[日本語] English
万見
- EMDB-40926: CryoEM Structure of Computationally Designed Nanocage O32-ZL4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40926
タイトルCryoEM Structure of Computationally Designed Nanocage O32-ZL4
マップデータ
試料
  • 複合体: O32-ZL4
    • タンパク質・ペプチド: O32-ZL4 Component A
    • タンパク質・ペプチド: O32-ZL4 Component B
  • リガンド: SODIUM ION
キーワードO32-ZL4 / DE NOVO PROTEIN
機能・相同性KDPG/KHG aldolase / KDPG and KHG aldolase / Aldolase-type TIM barrel / lyase activity / 2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase
機能・相同性情報
生物種Thermotoga maritima (バクテリア) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Weidle C / Borst A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nat Mater / 年: 2023
タイトル: Accurate computational design of three-dimensional protein crystals.
著者: Zhe Li / Shunzhi Wang / Una Nattermann / Asim K Bera / Andrew J Borst / Muammer Y Yaman / Matthew J Bick / Erin C Yang / William Sheffler / Byeongdu Lee / Soenke Seifert / Greg L Hura / ...著者: Zhe Li / Shunzhi Wang / Una Nattermann / Asim K Bera / Andrew J Borst / Muammer Y Yaman / Matthew J Bick / Erin C Yang / William Sheffler / Byeongdu Lee / Soenke Seifert / Greg L Hura / Hannah Nguyen / Alex Kang / Radhika Dalal / Joshua M Lubner / Yang Hsia / Hugh Haddox / Alexis Courbet / Quinton Dowling / Marcos Miranda / Andrew Favor / Ali Etemadi / Natasha I Edman / Wei Yang / Connor Weidle / Banumathi Sankaran / Babak Negahdari / Michael B Ross / David S Ginger / David Baker /
要旨: Protein crystallization plays a central role in structural biology. Despite this, the process of crystallization remains poorly understood and highly empirical, with crystal contacts, lattice packing ...Protein crystallization plays a central role in structural biology. Despite this, the process of crystallization remains poorly understood and highly empirical, with crystal contacts, lattice packing arrangements and space group preferences being largely unpredictable. Programming protein crystallization through precisely engineered side-chain-side-chain interactions across protein-protein interfaces is an outstanding challenge. Here we develop a general computational approach for designing three-dimensional protein crystals with prespecified lattice architectures at atomic accuracy that hierarchically constrains the overall number of degrees of freedom of the system. We design three pairs of oligomers that can be individually purified, and upon mixing, spontaneously self-assemble into >100 µm three-dimensional crystals. The structures of these crystals are nearly identical to the computational design models, closely corresponding in both overall architecture and the specific protein-protein interactions. The dimensions of the crystal unit cell can be systematically redesigned while retaining the space group symmetry and overall architecture, and the crystals are extremely porous and highly stable. Our approach enables the computational design of protein crystals with high accuracy, and the designed protein crystals, which have both structural and assembly information encoded in their primary sequences, provide a powerful platform for biological materials engineering.
履歴
登録2023年5月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_40926.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40926.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.133
最小 - 最大-1.0959196 - 1.7260058
平均 (標準偏差)0.00067367894 (±0.057205386)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 352.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_40926_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_40926_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : O32-ZL4

全体名称: O32-ZL4
要素
  • 複合体: O32-ZL4
    • タンパク質・ペプチド: O32-ZL4 Component A
    • タンパク質・ペプチド: O32-ZL4 Component B
  • リガンド: SODIUM ION

-
超分子 #1: O32-ZL4

超分子名称: O32-ZL4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: These two proteins were co expressed from the same plasmid and assembled inside E. coli into cages. O32-ZL4 was purified using the His tag on B component
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)
分子量理論値: 764.91792 KDa

-
分子 #1: O32-ZL4 Component A

分子名称: O32-ZL4 Component A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 8.766459 KDa
配列文字列:
MTDELLRLAK EQAELLKEIK ILVELIAMLV KVIQKDPSDE ALKALAELVR KLKELVEDME RSMKEQLYII KGSWSG

-
分子 #2: O32-ZL4 Component B

分子名称: O32-ZL4 Component B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)
分子量理論値: 23.170152 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKMEELFKKH KIVAVLRAND AQEAREKALA VFEGGVHLIE ITFTVPNAAA VILLLSFLKE KGAIIGAGTV TSEEQCALAV LSGAEFIVS PHLDEEISQF CKEKGVFYMP GVMTPTELVK AMKLGHTILK LFPGEVVGPQ FVKAMKGPFP NVKFVPTGGV N LDNVCEWF ...文字列:
MKMEELFKKH KIVAVLRAND AQEAREKALA VFEGGVHLIE ITFTVPNAAA VILLLSFLKE KGAIIGAGTV TSEEQCALAV LSGAEFIVS PHLDEEISQF CKEKGVFYMP GVMTPTELVK AMKLGHTILK LFPGEVVGPQ FVKAMKGPFP NVKFVPTGGV N LDNVCEWF KAGVLAVGVG SALVKGTPDE VREKAKAFVE KIRGCTELEH HHHHH

UniProtKB: 2-dehydro-3-deoxyphosphogluconate aldolase/4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase

-
分子 #3: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24
分子量理論値: 22.99 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3HClTris HCl pH 7.5
150.0 mMNaClSodium Chloride

詳細: 25 mM Tris/HCl pH 7.5, 150 mM NaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 気圧: 0.0001 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細25 mM Tris, 150 mM NaCl

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 673044
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 674044
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 1
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Computational model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 144.9
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8szz:
CryoEM Structure of Computationally Designed Nanocage O32-ZL4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る