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- EMDB-40660: Cryo-EM structure of human CST bound to POT1(ESDL)/TPP1 in the pr... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40660
タイトルCryo-EM structure of human CST bound to POT1(ESDL)/TPP1 in the presence of telomeric ssDNA
マップデータSharpened full map of human CST bound to POT1(ESDL)/TPP1 in the presence of telomeric ssDNA
試料
  • 複合体: ssDNA-bound human CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit CTC1
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit STN1
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit TEN1
    • タンパク質・ペプチド: Protection of telomeres protein 1
    • タンパク質・ペプチド: TPP1
    • DNA: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3')
  • リガンド: ZINC ION
キーワードtelomere / shelterin / cst / complex / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of single-stranded telomeric DNA binding / positive regulation of DNA strand elongation / regulation of DNA helicase activity / positive regulation of DNA helicase activity / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / CST complex / segmentation / urogenital system development / positive regulation of helicase activity ...positive regulation of single-stranded telomeric DNA binding / positive regulation of DNA strand elongation / regulation of DNA helicase activity / positive regulation of DNA helicase activity / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / CST complex / segmentation / urogenital system development / positive regulation of helicase activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / telomeric D-loop binding / protection from non-homologous end joining at telomere / telomerase inhibitor activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / establishment of protein localization to telomere / telomeric D-loop disassembly / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere capping / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / : / single-stranded telomeric DNA binding / positive regulation of telomere maintenance / nuclear telomere cap complex / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / telomerase holoenzyme complex / bone marrow development / embryonic limb morphogenesis / intermediate filament cytoskeleton / protein localization to chromosome, telomeric region / DNA duplex unwinding / hematopoietic stem cell proliferation / telomeric DNA binding / : / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / replicative senescence / carbohydrate transmembrane transporter activity / DNA polymerase binding / Packaging Of Telomere Ends / spleen development / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / telomere maintenance / Meiotic synapsis / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / bioluminescence / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / thymus development / positive regulation of DNA replication / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / skeletal system development / generation of precursor metabolites and energy / intracellular protein transport / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / multicellular organism growth / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / endocytosis involved in viral entry into host cell / fibrillar center / positive regulation of fibroblast proliferation / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / single-stranded DNA binding / outer membrane-bounded periplasmic space / monoatomic ion transmembrane transport / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / nuclear body / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / DNA damage response / protein-containing complex binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
CST complex subunit Ten1, animal and plant type / CST complex subunit CTC1 / CST complex subunit CTC1-like / CST, telomere maintenance, complex subunit CTC1 / Telomere-capping, CST complex subunit / CST complex subunit Stn1 / Stn1, C-terminal / CST complex subunit Stn1, wHTH1 motif superfamily / CST, complex subunit STN1, C terminal / : ...CST complex subunit Ten1, animal and plant type / CST complex subunit CTC1 / CST complex subunit CTC1-like / CST, telomere maintenance, complex subunit CTC1 / Telomere-capping, CST complex subunit / CST complex subunit Stn1 / Stn1, C-terminal / CST complex subunit Stn1, wHTH1 motif superfamily / CST, complex subunit STN1, C terminal / : / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Replication factor A protein-like / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Picornavirus coat protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Green fluorescent protein, GFP / Bacterial extracellular solute-binding protein / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / CST complex subunit CTC1 / CST complex subunit TEN1 / Adrenocortical dysplasia protein homolog / CST complex subunit STN1 / Protection of telomeres protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Cai SW
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
Other privateBCRF-22-036
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35 CA210036 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / : 2023
タイトル: POT1 recruits and regulates CST-Polα/Primase at human telomeres.
著者: Sarah W Cai / Hiroyuki Takai / Thomas Walz / Titia de Lange /
要旨: Telomere maintenance requires extension of the G-rich telomeric repeat strand by telomerase and fill-in synthesis of the C-rich strand by Polα/Primase. Telomeric Polα/Primase is bound to Ctc1-Stn1- ...Telomere maintenance requires extension of the G-rich telomeric repeat strand by telomerase and fill-in synthesis of the C-rich strand by Polα/Primase. Telomeric Polα/Primase is bound to Ctc1-Stn1-Ten1 (CST), a single-stranded DNA-binding complex. Like mutations in telomerase, mutations affecting CST-Polα/Primase result in pathological telomere shortening and cause a telomere biology disorder, Coats plus (CP). We determined cryogenic electron microscopy structures of human CST bound to the shelterin heterodimer POT1/TPP1 that reveal how CST is recruited to telomeres by POT1. Phosphorylation of POT1 is required for CST recruitment, and the complex is formed through conserved interactions involving several residues mutated in CP. Our structural and biochemical data suggest that phosphorylated POT1 holds CST-Polα/Primase in an inactive auto-inhibited state until telomerase has extended the telomere ends. We propose that dephosphorylation of POT1 releases CST-Polα/Primase into an active state that completes telomere replication through fill-in synthesis.
履歴
登録2023年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月7日-
マップ公開2023年6月7日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40660.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened full map of human CST bound to POT1(ESDL)/TPP1 in the presence of telomeric ssDNA
投影像・断面図

画像のコントロール

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その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å
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= 302.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.9851709 - 1.736532
平均 (標準偏差)0.0020478792 (±0.03273432)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 302.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40660_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map B of human CST bound to...

ファイルemd_40660_half_map_1.map
注釈Half map B of human CST bound to POT1(ESDL)/TPP1 in the presence of telomeric ssDNA
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half map A of human CST bound to...

ファイルemd_40660_half_map_2.map
注釈Half map A of human CST bound to POT1(ESDL)/TPP1 in the presence of telomeric ssDNA
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : ssDNA-bound human CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex

全体名称: ssDNA-bound human CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex
要素
  • 複合体: ssDNA-bound human CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit CTC1
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit STN1
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit TEN1
    • タンパク質・ペプチド: Protection of telomeres protein 1
    • タンパク質・ペプチド: TPP1
    • DNA: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3')
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: ssDNA-bound human CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex

超分子名称: ssDNA-bound human CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6 / 詳細: CST-POT1(ESDL)/TPP1 complex in the presence of DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 370 KDa

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分子 #1: CST complex subunit CTC1

分子名称: CST complex subunit CTC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 178.300609 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGTKIEEGK LVIWINGDKG YNGLAEVGKK FEKDTGIKVT VEHPDKLEEK FPQVAATGDG PDIIFWAHDR FGGYAQSGL LAEITPDKAF QDKLYPFTWD AVRYNGKLIA YPIAVEALSL IYNKDLLPNP PKTWEEIPAL DKELKAKGKS A LMFNLQEP ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGTKIEEGK LVIWINGDKG YNGLAEVGKK FEKDTGIKVT VEHPDKLEEK FPQVAATGDG PDIIFWAHDR FGGYAQSGL LAEITPDKAF QDKLYPFTWD AVRYNGKLIA YPIAVEALSL IYNKDLLPNP PKTWEEIPAL DKELKAKGKS A LMFNLQEP YFTWPLIAAD GGYAFKYENG KYDIKDVGVD NAGAKAGLTF LVDLIKNKHM NADTDYSIAE AAFNKGETAM TI NGPWAWS NIDTSKVNYG VTVLPTFKGQ PSKPFVGVLS AGINAASPNK ELAKEFLENY LLTDEGLEAV NKDKPLGAVA LKS YEEELA KDPRIAATME NAQKGEIMPN IPQMSAFWYA VRTAVINAAS GRQTVDEALK DAQTKLVEKY LEVLFQGPGS MAAG RAQVP SSEQAWLEDA QVFIQKTLCP AVKEPNVQLT PLVIDCVKTV WLSQGRNQGS TLPLSYSFVS VQDLKTHQRL PCCSH LSWS SSAYQAWAQE AGPNGNPLPR EQLLLLGTLT DLSADLEQEC RNGSLYVRDN TGVLSCELID LDLSWLGHLF LFPRWS YLP PARWNSSGEG HLELWDAPVP VFPLTISPGP VTPIPVLYPE SASCLLRLRN KLRGVQRNLA GSLVRLSALV KSKQKAY FI LSLGRSHPAV THVSIIVQVP AQLVWHRALR PGTAYVLTEL RVSKIRGQRQ HVWMTSQSSR LLLLKPECVQ ELELELEG P LLEADPKPLP MPSNSEDKKD PESLVRYSRL LSYSGAVTGV LNEPAGLYEL DGQLGLCLAY QQFRGLRRVM RPGVCLQLQ DVHLLQSVGG GTRRPVLAPC LRGAVLLQSF SRQKPGAHSS RQAYGASLYE QLVWERQLGL PLYLWATKAL EELACKLCPH VLRHHQFLQ HSSPGSPSLG LQLLAPTLDL LAPPGSPVRN AHNEILEEPH HCPLQKYTRL QTPSSFPTLA TLKEEGQRKA W ASFDPKAL LPLPEASYLP SCQLNRRLAW SWLCLLPSAF CPAQVLLGVL VASSHKGCLQ LRDQSGSLPC LLLAKHSQPL SD PRLIGCL VRAERFQLIV ERDVRSSFPS WKELSMPGFI QKQQARVYVQ FFLADALILP VPRPCLHSAT PSTPQTDPTG PEG PHLGQS RLFLLCHKEA LMKRNFCVPP GASPEVPKPA LSFYVLGSWL GGTQRKEGTG WGLPEPQGND DNDQKVHLIF FGSS VRWFE FLHPGQVYRL IAPGPATPML FEKDGSSCIS RRPLELAGCA SCLTVQDNWT LELESSQDIQ DVLDANKSLP ESSLT DLLS DNFTDSLVSF SAEILSRTLC EPLVASLWMK LGNTGAMRRC VKLTVALETA ECEFPPHLDV YIEDPHLPPS LGLLPG ARV HFSQLEKRVS RSHNVYCCFR SSTYVQVLSF PPETTISIPL PHIYLAELLQ GGQSPFQATA SCHIVSVFSL QLFWVCA YC TSICRQGKCT RLGSTCPTQT AISQAIIRLL VEDGTAEAVV TCRNHHVAAA LGLCPREWAS LLDFVQVPGR VVLQFAGP G AQLESSARVD EPMTMFLWTL CTSPSVLRPI VLSFELERKP SKIVPLEPPR LQRFQCGELP FLTHVNPRLR LSCLSIRES EYSSSLGILA SSC

UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, CST complex subunit CTC1

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分子 #2: CST complex subunit STN1

分子名称: CST complex subunit STN1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.172949 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MQPGSSRCEE ETPSLLWGLD PVFLAFAKLY IRDILDMKES RQVPGVFLYN GHPIKQVDVL GTVIGVRERD AFYSYGVDDS TGVINCICW KKLNTESVSA APSAARELSL TSQLKKLQET IEQKTKIEIG DTIRVRGSIR TYREEREIHA TTYYKVDDPV W NIQIARML ...文字列:
MQPGSSRCEE ETPSLLWGLD PVFLAFAKLY IRDILDMKES RQVPGVFLYN GHPIKQVDVL GTVIGVRERD AFYSYGVDDS TGVINCICW KKLNTESVSA APSAARELSL TSQLKKLQET IEQKTKIEIG DTIRVRGSIR TYREEREIHA TTYYKVDDPV W NIQIARML ELPTIYRKVY DQPFHSSALE KEEALSNPGA LDLPSLTSLL SEKAKEFLME NRVQSFYQQE LEMVESLLSL AN QPVIHSA SSDQVNFKKD TTSKAIHSIF KNAIQLLQEK GLVFQKDDGF DNLYYVTRED KDLHRKIHRI IQQDCQKPNH MEK GCHFLH ILACARLSIR PGLSEAVLQQ VLELLEDQSD IVSTMEHYYT AF

UniProtKB: CST complex subunit STN1

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分子 #3: CST complex subunit TEN1

分子名称: CST complex subunit TEN1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.872013 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MMLPKPGTYY LPWEVSAGQV PDGSTLRTFG RLCLYDMIQS RVTLMAQHGS DQHQVLVCTK LVEPFHAQVG SLYIVLGELQ HQQDRGSVV KARVLTCVEG MNLPLLEQAI REQRLYKQER GGSQ

UniProtKB: CST complex subunit TEN1

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分子 #4: Protection of telomeres protein 1

分子名称: Protection of telomeres protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.938219 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHGSS LVPATNYIYT PLNQLKGGTI VNVYGVVKFF KPPYLSKGTD YCSVVTIVDQ TNVKLTCLLF SGNYEALPII YKNGDIVRF HRLKIQVYKK ETQGITSSGF ASLTFEGTLG APIIPRTSSK YFNFTTEDHK MVEALRVWAS THMSPSWTLL K LCDVQPMQ ...文字列:
MHHHHHHGSS LVPATNYIYT PLNQLKGGTI VNVYGVVKFF KPPYLSKGTD YCSVVTIVDQ TNVKLTCLLF SGNYEALPII YKNGDIVRF HRLKIQVYKK ETQGITSSGF ASLTFEGTLG APIIPRTSSK YFNFTTEDHK MVEALRVWAS THMSPSWTLL K LCDVQPMQ YFDLTCQLLG KAEVDGASFL LKVWDGTRTP FPSWRVLIQD LVLEGDLSHI HRLQNLTIDI LVYDNHVHVA RS LKVGSFL RIYSLHTKLQ SMNSENQTML SLEFHLHGGT SYGRGIRVLP ESNSDVDQLK KDLESANLTA NQHSDVICQS EPD DSFPSS GSESDLVSLY EVERCQQLSA TILTDHQYLE RTPLCAILKQ KAPQQYRIRA KLRSYKPRRL FQSVKLHCPK CHLL QEVPH EGDLDIIFQD GATKTPDVKL QNTSLYDSKI WTTKNQKGRK VAVHFVKNNG ILPLSNECLL LIEGGTLSEI CKLSN KFNS VIPVRSGHED LELLDLSAPF LIQGTIHHYG CKQCSSLRSI QNLNSLVDKT SWIPSSVAEA LGIVPLQYVF VMTFTL DDG TGVLEAYLMD SDKFFQIPAS EVLMDDDLQK SVDMIMDMFC PPGIKIDAYP WLECFIKSYN VTNGTDNQIC YQIFDTT VA EDVI

UniProtKB: Protection of telomeres protein 1

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分子 #5: TPP1

分子名称: TPP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.064863 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFEKG SVSKGEELFT GVVPILVELD GDVNGHKFSV SGEGEGDATY GKLTLKFICT TGKLPVPWP TLVTTLTYGV QCFSRYPDHM KQHDFFKSAM PEGYVQERTI FFKDDGNYKT RAEVKFEGDT LVNRIELKGI D FKEDGNIL ...文字列:
MWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFEKG SVSKGEELFT GVVPILVELD GDVNGHKFSV SGEGEGDATY GKLTLKFICT TGKLPVPWP TLVTTLTYGV QCFSRYPDHM KQHDFFKSAM PEGYVQERTI FFKDDGNYKT RAEVKFEGDT LVNRIELKGI D FKEDGNIL GHKLEYNYNS HNVYIMADKQ KNGIKVNFKI RHNIEDGSVQ LADHYQQNTP IGDGPVLLPD NHYLSTQSAL SK DPNEKRD HMVLLEFVTA AGITLGMDEL YKENLYFQGG SMAGSGRLVL RPWIRELILG SETPSSPRAG QLLEVLQDAE AAV AGPSHA PDTSDVGATL LVSDGTHSVR CLVTREALDT SDWEEKEFGF RGTEGRLLLL QDCGVHVQVA EGGAPAEFYL QVDR FSLLP TEQPRLRVPG CNQDLDVQKK LYDCLEEHLS ESTSSNAGLS LSQLLDEMRE DQEHQGALVC LAESCLTLEG PCTAP PVTH WAASRCKATG EAVYTVPSSM LCISENDQLI LSSLGPCQRT QGPEL

UniProtKB: Genome polyprotein, Adrenocortical dysplasia protein homolog

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分子 #6: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3') / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 5.682672 KDa
配列文字列:
(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.02 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 76359
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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