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- EMDB-40223: Cryo-ET reconstruction of WT HSV-1 NEC coat -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40223
タイトルCryo-ET reconstruction of WT HSV-1 NEC coat
マップデータCryo-ET reconstruction of HSV-1 WT NEC coat
試料
  • 複合体: Hexameric coat of the HSV-1 nuclear egress complex
    • タンパク質・ペプチド: UL31
    • タンパク質・ペプチド: UL34
キーワードHSV-1 / Nuclear egress / NEC lattice / UL31 / UL34 / suppressor mutation / cryoET / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


exit of virus from host cell nucleus by nuclear egress / host cell nuclear inner membrane / viral budding from nuclear membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus viron egress-type / Herpesvirus virion protein U34 / Herpesvirus UL31 / Herpesvirus UL31-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear egress protein 1 / Nuclear egress protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Wang H / Draganova EB
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024
タイトル: The universal suppressor mutation restores membrane budding defects in the HSV-1 nuclear egress complex by stabilizing the oligomeric lattice.
著者: Elizabeth B Draganova / Hui Wang / Melanie Wu / Shiqing Liao / Amber Vu / Gonzalo L Gonzalez-Del Pino / Z Hong Zhou / Richard J Roller / Ekaterina E Heldwein /
要旨: Nuclear egress is an essential process in herpesvirus replication whereby nascent capsids translocate from the nucleus to the cytoplasm. This initial step of nuclear egress-budding at the inner ...Nuclear egress is an essential process in herpesvirus replication whereby nascent capsids translocate from the nucleus to the cytoplasm. This initial step of nuclear egress-budding at the inner nuclear membrane-is coordinated by the nuclear egress complex (NEC). Composed of the viral proteins UL31 and UL34, NEC deforms the membrane around the capsid as the latter buds into the perinuclear space. NEC oligomerization into a hexagonal membrane-bound lattice is essential for budding because NEC mutants designed to perturb lattice interfaces reduce its budding ability. Previously, we identified an NEC suppressor mutation capable of restoring budding to a mutant with a weakened hexagonal lattice. Using an established in-vitro budding assay and HSV-1 infected cell experiments, we show that the suppressor mutation can restore budding to a broad range of budding-deficient NEC mutants thereby acting as a universal suppressor. Cryogenic electron tomography of the suppressor NEC mutant lattice revealed a hexagonal lattice reminiscent of wild-type NEC lattice instead of an alternative lattice. Further investigation using x-ray crystallography showed that the suppressor mutation promoted the formation of new contacts between the NEC hexamers that, ostensibly, stabilized the hexagonal lattice. This stabilization strategy is powerful enough to override the otherwise deleterious effects of mutations that destabilize the NEC lattice by different mechanisms, resulting in a functional NEC hexagonal lattice and restoration of membrane budding.
履歴
登録2023年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月10日-
マップ公開2024年1月10日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40223.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40223.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 28.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-ET reconstruction of HSV-1 WT NEC coat
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.69 Å/pix.
x 196 pix.
= 331.24 Å		1.69 Å/pix.
x 196 pix.
= 331.24 Å		1.69 Å/pix.
x 196 pix.
= 331.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.69 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0055
最小 - 最大-0.008798427 - 0.020971399
平均 (標準偏差)0.00030255082 (±0.001491895)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ196196196
Spacing196196196
セルA=B=C: 331.24002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40223_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-ET reconstruction of HSV-1 WT NEC coat (half map 1)

ファイルemd_40223_half_map_1.map
注釈Cryo-ET reconstruction of HSV-1 WT NEC coat (half map 1)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-ET reconstruction of HSV-1 WT NEC coat (half map 2)

ファイルemd_40223_half_map_2.map
注釈Cryo-ET reconstruction of HSV-1 WT NEC coat (half map 2)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric coat of the HSV-1 nuclear egress complex

全体名称: Hexameric coat of the HSV-1 nuclear egress complex
要素
  • 複合体: Hexameric coat of the HSV-1 nuclear egress complex
    • タンパク質・ペプチド: UL31
    • タンパク質・ペプチド: UL34

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超分子 #1: Hexameric coat of the HSV-1 nuclear egress complex

超分子名称: Hexameric coat of the HSV-1 nuclear egress complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)

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分子 #1: UL31

分子名称: UL31 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPGSYDTDPH RRGSRPGPYH GKERRRSRSS AAGGTLGVVR RASRKSLPPH ARKQELCLHE RQRYRGLFAA LAQTPSEEIA IVRSLSVPLV KTTPVSLPFC LDQTVADNCL TLSGMGYYLG IGGCCPACNA GDGRFAATSR EALILAFVQQ INTIFEHRAF LASLVVLADR ...文字列:
GPGSYDTDPH RRGSRPGPYH GKERRRSRSS AAGGTLGVVR RASRKSLPPH ARKQELCLHE RQRYRGLFAA LAQTPSEEIA IVRSLSVPLV KTTPVSLPFC LDQTVADNCL TLSGMGYYLG IGGCCPACNA GDGRFAATSR EALILAFVQQ INTIFEHRAF LASLVVLADR HNAPLQDLLA GILGQPELFF VHTILRGGGA CDPRLLFYPD PTYGGHMLYV IFPGTSAHLH YRLIDRMLTA CPGYRFVAHV WQSTFVLVVR RNAEKPTDAE IPTVSAADIY CKMRDISFDG GLMLEYQRLY ATFDEFPPP

UniProtKB: Nuclear egress protein 1

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分子 #2: UL34

分子名称: UL34 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPLGSPEFPG RPMAGLGKPY TGHPGDAFEG LVQRIRLIVP STLRGGDGEA GPYSPSSLPS RCAFQFHGHD GSDESFPIEY VLRLMNDWAE VPCNPYLRIQ NTGVSVLFQG FFHRPHNAPG GAITPERTNV ILGSTETTGL SLGDLDTIKG RLGLDARPMM ASMWISCFVR ...文字列:
GPLGSPEFPG RPMAGLGKPY TGHPGDAFEG LVQRIRLIVP STLRGGDGEA GPYSPSSLPS RCAFQFHGHD GSDESFPIEY VLRLMNDWAE VPCNPYLRIQ NTGVSVLFQG FFHRPHNAPG GAITPERTNV ILGSTETTGL SLGDLDTIKG RLGLDARPMM ASMWISCFVR MPRVQLAFRF MGPEDAGRTR RILCRAAEQA ITRRRRTRRS REAYGAEAGL GVAGTGFRAR GD

UniProtKB: Nuclear egress protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPESN-2-hydroxyethylpiperazine-N'-2-ethanesulfonic acid
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 2.34 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 34223
抽出トモグラム数: 43 / 使用した粒子像数: 83385
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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