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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-39949 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of WDR11-dm-FAM91A1 complex | |||||||||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Cryo-EM / Vesicle Trafficking / Neural Development / PROTEIN TRANSPORT | |||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.4 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Jia GW / Deng QH / Su ZM / Jia D | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 6件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2024 タイトル: The WDR11 complex is a receptor for acidic-cluster-containing cargo proteins. 著者: Huaqing Deng / Guowen Jia / Ping Li / Yingying Tang / Lin Zhao / Qin Yang / Jia Zhao / Jinrui Wang / Yingfeng Tu / Xin Yong / Sitao Zhang / Xianming Mo / Daniel D Billadeau / Zhaoming Su / Da Jia / 要旨: Vesicle trafficking is a fundamental process that allows for the sorting and transport of specific proteins (i.e., "cargoes") to different compartments of eukaryotic cells. Cargo recognition ...Vesicle trafficking is a fundamental process that allows for the sorting and transport of specific proteins (i.e., "cargoes") to different compartments of eukaryotic cells. Cargo recognition primarily occurs through coats and the associated proteins at the donor membrane. However, it remains unclear whether cargoes can also be selected at other stages of vesicle trafficking to further enhance the fidelity of the process. The WDR11-FAM91A1 complex functions downstream of the clathrin-associated AP-1 complex to facilitate protein transport from endosomes to the TGN. Here, we report the cryo-EM structure of human WDR11-FAM91A1 complex. WDR11 directly and specifically recognizes a subset of acidic clusters, which we term super acidic clusters (SACs). WDR11 complex assembly and its binding to SAC-containing proteins are indispensable for the trafficking of SAC-containing proteins and proper neuronal development in zebrafish. Our studies thus uncover that cargo proteins could be recognized in a sequence-specific manner downstream of a protein coat. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_39949.map.gz | 85.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-39949-v30.xml emd-39949.xml | 16 KB 16 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_39949_fsc.xml | 10.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_39949.png | 41.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-39949.cif.gz | 5.9 KB | ||
その他 | emd_39949_half_map_1.map.gz emd_39949_half_map_2.map.gz | 84.6 MB 84.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39949 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-39949 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_39949_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_39949_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_39949_validation.xml.gz | 17.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_39949_validation.cif.gz | 22.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39949 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-39949 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_39949.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ |
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密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_39949_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Cryo-EM structure of WDR11-dm-FAM91A1 complex
