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万見
- EMDB-40271: Mycobacterium phage Adjutor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40271
タイトルMycobacterium phage Adjutor
マップデータSharpened map of ewald sphere corrected postprocess.
試料
  • ウイルス: Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: gp_16 (Minor Capsid Protein)
    • タンパク質・ペプチド: HNH endonuclease
キーワードT=7 / HK97 / Tailed bacteriophage / Capsid / VIRUS
機能・相同性Uncharacterized protein / Capsid decoration protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Podgorski JM / White SJ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Stabilization mechanism accommodating genome length variation in evolutionarily related viral capsids.
著者: Jennifer M Podgorski / Joshua Podgorski / Lawrence Abad / Deborah Jacobs-Sera / Krista G Freeman / Colin Brown / Graham F Hatfull / Antoni Luque / Simon J White /
要旨: Tailed bacteriophages are one of the most numerous and diverse group of viruses. They store their genome at quasi-crystalline densities in capsids built from multiple copies of proteins adopting the ...Tailed bacteriophages are one of the most numerous and diverse group of viruses. They store their genome at quasi-crystalline densities in capsids built from multiple copies of proteins adopting the HK97-fold. The high density of the genome exerts an internal pressure, requiring a maturation process that reinforces their capsids. However, it is unclear how capsid stabilization strategies have adapted to accommodate the evolution of larger genomes in this virus group. Here we characterize a capsid reinforcement mechanism in two evolutionary-related actinobacteriophages that modifies the length of a stabilization protein to accommodate a larger genome while maintaining the same capsid size. We use cryo-EM to reveal that capsids contain split hexamers of HK97-fold proteins with a stabilization protein in the chasm. The observation of split hexamers in mature capsids is unprecedented, so we rationalize this result mathematically, discovering that icosahedral capsids can be formed by all split or skewed hexamers as long as their T-number is not a multiple of three. Our results suggest that analogous stabilization mechanisms can be present in other icosahedral capsids, and they provide a strategy for engineering capsids accommodating larger DNA cargoes as gene delivery systems.
履歴
登録2023年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月3日-
マップ公開2024年4月3日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40271.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40271.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of ewald sphere corrected postprocess.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.2 Å/pix.
x 800 pix.
= 960. Å		1.2 Å/pix.
x 800 pix.
= 960. Å		1.2 Å/pix.
x 800 pix.
= 960. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.5
最小 - 最大-10.170918 - 22.292313
平均 (標準偏差)-0.000000000001745 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 960.00006 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40271_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Ewald sphere corrected map.

ファイルemd_40271_additional_1.map
注釈Ewald sphere corrected map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected map.

ファイルemd_40271_half_map_1.map
注釈Half map of ewald sphere corrected map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected map.

ファイルemd_40271_half_map_2.map
注釈Half map of ewald sphere corrected map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mycobacterium phage Adjutor

全体名称: Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
要素
  • ウイルス: Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: gp_16 (Minor Capsid Protein)
    • タンパク質・ペプチド: HNH endonuclease

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超分子 #1: Mycobacterium phage Adjutor

超分子名称: Mycobacterium phage Adjutor / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 528321 / 生物種: Mycobacterium phage Adjutor / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 750.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
分子量理論値: 45.525645 KDa
配列文字列: MKTATEGRVM RESFLEIIAV VGLSGHDNQG GYNTAGDIKY KTADGVSYDS LWNLFSNVTD EWNKHKSKMV QLMTFPVTNQ TEKVPRIGQ FGFEKASEFG VPESKRTELS FYQLAYDFED YDLAFRYTWK FLRDAPSSQI KAYHNQALQA DAKLIHRKVM E AIFDNRER ...文字列:
MKTATEGRVM RESFLEIIAV VGLSGHDNQG GYNTAGDIKY KTADGVSYDS LWNLFSNVTD EWNKHKSKMV QLMTFPVTNQ TEKVPRIGQ FGFEKASEFG VPESKRTELS FYQLAYDFED YDLAFRYTWK FLRDAPSSQI KAYHNQALQA DAKLIHRKVM E AIFDNRER EADIEGLPYK VYPLYNGDNM IPPEYNGTTF STGHNHYLVS GGTKIDSADV EMAADHIREH GYTEENGTQL IA FAHKAEI QEVRRFRFGQ TNNNSAVANY DFVQSQGESP LYLPNADGLL GKQPQSMWKG LRVKGSYDDV LWIEEPTMPA GYV LFLATG GTLAQQNLVG LREHEDAAWR GLRQIPGNQT RYPLIDSFYQ RSFGTGIRQR GGAVVLQIKA SGTYDIPTKW TNGG GFE

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: gp_16 (Minor Capsid Protein)

分子名称: gp_16 (Minor Capsid Protein) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
分子量理論値: 13.766352 KDa
配列文字列:
MARYDKYNPY GGGFRAPLAA DWTDADAGKL YAVGINNVGA VVKGAGQSGV AGVLVLTKGA KAGSIVDVMK FGEVVEFGPT SGTPGTDFG AAGTAYYADT STGAINSTSG EAKVKVGHTV GAQRLIVAVA DGVVDPSPAA

UniProtKB: Capsid decoration protein

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分子 #3: HNH endonuclease

分子名称: HNH endonuclease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium phage Adjutor (ファージ)
分子量理論値: 6.198103 KDa
配列文字列:
MAKGVKKLPK RKGTNPIPRD KWNSDDIARR QLEQDQKLHL TTKGPHTGTN DSFK

UniProtKB: Uncharacterized protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC4H11NO3Tris
10.0 mMMgSO4Magnesium sulfate
68.44 mMNaClSodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 実像数: 6664 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Relion SGD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0) / 使用した粒子像数: 44239
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde.
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8saj:
Mycobacterium phage Adjutor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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