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- EMDB-40781: Caspase-1 complex with interleukin-18 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40781
タイトルCaspase-1 complex with interleukin-18
マップデータcaspase-1 in complex with interleukin-18
試料
  • 複合体: protein complex with interleukin
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-1
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-1
    • タンパク質・ペプチド: Interleukin-18
キーワードInnate immune / Complex / HYDROLASE / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-18 receptor binding / caspase-1 / protease inhibitor complex / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / IPAF inflammasome complex / Interleukin-18 signaling / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process ...interleukin-18 receptor binding / caspase-1 / protease inhibitor complex / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / IPAF inflammasome complex / Interleukin-18 signaling / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / positive regulation of tissue remodeling / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / cytokine precursor processing / positive regulation of interleukin-18 production / CARD domain binding / NLRP3 inflammasome complex / positive regulation of interleukin-13 production / interleukin-18-mediated signaling pathway / positive regulation of neuroinflammatory response / neutrophil activation / positive regulation of NK T cell proliferation / negative regulation of myoblast differentiation / osmosensory signaling pathway / Interleukin-1 processing / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / sleep / Interleukin-37 signaling / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / triglyceride homeostasis / natural killer cell activation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / type 2 immune response / pattern recognition receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / T-helper 1 type immune response / natural killer cell mediated cytotoxicity / signaling receptor ligand precursor processing / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-17 production / cytokine binding / positive regulation of activated T cell proliferation / protein autoprocessing / The NLRP3 inflammasome / Pyroptosis / establishment of skin barrier / regulation of cell adhesion / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / protein maturation / cholesterol homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / cytokine activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / NOD1/2 Signaling Pathway / cytokine-mediated signaling pathway / cellular response to type II interferon / kinase binding / positive regulation of type II interferon production / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / cell-cell signaling / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / regulation of apoptotic process / angiogenesis / endopeptidase activity / defense response to virus / microtubule / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / immune response / inflammatory response / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / nucleolus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-18 / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Caspase recruitment domain / Cytokine IL1/FGF / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site ...Interleukin-18 / Interleukin-1 family / Interleukin-1 / 18 / Caspase recruitment domain / Cytokine IL1/FGF / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase-1 / Interleukin-18
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Dong Y / Pascal D / Jon K / Wu H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2024
タイトル: Structural transitions enable interleukin-18 maturation and signaling.
著者: Ying Dong / Jeffrey P Bonin / Pascal Devant / Zhuoyi Liang / Alexander I M Sever / Julian Mintseris / James M Aramini / Gang Du / Stephen P Gygi / Jonathan C Kagan / Lewis E Kay / Hao Wu /
要旨: Several interleukin-1 (IL-1) family members, including IL-1β and IL-18, require processing by inflammasome-associated caspases to unleash their activities. Here, we unveil, by cryoelectron ...Several interleukin-1 (IL-1) family members, including IL-1β and IL-18, require processing by inflammasome-associated caspases to unleash their activities. Here, we unveil, by cryoelectron microscopy (cryo-EM), two major conformations of the complex between caspase-1 and pro-IL-18. One conformation is similar to the complex of caspase-4 and pro-IL-18, with interactions at both the active site and an exosite (closed conformation), and the other only contains interactions at the active site (open conformation). Thus, pro-IL-18 recruitment and processing by caspase-1 is less dependent on the exosite than the active site, unlike caspase-4. Structure determination by nuclear magnetic resonance uncovers a compact fold of apo pro-IL-18, which is similar to caspase-1-bound pro-IL-18 but distinct from cleaved IL-18. Binding sites for IL-18 receptor and IL-18 binding protein are only formed upon conformational changes after pro-IL-18 cleavage. These studies show how pro-IL-18 is selected as a caspase-1 substrate, and why cleavage is necessary for its inflammatory activity.
履歴
登録2023年5月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月8日-
マップ公開2024年5月8日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40781.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40781.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 73.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈caspase-1 in complex with interleukin-18
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 268 pix.
= 222.44 Å		0.83 Å/pix.
x 268 pix.
= 222.44 Å		0.83 Å/pix.
x 268 pix.
= 222.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-2.751015 - 3.887464
平均 (標準偏差)-0.00000000000039 (±0.06845663)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ268268268
Spacing268268268
セルA=B=C: 222.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: caspase-1 in complex with interleukin-18 half map A

ファイルemd_40781_half_map_1.map
注釈caspase-1 in complex with interleukin-18 half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: caspase-1 in complex with interleukin-18 half map B

ファイルemd_40781_half_map_2.map
注釈caspase-1 in complex with interleukin-18 half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : protein complex with interleukin

全体名称: protein complex with interleukin
要素
  • 複合体: protein complex with interleukin
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-1
    • タンパク質・ペプチド: Caspase-1
    • タンパク質・ペプチド: Interleukin-18

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超分子 #1: protein complex with interleukin

超分子名称: protein complex with interleukin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100 MDa

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分子 #1: Caspase-1

分子名称: Caspase-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.607154 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
配列文字列:
AEIYPIMDKS SRTRLALIIC NEEFDSIPRR TGAEVDITGM TMLLQNLGYS VDVKKNLTAS DMTTELEAFA HRPEHKTSDS TFLVFMSHG IREGICGKKH SEQVPDILQL NAIFNMLNTK NCPSLKDKPK VIIIQACRGD SPGVVWFKD

UniProtKB: Caspase-1

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分子 #2: Caspase-1

分子名称: Caspase-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: caspase-1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.258755 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
配列文字列:
AIKKAHIEKD FIAFCSSTPD NVSWRHPTMG SVFIGRLIEH MQEYACSCDV EEIFRKVRFS FEQPDGRAQM PTTERVTLTR CFYLFPGH

UniProtKB: Caspase-1

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分子 #3: Interleukin-18

分子名称: Interleukin-18 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.850641 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
配列文字列:
VEDNCINFVA MKFIDNTLYF IAEDDENLES DYFGKLESKL SVIRNLNDQV LFIDQGNRPL FEDMTDSDCR DNAPRTIFII SMYKDSQPR GMAVTISVKC EKISTLSCEN KIISFKEMNP PDNIKDTKSD IIFFQRSVPG HDNKMQFESS SYEGYFLACE K ERDLFKLI LKKEDELGDR SIMFTVQNED

UniProtKB: Interleukin-18

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6nry

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 260549
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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