全体 | 名称: Cryo-EM structure of WDR11-dm-FAM91A1 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Cryo-EM structure of WDR11-dm-FAM91A1 complex
超分子 | 名称: Cryo-EM structure of WDR11-dm-FAM91A1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Protein FAM91A1
分子 | 名称: Protein FAM91A1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MHHHHHHHHM NIDVEFHIRH NYPWNKLPAN VRQSLGNSQR EYEKQVVLYS IRNQLRYRNN LVKHVKKDER RYYEELLKYS RDHLMLYPY HLSDIMVKGL RITPFSYYTG IMEDIMNSEK SYDSLPNFTA ADCLRLLGIG RNQYIDLMNQ CRSSKKFFRR K TARDLLPI ...文字列: MHHHHHHHHM NIDVEFHIRH NYPWNKLPAN VRQSLGNSQR EYEKQVVLYS IRNQLRYRNN LVKHVKKDER RYYEELLKYS RDHLMLYPY HLSDIMVKGL RITPFSYYTG IMEDIMNSEK SYDSLPNFTA ADCLRLLGIG RNQYIDLMNQ CRSSKKFFRR K TARDLLPI KPVEIAIEAW WVVQAGYITE DDIKICTLPE KCAVDKIIDS GPQLSGSLDY NVVHSLYNKG FIYLDVPISD DS CIAVPPL EGFVMNRVQG DYFETLLYKI FVSIDEHTNV AELANVLEID LSLVKNAVSM YCRLGFAHKK GQVINLDQLH SSW KNVPSV NRLKSTLDPQ KMLLSWDGGE SRSPVQEASS ATDTDTNSQE DPADTASVSS LSLSTGHTKR IAFLFDSTLT AFLM MGNLS PNLKSHAVTM FEVGKLSDES LDSFLIELEK VQSTGEGEAQ RYFDHALTLR NTILFLRHNK DLVAQTAQPD QPNYG FPLD LLRCESLLGL DPATCSRVLN KNYTLLVSMA PLTNEIRPVS SCTPQHIGPA IPEVSSVWFK LYIYHVTGQG PPSLLL SKG TRLRKLPDIF QSYDRLLITS WGHDPGVVPT SNVLTMLNDA LTHSAVLIQG HGLHGIGETV HVPFPFDETE LQGEFTR VN MGVHKALQIL RNRVDLQHLC GYVTMLNASS QLADRKLSDA SDERGEPDLA SGSDVNGSTE SFEMVIEEAT IDSATKQT S GATTEADWVP LELCFGIPLF SSELNRKVCR KIAAHGLCRK ESLQNLLHSS RKLSLQVLNF VHSFQEGASI LDIHTEPSF SSLLSQSSCA DMGVPLPAKN LIFKDGVLSE WSGRSPSSLL IANLHLQ |
-分子 #2: WD repeat-containing protein 11 dm
分子 | 名称: WD repeat-containing protein 11 dm / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MLPYTVNFKV SARTLTGALN AHNKAAVDWG WQGLIAYGCH SLVVVIDSIT AQTLQVLEKH KADVVKVKWA RENYHHNIGS PYCLRLASAD VNGKIIVWDV AAGVAQCEIQ EHAKPIQDVQ WLWNQDASRD LLLAIHPPNY IVLWNADTGT KLWKKSYADN ILSFSFDPFD ...文字列: MLPYTVNFKV SARTLTGALN AHNKAAVDWG WQGLIAYGCH SLVVVIDSIT AQTLQVLEKH KADVVKVKWA RENYHHNIGS PYCLRLASAD VNGKIIVWDV AAGVAQCEIQ EHAKPIQDVQ WLWNQDASRD LLLAIHPPNY IVLWNADTGT KLWKKSYADN ILSFSFDPFD PSHLTLLTSE GIVFISDFSP SKPPSGPGKK VYISSPHSSP AHNKLATATG AKKALNKVKI LITQEKPSAE FITLNDCLQL AYLPSKRNHM LLLYPREILI LDLEVNQTVG VIAIERTGVP FLQVIPCFQR DGLFCLHENG CITLRVRRSY NNIFTTSNEE PDPDPVQELT YDLRSQCDAI RVTKTVRPFS MVCCPVNENA AALVVSDGRV MIWELKSAVC NRNSRNSSSG VSPLYSPVSF CGIPVGVLQN KLPDLSLDNM IGQSAIAGEE HPRGSILREV HLKFLLTGLL SGLPAPQFAI RMCPPLTTKN IKMYQPLLAV GTSNGSVLVY HLTSGLLHKE LSIHSCEVKG IEWTSLTSFL SFATSTPNNM GLVRNELQLV DLPTGRSIAF RGERGNDESA IEMIKVSHLK QYLAVVFRDK PLELWDVRTC TLLREMSKNF PTITALEWSP SHNLKSLRKK QLATREAMAR QTVVSDTELS IVESSVISLL QEAESKSELS QNISAREHFV FTDIDGQVYH LTVEGNSVKD SARIPPDGSM GSITCIAWKG DTLVLGDMDG NLNFWDLKGR VSRGIPTHRS WVRKIRFAPG KGNQKLIAMY NDGAEVWDTK EVQMVSSLRS GRNVTFRILD VDWCTSDKVI LASDDGCIRV LEMSMKSACF RMDEQELTEP VWCPYLLVPR ASLALKAFLL HQPWNGQYSL DISHVDYPEN EEIKNLLQEQ LNSLSNDIKK LLLDPEFTLL QRCLLVSRLY GDESELHFWT VAAHYLHSLS QEKSASTTAP KEAAPRDKLS NPLDICYDVL CENAYFQKFQ LERVNLQEVK RSTYDHTRKC TDQLLLLGQT DRAVQLLLET SADNQHGGSG GSGGSTVTSS GPSQSTIKLV ATNMIANGKL AEGVQLLCLI DKAADACRYL QTYGEWNRAA WLAKVRLNPE ECADVLRRWV DHLCSPQVNQ KSKALLVLLS LGCFFSVAET LHSMRYFDRA ALFVEACLKY GAFEVTEDTE KLITAIYADY ARSLKNLGFK QGAVLFASKA GAAGKDLLNE LESPKEEPIE E |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 58.47 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.992 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.2 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |