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- EMDB-39853: Cryo-EM structure of amyloid fibril formed by human RIPK1 RHIM protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39853
タイトルCryo-EM structure of amyloid fibril formed by human RIPK1 RHIM protein
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: human RIPK1 RHIM amyoid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
キーワードamyolid fibril / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / death domain binding / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / peptidyl-serine autophosphorylation / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / ripoptosome / TRIF-mediated programmed cell death ...ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / death domain binding / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / peptidyl-serine autophosphorylation / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / ripoptosome / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / programmed necrotic cell death / TNF signaling / SARS-CoV-1-mediated effects on programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / T cell apoptotic process / positive regulation of macrophage differentiation / JUN kinase kinase kinase activity / necroptotic signaling pathway / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / death-inducing signaling complex / positive regulation of necroptotic process / negative regulation of necroptotic process / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / death receptor binding / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of programmed necrotic cell death / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RIPK1-mediated regulated necrosis / TRP channels / necroptotic process / response to tumor necrosis factor / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of execution phase of apoptosis / extrinsic apoptotic signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / signaling adaptor activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / : / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / protein serine/threonine kinase binding / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / protein catabolic process / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of inflammatory response / Ovarian tumor domain proteases / protein autophosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / protein kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / signaling receptor complex / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RIP1, Death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...RIP1, Death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.65 Å
データ登録者Ma Y / Zhao K / Liu C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82188101 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of amyloid fibril formed by human RIPK1 RHIM protein
著者: Ma Y / Zhao K / Liu C
履歴
登録2024年4月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39853.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39853.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 224 pix.
= 237.44 Å		1.06 Å/pix.
x 224 pix.
= 237.44 Å		1.06 Å/pix.
x 224 pix.
= 237.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0069
最小 - 最大-0.045438085 - 0.063937575
平均 (標準偏差)0.0001957296 (±0.002011715)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 237.43999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39853_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39853_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human RIPK1 RHIM amyoid fibril

全体名称: human RIPK1 RHIM amyoid fibril
要素
  • 細胞器官・細胞要素: human RIPK1 RHIM amyoid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1

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超分子 #1: human RIPK1 RHIM amyoid fibril

超分子名称: human RIPK1 RHIM amyoid fibril / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1

分子名称: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.916004 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGHMPSLHNI PVPETNYLGN TPTMPFSSLP PTDESIKYTI YNSTGIQIGA YNYMEIGGTS SSLLDSTNTN FKEEPAAKYQ AIFDNTTSL TLEHHHHHH

UniProtKB: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.84 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -6.59 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 67812
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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