: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2312 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS TALOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 63.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.3 µm |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 800000 |
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |