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- EMDB-40494: CCT G beta 5 complex closed state 14 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40494
タイトルCCT G beta 5 complex closed state 14
マップデータ
試料
  • 複合体: CCT-Gb5-PhLP1 in closed state 14
    • タンパク質・ペプチド: x 10種
  • リガンド: x 4種
キーワードCCT / Gb5 / complex / open / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


heterotrimeric G-protein complex assembly / GTPase activator complex / light adaption / dark adaptation / G-protein gamma-subunit binding / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere ...heterotrimeric G-protein complex assembly / GTPase activator complex / light adaption / dark adaptation / G-protein gamma-subunit binding / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Folding of actin by CCT/TriC / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / cell projection organization / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / positive regulation of smoothened signaling pathway / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / pericentriolar material / beta-tubulin binding / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / heterochromatin / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / visual perception / GTPase activator activity / acrosomal vesicle / positive regulation of GTPase activity / cell projection / mRNA 3'-UTR binding / ATP-dependent protein folding chaperone / response to virus / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / cilium / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / mRNA 5'-UTR binding / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / azurophil granule lumen / GPER1 signaling / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / unfolded protein binding / G alpha (12/13) signalling events / melanosome / protein folding / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / presynapse / protein-folding chaperone binding / Ca2+ pathway / cell body / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / Extra-nuclear estrogen signaling / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / signal transduction / ATP hydrolysis activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Phosducin / Phosducin, N-terminal domain superfamily / : / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit ...Phosducin / Phosducin, N-terminal domain superfamily / : / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / Thioredoxin-like superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-5 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit beta / Phosducin-like protein / T-complex protein 1 subunit eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Wang S / Sass M / Willardson BM / Shen PS
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01 EY012287 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Visualizing the chaperone-mediated folding trajectory of the G protein β5 β-propeller.
著者: Shuxin Wang / Mikaila I Sass / Yujin Kwon / W Grant Ludlam / Theresa M Smith / Ethan J Carter / Nathan E Gladden / Margot Riggi / Janet H Iwasa / Barry M Willardson / Peter S Shen /
要旨: The Chaperonin Containing Tailless polypeptide 1 (CCT) complex is an essential protein folding machine with a diverse clientele of substrates, including many proteins with β-propeller domains. Here, ...The Chaperonin Containing Tailless polypeptide 1 (CCT) complex is an essential protein folding machine with a diverse clientele of substrates, including many proteins with β-propeller domains. Here, we determine the structures of human CCT in complex with its accessory co-chaperone, phosducin-like protein 1 (PhLP1), in the process of folding Gβ, a component of Regulator of G protein Signaling (RGS) complexes. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) and image processing reveal an ensemble of distinct snapshots that represent the folding trajectory of Gβ from an unfolded molten globule to a fully folded β-propeller. These structures reveal the mechanism by which CCT directs Gβ folding through initiating specific intermolecular contacts that facilitate the sequential folding of individual β sheets until the propeller closes into its native structure. This work directly visualizes chaperone-mediated protein folding and establishes that CCT orchestrates folding by stabilizing intermediates through interactions with surface residues that permit the hydrophobic core to coalesce into its folded state.
履歴
登録2023年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月25日-
マップ公開2023年10月25日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40494.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40494.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 317.4 Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 317.4 Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 317.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.129
最小 - 最大-0.39289436 - 1.0864576
平均 (標準偏差)0.0040206276 (±0.05159219)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_40494_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_40494_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CCT-Gb5-PhLP1 in closed state 14

全体名称: CCT-Gb5-PhLP1 in closed state 14
要素
  • 複合体: CCT-Gb5-PhLP1 in closed state 14
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit delta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit epsilon
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit eta, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit theta
    • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit zeta
    • タンパク質・ペプチド: Phosducin-like protein
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-5
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ALUMINUM FLUORIDE
  • リガンド: water

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超分子 #1: CCT-Gb5-PhLP1 in closed state 14

超分子名称: CCT-Gb5-PhLP1 in closed state 14 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: Kidney

