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万見
- EMDB-40241: 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40241
タイトル1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex
マップデータCryo-EM map of 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex
試料
  • 複合体: 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex
    • タンパク質・ペプチド: Agrin
    • タンパク質・ペプチド: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase
キーワードagrin / LRP4 / MuSK / NMJ / RTK / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of presynaptic membrane organization / positive regulation of protein geranylgeranylation / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / clustering of voltage-gated sodium channels ...positive regulation of presynaptic membrane organization / positive regulation of protein geranylgeranylation / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / clustering of voltage-gated sodium channels / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / chondroitin sulfate binding / Glycosaminoglycan-protein linkage region biosynthesis / HS-GAG biosynthesis / postsynaptic membrane assembly / presynaptic membrane assembly / HS-GAG degradation / negative regulation of axonogenesis / sialic acid binding / proximal/distal pattern formation / Wnt-protein binding / dystroglycan binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / NCAM1 interactions / heparan sulfate proteoglycan binding / dorsal/ventral pattern formation / synaptic assembly at neuromuscular junction / negative regulation of ossification / limb development / positive regulation of filopodium assembly / embryonic digit morphogenesis / generation of neurons / neuromuscular junction development / dendrite morphogenesis / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / receptor clustering / RSV-host interactions / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of Rac protein signal transduction / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / apolipoprotein binding / plasma membrane raft / regulation of postsynapse assembly / hair follicle development / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / Retinoid metabolism and transport / coreceptor activity / laminin binding / positive regulation of GTPase activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / lysosomal lumen / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / kidney development / synaptic membrane / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / synapse organization / receptor protein-tyrosine kinase / neuromuscular junction / receptor tyrosine kinase binding / structural constituent of cytoskeleton / Golgi lumen / Wnt signaling pathway / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / memory / endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / scaffold protein binding / protein tyrosine kinase activity / : / postsynaptic membrane / cell differentiation / Attachment and Entry / receptor complex / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. ...NtA (N-terminal agrin) domain / Agrin NtA domain / NtA (N-terminal agrin) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Factor I / membrane attack complex / factor I membrane attack complex / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Domain found in sea urchin sperm protein, enterokinase, agrin / : / Complement Clr-like EGF domain / Laminin-type EGF domain / SEA domain superfamily / Complement Clr-like EGF-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / Frizzled domain / Frizzled cysteine-rich domain superfamily / Fz domain / Frizzled (fz) domain profile. / : / Laminin G domain profile. / Kazal type serine protease inhibitors / Laminin G domain / Laminin G domain / Kazal domain superfamily / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / Kazal domain / Kazal domain profile. / LDLR class B repeat / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / Immunoglobulin domain / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Agrin / Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase / Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Xie T / Xu GJ / Liu Y / Quade B / Lin WC / Bai XC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM143158 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the assembly of the agrin/LRP4/MuSK signaling complex.
著者: Tian Xie / Guangjun Xu / Yun Liu / Bradley Quade / Weichun Lin / Xiao-Chen Bai /
要旨: MuSK is a receptor tyrosine kinase (RTK) that plays essential roles in the formation and maintenance of the neuromuscular junction. Distinct from most members of RTK family, MuSK activation requires ...MuSK is a receptor tyrosine kinase (RTK) that plays essential roles in the formation and maintenance of the neuromuscular junction. Distinct from most members of RTK family, MuSK activation requires not only its cognate ligand agrin but also its coreceptors LRP4. However, how agrin and LRP4 coactivate MuSK remains unclear. Here, we report the cryo-EM structure of the extracellular ternary complex of agrin/LRP4/MuSK in a stoichiometry of 1:1:1. This structure reveals that arc-shaped LRP4 simultaneously recruits both agrin and MuSK to its central cavity, thereby promoting a direct interaction between agrin and MuSK. Our cryo-EM analyses therefore uncover the assembly mechanism of agrin/LRP4/MuSK signaling complex and reveal how MuSK receptor is activated by concurrent binding of agrin and LRP4.
履歴
登録2023年3月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月17日-
マップ公開2023年5月17日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40241.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.2 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.2 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0085
最小 - 最大-0.03330369 - 0.05976056
平均 (標準偏差)0.00008625441 (±0.0018394103)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 199.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Cryo-EM map of 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex, half 1

ファイルemd_40241_half_map_1.map
注釈Cryo-EM map of 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex, half 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM map of 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex, half 2

ファイルemd_40241_half_map_2.map
注釈Cryo-EM map of 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex, half 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex

全体名称: 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex
要素
  • 複合体: 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex
    • タンパク質・ペプチド: Agrin
    • タンパク質・ペプチド: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase

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超分子 #1: 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex

超分子名称: 1:1:1 agrin/LRP4/MuSK complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Agrin

分子名称: Agrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 217.553922 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAGRSHPGPL RPLLPLLVVA ACVLPGAGGT CPERALERRE EEANVVLTGT VEEILNVDPV QHTYSCKVRV WRYLKGKDLV ARESLLDGG NKVVISGFGD PLICDNQVST GDTRIFFVNP APPYLWPAHK NELMLNSSLM RITLRNLEEV EFCVEDKPGT H FTPVPPTP ...文字列:
MAGRSHPGPL RPLLPLLVVA ACVLPGAGGT CPERALERRE EEANVVLTGT VEEILNVDPV QHTYSCKVRV WRYLKGKDLV ARESLLDGG NKVVISGFGD PLICDNQVST GDTRIFFVNP APPYLWPAHK NELMLNSSLM RITLRNLEEV EFCVEDKPGT H FTPVPPTP PDACRGMLCG FGAVCEPNAE GPGRASCVCK KSPCPSVVAP VCGSDASTYS NECELQRAQC SQQRRIRLLS RG PCGSRDP CSNVTCSFGS TCARSADGLT ASCLCPATCR GAPEGTVCGS DGADYPGECQ LLRRACARQE NVFKKFDGPC DPC QGALPD PSRSCRVNPR TRRPEMLLRP ESCPARQAPV CGDDGVTYEN DCVMGRSGAA RGLLLQKVRS GQCQGRDQCP EPCR FNAVC LSRRGRPRCS CDRVTCDGAY RPVCAQDGRT YDSDCWRQQA ECRQQRAIPS KHQGPCDQAP SPCLGVQCAF GATCA VKNG QAACECLQAC SSLYDPVCGS DGVTYGSACE LEATACTLGR EIQVARKGPC DRCGQCRFGA LCEAETGRCV CPSECV ALA QPVCGSDGHT YPSECMLHVH ACTHQISLHV ASAGPCETCG DAVCAFGAVC SAGQCVCPRC EHPPPGPVCG SDGVTYG SA CELREAACLQ QTQIEEARAG PCEQAECGSG GSGSGEDGDC EQELCRQRGG IWDEDSEDGP CVCDFSCQSV PGSPVCGS D GVTYSTECEL KKARCESQRG LYVAAQGACR GPTFAPLPPV APLHCAQTPY GCCQDNITAA RGVGLAGCPS ACQCNPHGS YGGTCDPATG QCSCRPGVGG LRCDRCEPGF WNFRGIVTDG RSGCTPCSCD PQGAVRDDCE QMTGLCSCKP GVAGPKCGQC PDGRALGPA GCEADASAPA TCAEMRCEFG ARCVEESGSA HCVCPMLTCP EANATKVCGS DGVTYGNECQ LKTIACRQGL Q ISIQSLGP CQEAVAPSTH PTSASVTVTT PGLLLSQALP APPGALPLAP SSTAHSQTTP PPSSRPRTTA SVPRTTVWPV LT VPPTAPS PAPSLVASAF GESGSTDGSS DEELSGDQEA SGGGSGGLEP LEGSSVATPG PPVERASCYN SALGCCSDGK TPS LDAEGS NCPATKVFQG VLELEGVEGQ ELFYTPEMAD PKSELFGETA RSIESTLDDL FRNSDVKKDF RSVRLRDLGP GKSV RAIVD VHFDPTTAFR APDVARALLR QIQVSRRRSL GVRRPLQEHV RFMDFDWFPA FITGATSGAI AAGATARATT ASRLP SSAV TPRAPHPSHT SQPVAKTTAA PTTRRPPTTA PSRVPGRRPP APQQPPKPCD SQPCFHGGTC QDWALGGGFT CSCPAG RGG AVCEKVLGAP VPAFEGRSFL AFPTLRAYHT LRLALEFRAL EPQGLLLYNG NARGKDFLAL ALLDGRVQLR FDTGSGP AV LTSAVPVEPG QWHRLELSRH WRRGTLSVDG ETPVLGESPS GTDGLNLDTD LFVGGVPEDQ AAVALERTFV GAGLRGCI R LLDVNNQRLE LGIGPGAATR GSGVGECGDH PCLPNPCHGG APCQNLEAGR FHCQCPPGRV GPTCADEKSP CQPNPCHGA APCRVLPEGG AQCECPLGRE GTFCQTASGQ DGSGPFLADF NGFSHLELRG LHTFARDLGE KMALEVVFLA RGPSGLLLYN GQKTDGKGD FVSLALRDRR LEFRYDLGKG AAVIRSREPV TLGAWTRVSL ERNGRKGALR VGDGPRVLGE SPKSRKVPHT V LNLKEPLY VGGAPDFSKL ARAAAVSSGF DGAIQLVSLG GRQLLTPEHV LRQVDVTSFA GHPCTRASGH PCLNGASCVP RE AAYVCLC PGGFSGPHCE KGLVEKSAGD VDTLAFDGRT FVEYLNAVTE SELANEIPVP ETLDSGALHS EKALQSNHFE LSL RTEATQ GLVLWSGKAT ERADYVALAI VDGHLQLSYN LGSQPVVLRS TVPVNTNRWL RVVAHREQRE GSLQVGNEAP VTGS SPLGA TQLDTDGALW LGGLPELPVG PALPKAYGTG FVGCLRDVVV GRHPLHLLED AVTKPELRPC PTP

