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- EMDB-40219: A subtomogram averaged structure of Helicobacter pylori flagellar... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40219
タイトルA subtomogram averaged structure of Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant.
マップデータA subtomogram averaged structure of H.pylori flagellar motor from dflgV.
試料
  • 細胞: Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant
キーワードflagella / motor / H.pylori / MOTOR PROTEIN
生物種Helicobacter pylori B128 (ピロリ菌)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 31.0 Å
データ登録者Liu J / Tachiyama S
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI140444 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI146907 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI087946 米国
引用ジャーナル: PLoS One / : 2023
タイトル: FlgV forms a flagellar motor ring that is required for optimal motility of Helicobacter pylori.
著者: Jack M Botting / Shoichi Tachiyama / Katherine H Gibson / Jun Liu / Vincent J Starai / Timothy R Hoover /
要旨: Flagella-driven motility is essential for Helicobacter pylori to colonize the human stomach, where it causes a variety of diseases, including chronic gastritis, peptic ulcer disease, and gastric ...Flagella-driven motility is essential for Helicobacter pylori to colonize the human stomach, where it causes a variety of diseases, including chronic gastritis, peptic ulcer disease, and gastric cancer. H. pylori has evolved a high-torque-generating flagellar motor that possesses several accessories not found in the archetypical Escherichia coli motor. FlgV was one of the first flagellar accessory proteins identified in Campylobacter jejuni, but its structure and function remain poorly understood. Here, we confirm that deletion of flgV in H. pylori B128 and a highly motile variant of H. pylori G27 (G27M) results in reduced motility in soft agar medium. Comparative analyses of in-situ flagellar motor structures of wild-type, ΔflgV, and a strain expressing FlgV-YFP showed that FlgV forms a ring-like structure closely associated with the junction of two highly conserved flagellar components: the MS and C rings. The results of our studies suggest that the FlgV ring has adapted specifically in Campylobacterota to support the assembly and efficient function of the high-torque-generating motors.
履歴
登録2023年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月29日-
マップ公開2023年11月29日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40219.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A subtomogram averaged structure of H.pylori flagellar motor from dflgV.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.592 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.065
最小 - 最大-0.78844726 - 0.9164692
平均 (標準偏差)-0.000000000070775 (±0.10282089)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 1202.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: A half map from the averaged structure of...

ファイルemd_40219_half_map_1.map
注釈A half map from the averaged structure of H.pylori flagellar motor from dflgV.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: A half map from the averaged structure of...

ファイルemd_40219_half_map_2.map
注釈A half map from the averaged structure of H.pylori flagellar motor from dflgV.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant

全体名称: Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant
要素
  • 細胞: Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant

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超分子 #1: Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant

超分子名称: Helicobacter pylori flagellar motor from a flgV deletion mutant
タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Helicobacter pylori B128 (ピロリ菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 1.81 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C18 (18回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 31.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 9108
抽出トモグラム数: 224 / 使用した粒子像数: 653
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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