+
分子 #1: T-complex protein 1 subunit alpha

分子名称: T-complex protein 1 subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 58.243172 KDa
配列文字列: EGPLSVFGDR STGETIRSQN VMAAASIANI VKSSLGPVGL DKMLVDDIGD VTITNDGATI LKLLEVEHPA AKVLCELADL QDKEVGDGT TSVVIIAAEL LKNADELVKQ KIHPTSVISG YRLACKEAVR YINENLIVNT DELGRDCLIN AAKTSMSSKI I GINGDFFA ...文字列:
EGPLSVFGDR STGETIRSQN VMAAASIANI VKSSLGPVGL DKMLVDDIGD VTITNDGATI LKLLEVEHPA AKVLCELADL QDKEVGDGT TSVVIIAAEL LKNADELVKQ KIHPTSVISG YRLACKEAVR YINENLIVNT DELGRDCLIN AAKTSMSSKI I GINGDFFA NMVVDAVLAI KYTDIRGQPR YPVNSVNILK AHGRSQMESM LISGYALNCV VGSQGMPKRI VNAKIACLDF SL QKTKMKL GVQVVITDPE KLDQIRQRES DITKERIQKI LATGANVILT TGGIDDMCLK YFVEAGAMAV RRVLKRDLKR IAK ASGATI LSTLANLEGE ETFEAAMLGQ AEEVVQERIC DDELILIKNT KARTSASIIL RGANDFMCDE MERSLHDALC VVKR VLESK SVVPGGGAVE AALSIYLENY ATSMGSREQL AIAEFARSLL VIPNTLAVNA AQDSTDLVAK LRAFHNEAQV NPERK NLKW IGLDLSNGKP RDNKQAGVFE PTIVKVKSLK FATEAAITIL RIDDLIKLHP ES

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit alpha

+
分子 #2: T-complex protein 1 subunit beta

分子名称: T-complex protein 1 subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 56.490855 KDa
配列文字列: ASLSLAPVNI FKAGADEERA ETARLTSFIG AIAIGDLVKS TLGPKGMDKI LLSSGRDASL MVTNDGATIL KNIGVDNPAA KVLVDMSRV QDDEVGDGTT SVTVLAAELL REAESLIAKK IHPQTIIAGW REATKAAREA LLSSAVDHGS DEVKFRQDLM N IAGTTLSS ...文字列:
ASLSLAPVNI FKAGADEERA ETARLTSFIG AIAIGDLVKS TLGPKGMDKI LLSSGRDASL MVTNDGATIL KNIGVDNPAA KVLVDMSRV QDDEVGDGTT SVTVLAAELL REAESLIAKK IHPQTIIAGW REATKAAREA LLSSAVDHGS DEVKFRQDLM N IAGTTLSS KLLTHHKDHF TKLAVEAVLR LKGSGNLEAI HIIKKLGGSL ADSYLDEGFL LDKKIGVNQP KRIENAKILI AN TGMDTDK IKIFGSRVRV DSTAKVAEIE HAEKEKMKEK VERILKHGIN CFINRQLIYN YPEQLFGAAG VMAIEHADFA GVE RLALVT GGEIASTFDH PELVKLGSCK LIEEVMIGED KLIHFSGVAL GEACTIVLRG ATQQILDEAE RSLHDALCVL AQTV KDSRT VYGGGCSEML MAHAVTQLAN RTPGKEAVAM ESYAKALRML PTIIADNAGY DSADLVAQLR AAHSEGNTTA GLDMR EGTI GDMAILGITE SFQVKRQVLL SAAEAAEVIL RVDNIIKAAP RK

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit beta

+
分子 #3: T-complex protein 1 subunit delta

分子名称: T-complex protein 1 subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 56.242168 KDa
配列文字列: RGKGAYQDRD KPAQIRFSNI SAAKAVADAI RTSLGPKGMD KMIQDGKGDV TITNDGATIL KQMQVLHPAA RMLVELSKAQ DIEAGDGTT SVVIIAGSLL DSCTKLLQKG IHPTIISESF QKALEKGIEI LTDMSRPVEL SDRETLLNSA TTSLNSKVVS Q YSSLLSPM ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit delta

+
分子 #4: T-complex protein 1 subunit epsilon

分子名称: T-complex protein 1 subunit epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 59.618754 KDa
配列文字列: ASMGTLAFDE YGRPFLIIKD QDRKSRLMGL EALKSHIMAA KAVANTMRTS LGPNGLDKMM VDKDGDVTVT NDGATILSMM DVDHQIAKL MVELSKSQDD EIGDGTTGVV VLAGALLEEA EQLLDRGIHP IRIADGYEQA ARVAIEHLDK ISDSVLVDIK D TEPLIQTA ...文字列:
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UniProtKB: T-complex protein 1 subunit epsilon