UniProtKB: Agrin

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分子 #2: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4

分子名称: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 212.287031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRRQWGALLL GALLCAHGLA SSPECACGRS HFTCAVSALG ECTCIPAQWQ CDGDNDCGDH SDEDGCILPT CSPLDFHCDN GKCIRRSWV CDGDNDCEDD SDEQDCPPRE CEEDEFPCQN GYCIRSLWHC DGDNDCGDNS DEQCDMRKCS DKEFRCSDGS C IAEHWYCD ...文字列:
MRRQWGALLL GALLCAHGLA SSPECACGRS HFTCAVSALG ECTCIPAQWQ CDGDNDCGDH SDEDGCILPT CSPLDFHCDN GKCIRRSWV CDGDNDCEDD SDEQDCPPRE CEEDEFPCQN GYCIRSLWHC DGDNDCGDNS DEQCDMRKCS DKEFRCSDGS C IAEHWYCD GDTDCKDGSD EENCPSAVPA PPCNLEEFQC AYGRCILDIY HCDGDDDCGD WSDESDCSSH QPCRSGEFMC DS GLCINAG WRCDGDADCD DQSDERNCTT SMCTAEQFRC HSGRCVRLSW RCDGEDDCAD NSDEENCENT GSPQCALDQF LCW NGRCIG QRKLCNGVND CGDNSDESPQ QNCRPRTGEE NCNVNNGGCA QKCQMVRGAV QCTCHTGYRL TEDGHTCQDV NECA EEGYC SQGCTNSEGA FQCWCETGYE LRPDRRSCKA LGPEPVLLFA NRIDIRQVLP HRSEYTLLLN NLENAIALDF HHRRE LVFW SDVTLDRILR ANLNGSNVEE VVSTGLESPG GLAVDWVHDK LYWTDSGTSR IEVANLDGAH RKVLLWQNLE KPRAIA LHP MEGTIYWTDW GNTPRIEASS MDGSGRRIIA DTHLFWPNGL TIDYAGRRMY WVDAKHHVIE RANLDGSHRK AVISQGL PH PFAITVFEDS LYWTDWHTKS INSANKFTGK NQEIIRNKLH FPMDIHTLHP QRQPAGKNRC GDNNGGCTHL CLPSGQNY T CACPTGFRKI SSHACAQSLD KFLLFARRMD IRRISFDTED LSDDVIPLAD VRSAVALDWD SRDDHVYWTD VSTDTISRA KWDGTGQEVV VDTSLESPAG LAIDWVTNKL YWTDAGTDRI EVANTDGSMR TVLIWENLDR PRDIVVEPMG GYMYWTDWGA SPKIERAGM DASGRQVIIS SNLTWPNGLA IDYGSQRLYW ADAGMKTIEF AGLDGSKRKV LIGSQLPHPF GLTLYGERIY W TDWQTKSI QSADRLTGLD RETLQENLEN LMDIHVFHRR RPPVSTPCAM ENGGCSHLCL RSPNPSGFSC TCPTGINLLS DG KTCSPGM NSFLIFARRI DIRMVSLDIP YFADVVVPIN ITMKNTIAIG VDPQEGKVYW SDSTLHRISR ANLDGSQHED IIT TGLQTT DGLAVDAIGR KVYWTDTGTN RIEVGNLDGS MRKVLVWQNL DSPRAIVLYH EMGFMYWTDW GENAKLERSG MDGS DRAVL INNNLGWPNG LTVDKASSQL LWADAHTERI EAADLNGANR HTLVSPVQHP YGLTLLDSYI YWTDWQTRSI HRADK GTGS NVILVRSNLP GLMDMQAVDR AQPLGFNKCG SRNGGCSHLC LPRPSGFSCA CPTGIQLKGD GKTCDPSPET YLLFSS RGS IRRISLDTSD HTDVHVPVPE LNNVISLDYD SVDGKVYYTD VFLDVIRRAD LNGSNMETVI GRGLKTTDGL AVDWVAR NL YWTDTGRNTI EASRLDGSCR KVLINNSLDE PRAIAVFPRK GYLFWTDWGH IAKIERANLD GSERKVLINT DLGWPNGL T LDYDTRRIYW VDAHLDRIES ADLNGKLRQV LVSHVSHPFA LTQQDRWIYW TDWQTKSIQR VDKYSGRNKE TVLANVEGL MDIIVVSPQR QTGTNACGVN NGGCTHLCFA RASDFVCACP DEPDSRPCSL VPGLVPPAPR ATGMSEKSPV LPNTPPTTLY SSTTRTRTS LEEVEGRCSE RDARLGLCAR SNDAVPAAPG EGLHISYAIG GLLSILLILV VIAALMLYRH KKSKFTDPGM G NLTYSNPS YRTSTQEVKI EAIPKPAMYN QLCYKKEGGP DHNYTKEKIK IVEGICLLSG DDAEWDDLKQ LRSSRGGLLR DH VCMKTDT VSIQASSGSL DDTETEQLLQ EEQSECSSVH TAATPERRGS LPDTGWKHER KLSSESQV

