[日本語] English
万見
- EMDB-40677: Structural insights into cellular control of the human CPEB3 prio... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40677
タイトルStructural insights into cellular control of the human CPEB3 prion, functionally regulated by a labile-amyloid-forming segment
マップデータ
試料
  • 複合体: Helical assembly of CPEB3 prion-like domain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 3
キーワードprion / amyloid / reversible / helical / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cytoplasmic translational elongation / CCR4-NOT complex / regulation of dendritic spine development / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / translation factor activity, RNA binding / apical dendrite / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / positive regulation of dendritic spine development ...negative regulation of cytoplasmic translational elongation / CCR4-NOT complex / regulation of dendritic spine development / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / translation factor activity, RNA binding / apical dendrite / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / positive regulation of dendritic spine development / regulation of postsynapse assembly / long-term memory / negative regulation of cytoplasmic translation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / cellular response to amino acid stimulus / regulation of synaptic plasticity / RNA stem-loop binding / ribosome binding / midbody / neuron projection / negative regulation of translation / postsynaptic density / synapse / dendrite / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein, ZZ domain / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein / CEBP, ZZ domain superfamily / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein ZZ domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Flores MD / Sawaya MR / Boyer DR / Zink S / Fioriti L / Rodriguez JA
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM128867 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM1295410 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM007185 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
The Pew Charitable TrustsJAR 米国
David and Lucile Packard FoundationJAR 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural insights into functional regulation of the human CPEB3 prion by an amyloid-forming segment.
著者: Maria D Flores / Michael R Sawaya / David R Boyer / Samantha Zink / Susanna Tovmasyan / Adrian Saucedo / Logan S Richards / Chih-Te Zee / Jorge Cardenas / Luana Fioriti / Jose A Rodriguez /
要旨: The cytoplasmic polyadenylation-element-binding-protein-3 (CPEB3) is a functional prion thought to modulate protein synthesis and enable consolidation of long-term memory in neurons. We report a ...The cytoplasmic polyadenylation-element-binding-protein-3 (CPEB3) is a functional prion thought to modulate protein synthesis and enable consolidation of long-term memory in neurons. We report a cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of amyloid fibrils grown in vitro from the first prion-like domain of human CPEB3 (hCPEB3), revealing their ordered 49-residue core, spanning L103 to F151. CPEB3 lacking that segment coalesces into abnormal puncta in cells compared to wild-type CPEB3, localizes away from dormant p-bodies and toward stress granules, and lacks the ability to influence protein synthesis in neurons. Fluorescence-guided cryo-focused ion beam (cryo-FIB) milling and cryo-electron tomography (cryo-ET) applied to neuronal cells expressing CPEB3 reveal CPEB3-GFP signal from lamellae enriched in multivesicular bodies (MVBs), cavernous multilamellar compartments, and bundled filaments, suggesting a state of induced cellular stress. Accordingly, cells expressing wild-type CPEB3 are less viable than those expressing CPEB3 without its amyloid core, suggesting human CPEB3 regulation may be required to overcome the liability associated with its self-assembly in cells.
履歴
登録2023年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月8日-
マップ公開2024年5月8日-
更新2026年3月11日-
現状2026年3月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_40677.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40677.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 384 pix.
= 330.24 Å		0.86 Å/pix.
x 384 pix.
= 330.24 Å		0.86 Å/pix.
x 384 pix.
= 330.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0278
最小 - 最大-0.02719959 - 0.054891244
平均 (標準偏差)0.0001902964 (±0.0018641136)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-192-192-192
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 330.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_40677_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_40677_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Helical assembly of CPEB3 prion-like domain 1

全体名称: Helical assembly of CPEB3 prion-like domain 1
要素
  • 複合体: Helical assembly of CPEB3 prion-like domain 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 3

-
超分子 #1: Helical assembly of CPEB3 prion-like domain 1

超分子名称: Helical assembly of CPEB3 prion-like domain 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Truncated CPEB3 prion-like domain generated recombinantly
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23 kDa/nm

-
分子 #1: Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 3

分子名称: Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.279761 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
LSPSFGSTWS TGTTNAVEDS FFQGITPVNG TMLFQNFPHH VNPVFGGTF

UniProtKB: Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 3

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 5
構成要素:
濃度式名称
125.0 mMNaClsodium chloride
50.0 mMTris-Base
10.0 mMHK2PO4dipotassium phosphate
5.0 mMglutamic acid
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 200
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.81 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -3.32 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 40329
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio model
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る