+
分子 #5: T-complex protein 1 subunit gamma

分子名称: T-complex protein 1 subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 58.837996 KDa
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GHRPVLVLSQ NTKRESGRKV QSGNINAAKT IADIIRTCLG PKSMMKMLLD PMGGIVMTND GNAILREIQV QHPAAKSMIE ISRTQDEEV GDGTTSVIIL AGEMLSVAEH FLEQQMHPTV VISAYRKALD DMISTLKKIS IPVDISDSDM MLNIINSSIT T KAISRWSS LACNIALDAV KMVQFEENGR KEIDIKKYAR VEKIPGGIIE DSCVLRGVMI NKDVTHPRMR RYIKNPRIVL LD SSLEYKK GESQTDIEIT REEDFTRILQ MEEEYIQQLC EDIIQLKPDV VITEKGISDL AQHYLMRANI TAIRRVRKTD NNR IARACG ARIVSRPEEL REDDVGTGAG LLEIKKIGDE YFTFITDCKD PKACTILLRG ASKEILSEVE RNLQDAMQVC RNVL LDPQL VPGGGASEMA VAHALTEKSK AMTGVEQWPY RAVAQALEVI PRTLIQNCGA STIRLLTSLR AKHTQENCET WGVNG ETGT LVDMKELGIW EPLAVKLQTY KTAVETAVLL LRIDDIVSGH KKKG

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit gamma

+
分子 #6: T-complex protein 1 subunit eta, N-terminally processed

分子名称: T-complex protein 1 subunit eta, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 57.939809 KDa
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MMPTPVILLK EGTDSSQGIP QLVSNISACQ VIAEAVRTTL GPRGMDKLIV DGRGKATISN DGATILKLLD VVHPAAKTLV DIAKSQDAE VGDGTTSVTL LAAEFLKQVK PYVEEGLHPQ IIIRAFRTAT QLAVNKIKEI AVTVKKADKV EQRKLLEKCA M TALSSKLI SQQKAFFAKM VVDAVMMLDD LLQLKMIGIK KVQGGALEDS QLVAGVAFKK TFSYAGFEMQ PKKYHNPKIA LL NVELELK AEKDNAEIRV HTVEDYQAIV DAEWNILYDK LEKIHHSGAK VVLSKLPIGD VATQYFADRD MFCAGRVPEE DLK RTMMAC GGSIQTSVNA LSADVLGRCQ VFEETQIGGE RYNFFTGCPK AKTCTFILRG GAEQFMEETE RSLHDAIMIV RRAI KNDSV VAGGGAIEME LSKYLRDYSR TIPGKQQLLI GAYAKALEII PRQLCDNAGF DATNILNKLR ARHAQGGTWY GVDIN NEDI ADNFEAFVWE PAMVRINALT AASEAACLIV SVDETIKNPR STVD

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit eta

+
分子 #7: T-complex protein 1 subunit theta

分子名称: T-complex protein 1 subunit theta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 58.427164 KDa
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ALHVPKAPGF AQMLKEGAKH FSGLEEAVYR NIQACKELAQ TTRTAYGPNG MNKMVINHLE KLFVTNDAAT ILRELEVQHP AAKMIVMAS HMQEQEVGDG TNFVLVFAGA LLELAEELLR IGLSVSEVIE GYEIACRKAH EILPNLVCCS AKNLRDIDEV S SLLRTSIM SKQYGNEVFL AKLIAQACVS IFPDSGHFNV DNIRVCKILG SGISSSSVLH GMVFKKETEG DVTSVKDAKI AV YSCPFDG MITETKGTVL IKTAEELMNF SKGEENLMDA QVKAIADTGA NVVVTGGKVA DMALHYANKY NIMLVRLNSK WDL RRLCKT VGATALPRLT PPVLEEMGHC DSVYLSEVGD TQVVVFKHEK EDGAISTIVL RGSTDNLMDD IERAVDDGVN TFKV LTRDK RLVPGGGATE IELAKQITSY GETCPGLEQY AIKKFAEAFE AIPRALAENS GVKANEVISK LYAVHQEGNK NVGLD IEAE VPAVKDMLEA GILDTYLGKY WAIKLATNAA VTVLRVDQII MAKPAGGPKP PSGK

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit theta

+
分子 #8: T-complex protein 1 subunit zeta

分子名称: T-complex protein 1 subunit zeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 57.719613 KDa
配列文字列: MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL ...文字列:
MAAVKTLNPK AEVARAQAAL AVNISAARGL QDVLRTNLGP KGTMKMLVSG AGDIKLTKDG NVLLHEMQIQ HPTASLIAKV ATAQDDITG DGTTSNVLII GELLKQADLY ISEGLHPRII TEGFEAAKEK ALQFLEEVKV SREMDRETLI DVARTSLRTK V HAELADVL TEAVVDSILA IKKQDEPIDL FMIEIMEMKH KSETDTSLIR GLVLDHGARH PDMKKRVEDA YILTCNVSLE YE KTEVNSG FFYKSAEERE KLVKAERKFI EDRVKKIIEL KRKVCGDSDK GFVVINQKGI DPFSLDALSK EGIVALRRAK RRN MERLTL ACGGVALNSF DDLSPDCLGH AGLVYEYTLG EEKFTFIEKC NNPRSVTLLI KGPNKHTLTQ IKDAVRDGLR AVKN AIDDG CVVPGAGAVE VAMAEALIKH KPSVKGRAQL GVQAFADALL IIPKVLAQNS GFDLQETLVK IQAEHSESGQ LVGVD LNTG EPMVAAEVGV WDNYCVKKQL LHSCTVIATN ILLVDEIMRA GMS

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit zeta

+
分子 #9: Phosducin-like protein

分子名称: Phosducin-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 34.322527 KDa
配列文字列: MTTLDDKLLG EKLQYYYSSS EDEDSDHEDK DRGRCAPASS SVPAEAELAG EGISVNTGPK GVINDWRRFK QLETEQREEQ CREMERLIK KLSMTCRSHL DEEEEQQKQK DLQEKISGKM TLKEFAIMNE DQDDEEFLQQ YRKQRMEEMR QQLHKGPQFK Q VFEISSGE ...文字列:
MTTLDDKLLG EKLQYYYSSS EDEDSDHEDK DRGRCAPASS SVPAEAELAG EGISVNTGPK GVINDWRRFK QLETEQREEQ CREMERLIK KLSMTCRSHL DEEEEQQKQK DLQEKISGKM TLKEFAIMNE DQDDEEFLQQ YRKQRMEEMR QQLHKGPQFK Q VFEISSGE GFLDMIDKEQ KSIVIMVHIY EDGIPGTEAM NGCMICLAAE YPAVKFCKVK SSVIGASSQF TRNALPALLI YK GGELIGN FVRVTDQLGD DFFAVDLEAF LQEFGLLPEK EVLVLTSVRN SATCHSEDSD LEID

UniProtKB: Phosducin-like protein

+
分子 #10: Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-5

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney
分子量理論値: 43.619297 KDa
配列文字列: MCDQTFLVNV FGSCDKCFKQ RALRPVFKKS QQLSYCSTCA EIMATEGLHE NETLASLKSE AESLKGKLEE ERAKLHDVEL HQVAERVEA LGQFVMKTRR TLKGHGNKVL CMDWCKDKRR IVSSSQDGKV IVWDSFTTNK EHAVTMPCTW VMACAYAPSG C AIACGGLD ...文字列:
MCDQTFLVNV FGSCDKCFKQ RALRPVFKKS QQLSYCSTCA EIMATEGLHE NETLASLKSE AESLKGKLEE ERAKLHDVEL HQVAERVEA LGQFVMKTRR TLKGHGNKVL CMDWCKDKRR IVSSSQDGKV IVWDSFTTNK EHAVTMPCTW VMACAYAPSG C AIACGGLD NKCSVYPLTF DKNENMAAKK KSVAMHTNYL SACSFTNSDM QILTASGDGT CALWDVESGQ LLQSFHGHGA DV LCLDLAP SETGNTFVSG GCDKKAMVWD MRSGQCVQAF ETHESDINSV RYYPSGDAFA SGSDDATCRL YDLRADREVA IYS KESIIF GASSVDFSLS GRLLFAGYND YTINVWDVLK GSRVSILFGH ENRVSTLRVS PDGTAFCSGS WDHTLRVWA

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-5

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 16 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #12: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 16 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #13: ALUMINUM FLUORIDE

分子名称: ALUMINUM FLUORIDE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 16 / 式: AF3
分子量理論値: 83.977 Da
Chemical component information

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム

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分子 #14: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 19 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPESN-2-hydroxyethylpiperazine-N'-2-ethanesulfonic acid
10.0 %CHAPS3-[(3-cholamidopropyl)dimethylammonio]-1-propanesulfonate
10.0 mMD-desthiobiotinD-desthiobiotin
1.0 mMTCEPTris Carboxy Ethyl Phosphene
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I
詳細The sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.42 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6qb8

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 33752
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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