UniProtKB: Low-density lipoprotein receptor-related protein 4

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分子 #3: Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase

分子名称: Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 97.163227 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRELVNIPLV HILTLVAFSG TEKLPKAPVI TTPLETVDAL VEEVATFMCA VESYPQPEIS WTRNKILIKL FDTRYSIREN GQLLTILSV EDSDDGIYCC TANNGVGGAV ESCGALQVKM KPKITRPPIN VKIIEGLKAV LPCTTMGNPK PSVSWIKGDS P LRENSRIA ...文字列:
MRELVNIPLV HILTLVAFSG TEKLPKAPVI TTPLETVDAL VEEVATFMCA VESYPQPEIS WTRNKILIKL FDTRYSIREN GQLLTILSV EDSDDGIYCC TANNGVGGAV ESCGALQVKM KPKITRPPIN VKIIEGLKAV LPCTTMGNPK PSVSWIKGDS P LRENSRIA VLESGSLRIH NVQKEDAGQY RCVAKNSLGT AYSKVVKLEV EVFARILRAP ESHNVTFGSF VTLHCTATGI PV PTITWIE NGNAVSSGSI QESVKDRVID SRLQLFITKP GLYTCIATNK HGEKFSTAKA AATISIAEWS KPQKDNKGYC AQY RGEVCN AVLAKDALVF LNTSYADPEE AQELLVHTAW NELKVVSPVC RPAAEALLCN HIFQECSPGV VPTPIPICRE YCLA VKELF CAKEWLVMEE KTHRGLYRSE MHLLSVPECS KLPSMHWDPT ACARLPHLDY NKENLKTFPP MTSSKPSVDI PNLPS SSSS SFSVSPTYSM TVIISIMSSF AIFVLLTITT LYCCRRRKQW KNKKRESAAV TLTTLPSELL LDRLHPNPMY QRMPLL LNP KLLSLEYPRN NIEYVRDIGE GAFGRVFQAR APGLLPYEPF TMVAVKMLKE EASADMQADF QREAALMAEF DNPNIVK LL GVCAVGKPMC LLFEYMAYGD LNEFLRSMSP HTVCSLSHSD LSMRAQVSSP GPPPLSCAEQ LCIARQVAAG MAYLSERK F VHRDLATRNC LVGENMVVKI ADFGLSRNIY SADYYKANEN DAIPIRWMPP ESIFYNRYTT ESDVWAYGVV LWEIFSYGL QPYYGMAHEE VIYYVRDGNI LSCPENCPVE LYNLMRLCWS KLPADRPSFT SIHRILERMC ERAEGTVSV

UniProtKB: Muscle, skeletal receptor tyrosine-protein kinase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.56 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 25 mM HEPES pH 7.4, 150 mM NaCl, and 2 mM CaCl2
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2414116
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Built from RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 82511
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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