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- EMDB-3982: Molecular Architecture of the Jumonji C histone demethylase KDM5B. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3982
タイトルMolecular Architecture of the Jumonji C histone demethylase KDM5B.
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: KDM5B
    • タンパク質・ペプチド: KDM5B
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 27.0 Å
データ登録者Aduri NA / Gajhede M
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Molecular architecture of the Jumonji C family histone demethylase KDM5B.
著者: Jerzy Dorosz / Line Hyltoft Kristensen / Nanda G Aduri / Osman Mirza / Rikke Lousen / Saskia Bucciarelli / Ved Mehta / Selene Sellés-Baiget / Sara Marie Øie Solbak / Anders Bach / Pablo ...著者: Jerzy Dorosz / Line Hyltoft Kristensen / Nanda G Aduri / Osman Mirza / Rikke Lousen / Saskia Bucciarelli / Ved Mehta / Selene Sellés-Baiget / Sara Marie Øie Solbak / Anders Bach / Pablo Mesa / Pablo Alcon Hernandez / Guillermo Montoya / Tam T T N Nguyen / Kasper D Rand / Thomas Boesen / Michael Gajhede /
要旨: The full length human histone 3 lysine 4 demethylase KDM5B (PLU-1/Jarid1B) has been studied using Hydrogen/Deuterium exchange mass spectrometry, homology modelling, sequence analysis, small angle X- ...The full length human histone 3 lysine 4 demethylase KDM5B (PLU-1/Jarid1B) has been studied using Hydrogen/Deuterium exchange mass spectrometry, homology modelling, sequence analysis, small angle X-ray scattering and electron microscopy. This first structure on an intact multi-domain Jumonji histone demethylase reveal that the so-called PLU region, in the central region of KDM5B, has a curved α-helical three-dimensional structure, that acts as a rigid linker between the catalytic core and a region comprising four α-helices, a loop comprising the PHD2 domain, two large intrinsically disordered loops and the PHD3 domain in close proximity. The dumbbell shaped and curved KDM5B architecture observed by electron microscopy is complementary to the nucleosome surface and has a striking overall similarity to that of the functionally related KDM1A/CoREST complex. This could suggest that there are similarities between the demethylation mechanisms employed by the two histone 3 lysine 4 demethylases at the molecular level.
履歴
登録2017年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2019年3月27日-
更新2019年3月27日-
現状2019年3月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0279
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0279
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3982.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3982.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.15 Å/pix.
x 180 pix.
= 567. Å		3.15 Å/pix.
x 180 pix.
= 567. Å		3.15 Å/pix.
x 180 pix.
= 567. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.15 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0279 / ムービー #1: 0.0279
最小 - 最大-0.038809728 - 0.11967578
平均 (標準偏差)0.000055093136 (±0.003127656)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 567.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.153.153.15
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z567.000567.000567.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-383-383-383
NX/NY/NZ768768768
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.0390.1200.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : KDM5B

全体名称: KDM5B
要素
  • 細胞器官・細胞要素: KDM5B
    • タンパク質・ペプチド: KDM5B

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超分子 #1: KDM5B

超分子名称: KDM5B / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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分子 #1: KDM5B

分子名称: KDM5B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MEAATTLHPG PRPALPLGGP GPLGEFLPPP ECPVFEPSWE EFADPFAFIH KIRPIAEQTG ICKVRPPPD WQPPFACDVD KLHFTPRIQR LNELEAQTRV KLNFLDQIAK YWELQGSTLK I PHVERKIL DLFQLNKLVA EEGGFAVVCK DRKWTKIATK MGFAPGKAVG ...文字列:
MEAATTLHPG PRPALPLGGP GPLGEFLPPP ECPVFEPSWE EFADPFAFIH KIRPIAEQTG ICKVRPPPD WQPPFACDVD KLHFTPRIQR LNELEAQTRV KLNFLDQIAK YWELQGSTLK I PHVERKIL DLFQLNKLVA EEGGFAVVCK DRKWTKIATK MGFAPGKAVG SHIRGHYERI LN PYNLFLS GDSLRCLQKP NLTTDTKDKE YKPHDIPQRQ SVQPSETCPP ARRAKRMRAE AMN IKIEPE ETTEARTHNL RRRMGCPTPK CENEKEMKSS IKQEPIERKD YIVENEKEKP KSRS KKATN AVDLYVCLLC GSGNDEDRLL LCDGCDDSYH TFCLIPPLHD VPKGDWRCPK CLAQE CSKP QEAFGFEQAA RDYTLRTFGE MADAFKSDYF NMPVHMVPTE LVEKEFWRLV STIEED VTV EYGADIASKE FGSGFPVRDG KIKLSPEEEE YLDSGWNLNN MPVMEQSVLA HITADIC GM KLPWLYVGMC FSSFCWHIED HWSYSINYLH WGEPKTWYGV PGYAAEQLEN VMKKLAPE L FVSQPDLLHQ LVTIMNPNTL MTHEVPVYRT NQCAGEFVIT FPRAYHSGFN QGFNFAEAV NFCTVDWLPL GRQCVEHYRL LHRYCVFSHD EMICKMASKA DVLDVVVAST VQKDMAIMIE DEKALRETV RKLGVIDSER MDFELLPDDE RQCVKCKTTC FMSAISCSCK PGLLVCLHHV K ELCSCPPY KYKLRYRYTL DDLYPMMNAL KLRAESYNEW ALNVNEALEA KINKKKSLVS FK ALIEESE MKKFPDNDLL RHLRLVTQDA EKCASVAQQL LNGKRQTRYR SGGGKSQNQL TVN ELRQFV TQLYALPCVL SQTPLLKDLL NRVEDFQQHS QKLLSEETPS AAELQDLLDV SFEF DVELP QLAEMRIRLE QARWLEEVQQ ACLDPSSLTL DDMRRLIDLG VGLAPYSAVE KAMAR LQEL LTVSEHWDDK AKSLLKARPR HSLNSLATAV KEIEEIPAYL PNGAALKDSV QRARDW LQD VEGLQAGGRV PVLDTLIELV TRGRSIPVHL NSLPRLETLV AEVQAWKECA VNTFLTE NS PYSLLEVLCP RCDIGLLGLK RKQRKLKEPL PNGKKKSTKL ESLSDLERAL TESKETAS A MATLGEARLR EMEALQSLRL ANEGKLLSPL QDVDIKICLC QKAPAAPMIQ CELCRDAFH TSCVAVPSIS QGLRIWLCPH CRRSEKPPLE KILPLLASLQ RIRVRLPEGD ALRYMIERTV NWQHRAQQL LSSGNLKFVQ DRVGSGLLYS RWQASAGQVS DTNKVSQPPG TTSFSLPDDW D NRTSYLHS PFSTGRSCIP LHGVSPEVNE LLMEAQLLQV SLPEIQELYQ TLLAKPSPAQ QT DRSSPVR PSSEKNDCCR GKRDGINSLE RKLKRRLERE GLSSERWERV KKMRTPKKKK IKL SHPKDM NNFKLERERS YELVRSAETH SLPSDTSYSE QEDSEDEDAI CPAVSCLQPE GDEV DWVQC DGSCNQWFHQ VCVGVSPEMA EKEDYICVRC TVKDAPSRK

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.7
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 10.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 27.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 9599
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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