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万見
- EMDB-40050: Cryo-electron microscopy structure of the zinc transporter from B... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-40050
タイトルCryo-electron microscopy structure of the zinc transporter from Bordetella bronchiseptica
マップデータ
試料
  • 複合体: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica
    • タンパク質・ペプチド: Putative membrane protein
  • リガンド: CADMIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE
キーワードzinc transporter / dimer / complex / metal binding / inward-open inhibited conformation / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性Zinc/iron permease / ZIP Zinc transporter / zinc ion transmembrane transporter activity / plasma membrane / Zinc transporter ZIPB
機能・相同性情報
生物種Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Liu Q / Chai J / Pang CX / Shanklin J
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural mechanism of intracellular autoregulation of zinc uptake in ZIP transporters.
著者: Changxu Pang / Jin Chai / Ping Zhu / John Shanklin / Qun Liu /
要旨: Zinc is an essential micronutrient that supports all living organisms through regulating numerous biological processes. However, the mechanism of uptake regulation by intracellular Zn status remains ...Zinc is an essential micronutrient that supports all living organisms through regulating numerous biological processes. However, the mechanism of uptake regulation by intracellular Zn status remains unclear. Here we report a cryo-electron microscopy structure of a ZIP-family transporter from Bordetella bronchiseptica at 3.05 Å resolution in an inward-facing, inhibited conformation. The transporter forms a homodimer, each protomer containing nine transmembrane helices and three metal ions. Two metal ions form a binuclear pore structure, and the third ion is located at an egress site facing the cytoplasm. The egress site is covered by a loop, and two histidine residues on the loop interact with the egress-site ion and regulate its release. Cell-based Zn uptake and cell growth viability assays reveal a negative regulation of Zn uptake through sensing intracellular Zn status using a built-in sensor. These structural and biochemical analyses provide mechanistic insight into the autoregulation of zinc uptake across membranes.
履歴
登録2023年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月21日-
マップ公開2023年6月21日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_40050.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_40050.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 128 pix.
= 170.496 Å		1.33 Å/pix.
x 128 pix.
= 170.496 Å		1.33 Å/pix.
x 128 pix.
= 170.496 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.332 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.338
最小 - 最大-0.6583064 - 1.9811351
平均 (標準偏差)0.013746325 (±0.09061749)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 170.496 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_40050_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_40050_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_40050_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica

全体名称: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica
要素
  • 複合体: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica
    • タンパク質・ペプチド: Putative membrane protein
  • リガンド: CADMIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

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超分子 #1: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica

超分子名称: Zinc transporter dimer from Bordetella bronchiseptica
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌)

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分子 #1: Putative membrane protein

分子名称: Putative membrane protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌)
分子量理論値: 31.291566 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMNQPSSL AADLRGAWHA QAQSHPLITL GLAASAAGVV LLLVAGIVNA LTGENRVHVG YAVLGGAAGF AATALGALMA LGLRAISAR TQDAMLGFAA GMMLAASAFS LILPGLDAAG TIVGPGPAAA AVVALGLGLG VLLMLGLDYF TPHEHERTGH Q GPEAARVN ...文字列:
GSHMNQPSSL AADLRGAWHA QAQSHPLITL GLAASAAGVV LLLVAGIVNA LTGENRVHVG YAVLGGAAGF AATALGALMA LGLRAISAR TQDAMLGFAA GMMLAASAFS LILPGLDAAG TIVGPGPAAA AVVALGLGLG VLLMLGLDYF TPHEHERTGH Q GPEAARVN RVWLFVLTII LHNLPEGMAI GVSFATGDLR IGLPLTSAIA IQDVPEGLAV ALALRAVGLP IGRAVLVAVA SG LMEPLGA LVGVGISSGF ALAYPISMGL AAGAMIFVVS HEVIPETHRN GHETTATVGL MAGFALMMFL DTALG

UniProtKB: Zinc transporter ZIPB

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分子 #2: CADMIUM ION

分子名称: CADMIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: CD
分子量理論値: 112.411 Da

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分子 #3: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE

分子名称: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PTY
分子量理論値: 734.039 Da
Chemical component information

ChemComp-PTY:
PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 37954
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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