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万見
- EMDB-39904: Mouse left ventricle ATM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39904
タイトルMouse left ventricle ATM complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Mouse left ventricle ATM complex
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-6
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードprotein fibril / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


visceral muscle development / regulation of heart growth / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril assembly / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility ...visceral muscle development / regulation of heart growth / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril assembly / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / actin filament-based movement / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex / I band / cardiac muscle cell development / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / regulation of heart contraction / myosin binding / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle contraction / ATP metabolic process / stress fiber / cardiac muscle contraction / regulation of heart rate / actin filament / filopodium / structural constituent of cytoskeleton / regulation of blood pressure / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Z disc / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / response to ethanol / in utero embryonic development / calmodulin binding / hydrolase activity / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / synapse / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Myosin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.28 Å
データ登録者Li DN / Zhao QY / Liu C
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: To Be published
タイトル: Cryo-EM structure of Mouse left ventricle ATM complex
著者: Li DN / Zhao QY / Liu C
履歴
登録2024年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月29日-
マップ公開2025年1月29日-
更新2025年1月29日-
現状2025年1月29日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39904.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39904.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 398.4 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 398.4 Å		0.83 Å/pix.
x 480 pix.
= 398.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005
最小 - 最大-0.0050267386 - 0.02024331
平均 (標準偏差)0.00021227088 (±0.001113625)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 398.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39904_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39904_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mouse left ventricle ATM complex

全体名称: Mouse left ventricle ATM complex
要素
  • 複合体: Mouse left ventricle ATM complex
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-6
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Mouse left ventricle ATM complex

超分子名称: Mouse left ventricle ATM complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Myosin-6

分子名称: Myosin-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 87.722945 KDa
配列文字列: AQMADFGAAA QYLRKSEKER LEAQTRPFDI RTECFVPDDK EEYVKAKVVS REGGKVTAET ENGKTVTIKE DQVMQQNPPK FDKIEDMAM LTFLHEPAVL YNLKERYAAW MIYTYSGLFC VTVNPYKWLP VYNAEVVAAY RGKKRSEAPP HIFSISDNAY Q YMLTDREN ...文字列:
AQMADFGAAA QYLRKSEKER LEAQTRPFDI RTECFVPDDK EEYVKAKVVS REGGKVTAET ENGKTVTIKE DQVMQQNPPK FDKIEDMAM LTFLHEPAVL YNLKERYAAW MIYTYSGLFC VTVNPYKWLP VYNAEVVAAY RGKKRSEAPP HIFSISDNAY Q YMLTDREN QSILITGESG AGKTVNTKRV IQYFASIAAI GDRSKKENPN ANKGTLEDQI IQANPALEAF GNAKTVRNDN SS RFGKFIR IHFGATGKLA SADIETYLLE KSRVIFQLKA ERNYHIFYQI LSNKKPELLD MLLVTNNPYD YAFVSQGEVS VAS IDDSEE LLATDSAFDV LSFTAEEKAG VYKLTGAIMH YGNMKFKQKQ REEQAEPDGT EDADKSAYLM GLNSADLLKG LCHP RVKVG NEYVTKGQSV QQVYYSIGAL AKSVYEKMFN WMVTRINATL ETKQPRQYFI GVLDIAGFEI FDFNSFEQLC INFTN EKLQ QFFNHHMFVL EQEEYKKEGI EWEFIDFGMD LQACIDLIEK PMGIMSILEE ECMFPKASDM TFKAKLYDNH LGKSNN FQK PRNVKGKQEA HFSLVHYAGT VDYNIMGWLE KNKDPLNETV VGLYQKSSLK LMATLFSTYA SADTGDSGKG KGGKKKG SS FQTVSALHRE NLNKLMTNLK TTHPHFVRCI IPNERKAPGV MDNPLVMHQL RCNGVLEGIR ICRKGFPNRI LYGDFRQR Y RILNPAAIPE GQFIDSRKGA EKLLGSLDID HNQYKFGHTK VFFKAGLLGL L

UniProtKB: Myosin-6

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分子 #2: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 41.194973 KDa
配列文字列: TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIEHG IITNWDDMEK IWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVTHNV P IYEGYALP ...文字列:
TTALVCDNGS GLVKAGFAGD DAPRAVFPSI VGRPRHQGVM VGMGQKDSYV GDEAQSKRGI LTLKYPIEHG IITNWDDMEK IWHHTFYNE LRVAPEEHPT LLTEAPLNPK ANREKMTQIM FETFNVPAMY VAIQAVLSLY ASGRTTGIVL DSGDGVTHNV P IYEGYALP HAIMRLDLAG RDLTDYLMKI LTERGYSFVT TAEREIVRDI KEKLCYVALD FENEMATAAS SSSLEKSYEL PD GQVITIG NERFRCPETL FQPSFIGMES AGIHETTYNS IMKCDIDIRK DLYANNVLSG GTTMYPGIAD RMQKEITALA PST MKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWISKQ EYDEAGPSIV HRKC

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #3: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 20.727119 KDa
配列文字列:
QLVEEELDRA QERLATALQK LEEAEKAADE SERGMKVIES RAQKDEEKME IQEIQLKEAK HIAEDADRKY EEVARKLVII ESDLERAEE RAELSEGKCA ELEEELKTVT NNLKSLEAQA EKYSQKEDKY EEEIKVLSDK LKEAETRAEF AERSVTKLEK S IDDLEDEL YAQKLKYKAI

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.71 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.80 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 5443
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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